[日本語] English
- PDB-2w2w: PLCg2 Split Pleckstrin Homology (PH) Domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w2w
タイトルPLCg2 Split Pleckstrin Homology (PH) Domain
要素1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
キーワードHYDROLASE / PHOSPHOLIPASE C / PHOSPHOINOSITIDES / RHO GTPASES / RAC / SH2 DOMAIN / SH3 DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


follicular B cell differentiation / inositol trisphosphate biosynthetic process / regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of dendritic cell cytokine production / antifungal innate immune response / phosphoinositide phospholipase C / positive regulation of interleukin-23 production / phosphorylation-dependent protein binding / phospholipid catabolic process / cellular response to lectin ...follicular B cell differentiation / inositol trisphosphate biosynthetic process / regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of dendritic cell cytokine production / antifungal innate immune response / phosphoinositide phospholipase C / positive regulation of interleukin-23 production / phosphorylation-dependent protein binding / phospholipid catabolic process / cellular response to lectin / positive regulation of I-kappaB phosphorylation / response to yeast / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / phosphatidylinositol metabolic process / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / cell activation / positive regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of phagocytosis, engulfment / phosphatidylinositol phospholipase C activity / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / phospholipase C activity / phosphatidylinositol biosynthetic process / macrophage activation involved in immune response / programmed cell death / cellular response to lipid / negative regulation of programmed cell death / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of macrophage cytokine production / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / toll-like receptor signaling pathway / intracellular vesicle / positive regulation of epithelial cell migration / Dectin-2 family / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / phosphatidylinositol-mediated signaling / positive regulation of receptor internalization / positive regulation of interleukin-10 production / regulation of lipid metabolic process / Generation of second messenger molecules / response to axon injury / positive regulation of type I interferon production / Role of phospholipids in phagocytosis / positive regulation of calcium-mediated signaling / release of sequestered calcium ion into cytosol / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to calcium ion / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interleukin-2 production / phosphotyrosine residue binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / B cell differentiation / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein tyrosine kinase binding / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / calcium-mediated signaling / FCERI mediated MAPK activation / B cell receptor signaling pathway / platelet activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Wnt signaling pathway / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / ruffle membrane / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / DAP12 signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / scaffold protein binding / Potential therapeutics for SARS / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / membrane raft / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-2, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Pleckstrin homology domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-2, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Pleckstrin homology domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Opaleye, O. / Bunney, T.D. / Roe, S.M. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / : 2009
タイトル: Structural Insights Into Formation of an Active Signaling Complex between Rac and Phospholipase C Gamma 2.
著者: Bunney, T.D. / Opaleye, O. / Roe, S.M. / Vatter, P. / Baxendale, R.W. / Walliser, C. / Everett, K.L. / Josephs, M.B. / Christow, C. / Rodrigues-Lima, F. / Gierschik, P. / Pearl, L.H. / Katan, M.
履歴
登録2008年11月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
B: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
C: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
D: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
E: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
F: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
G: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
H: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
I: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
J: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
K: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2
L: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,43412
ポリマ-170,43412
非ポリマー00
00
1
A: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2031
ポリマ-14,2031
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2031
ポリマ-14,2031
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2031
ポリマ-14,2031
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2031
ポリマ-14,2031
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
5
E: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2031
ポリマ-14,2031
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
6
F: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2031
ポリマ-14,2031
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
7
G: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2031
ポリマ-14,2031
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
8
H: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2031
ポリマ-14,2031
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
9
I: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2031
ポリマ-14,2031
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
10
J: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2031
ポリマ-14,2031
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
11
K: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2031
ポリマ-14,2031
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
12
L: 1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2031
ポリマ-14,2031
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)92.216, 106.017, 194.097
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61
71
81
91
101
111
121

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 7:42 OR RESSEQ 52: 83 OR RESSEQ 89:101 OR RESSEQ 106:112 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 7:42 OR RESSEQ 52: 83 OR RESSEQ 89:101 OR RESSEQ 106:112 )
311CHAIN C AND (RESSEQ 7:42 OR RESSEQ 52: 83 OR RESSEQ 89:101 OR RESSEQ 106:112 )
411CHAIN D AND (RESSEQ 7:42 OR RESSEQ 52: 83 OR RESSEQ 89:101 OR RESSEQ 106:112 )
511CHAIN E AND (RESSEQ 7:42 OR RESSEQ 52: 83 OR RESSEQ 89:101 OR RESSEQ 106:112 )
611CHAIN F AND (RESSEQ 7:42 OR RESSEQ 52: 83 OR RESSEQ 89:101 OR RESSEQ 106:112 )
711CHAIN G AND (RESSEQ 7:42 OR RESSEQ 52: 83 OR RESSEQ 89:101 OR RESSEQ 106:112 )
811CHAIN H AND (RESSEQ 7:42 OR RESSEQ 52: 83 OR RESSEQ 89:101 OR RESSEQ 106:112 )
911CHAIN I AND (RESSEQ 7:42 OR RESSEQ 52: 83 OR RESSEQ 89:101 OR RESSEQ 106:112 )
1011CHAIN J AND (RESSEQ 7:42 OR RESSEQ 52: 83 OR RESSEQ 89:101 OR RESSEQ 106:112 )
1111CHAIN K AND (RESSEQ 7:42 OR RESSEQ 52: 83 OR RESSEQ 89:101 OR RESSEQ 106:112 )
1211CHAIN L AND (RESSEQ 7:12 OR RESSEQ 25: 38 OR RESSEQ 52:81 OR RESSEQ 91:101 OR RESSEQ 106:112 )

-
要素

#1: タンパク質
1-PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE PHOSPHODIESTERASE GAMMA-2 / PHOSPHOINOSITIDE PHOSPHOLIPASE C / PHOSPHOLIPASE C-GAMMA-2 / PLC-GAMMA-2 / PLC-IV


分子量: 14202.820 Da / 分子数: 12
断片: SPLIT PLECKSTRIN HOMOLOGY (SPPH), RESIDUES 471-515 AND 842-913
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: TWO SH2 DOMAINS EXCISED FROM SEQUENCE AND CHAIN LINKED TOGETHER
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P16885, phosphoinositide phospholipase C
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 495 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TYR 495 TO PHE ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 495 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TYR 495 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, TYR 495 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, TYR 495 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, TYR 495 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, TYR 495 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, TYR 495 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, TYR 495 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, TYR 495 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, TYR 495 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN K, TYR 495 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN L, TYR 495 TO PHE
配列の詳細INITIAL TAG LINKER AT START (GGGSGGS). TWO SH2 DOMAINS EXCISED FROM SEQUENCE AND CHAIN LINKED TOGETHER

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / pH: 7
詳細: PLCSPPH(Y495F) WAS CRYSTALLIZED USING A PROTEIN CONCENTRATION OF 36 MG/ML WITH PRECIPITANT (20% PEG3350, 100 MM BIS-TRIS PROPANE PH 7.5) AT A CONSTANT TEMPERATURE OF 20C

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.92
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→70 Å / Num. obs: 28821 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 85.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 95.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UPQ
解像度: 2.8→97.05 Å / SU ML: 0.61 / σ(F): 1.2 / 位相誤差: 42.75 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: STRUCTURE IS INCREASING DISORDERED A TO L
Rfactor反射数%反射
Rfree0.352 4099 5.1 %
Rwork0.303 --
obs0.306 80476 88.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.86 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 94.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.5105 Å20 Å20 Å2
2--4.0687 Å2-0 Å2
3---5.4419 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→97.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9249 0 0 0 9249
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.019471
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.22612876
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.6033227
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0731415
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081666
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
11A687X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B687X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.085
13C685X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.071
14D687X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.091
15E685X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.058
16F685X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.076
17G681X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.075
18H681X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.071
19I681X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.065
110J685X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.069
111K681X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.068
112L521X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.063
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8002-2.83320.3544340.4148773X-RAY DIFFRACTION26
2.8332-2.86770.4249590.38791583X-RAY DIFFRACTION52
2.8677-2.9040.41131140.4071989X-RAY DIFFRACTION68
2.904-2.94220.3991070.39252319X-RAY DIFFRACTION78
2.9422-2.98260.43281470.40132531X-RAY DIFFRACTION85
2.9826-3.02520.39541360.39212572X-RAY DIFFRACTION87
3.0252-3.07030.40821500.37912665X-RAY DIFFRACTION90
3.0703-3.11830.43721180.38342680X-RAY DIFFRACTION89
3.1183-3.16940.36821360.37492646X-RAY DIFFRACTION91
3.1694-3.22410.41421430.37192695X-RAY DIFFRACTION91
3.2241-3.28270.39751650.37262719X-RAY DIFFRACTION92
3.2827-3.34590.41541870.36552673X-RAY DIFFRACTION92
3.3459-3.41420.32191350.36052764X-RAY DIFFRACTION92
3.4142-3.48840.42731210.37122725X-RAY DIFFRACTION93
3.4884-3.56950.38811900.37072762X-RAY DIFFRACTION94
3.5695-3.65880.44421550.37572777X-RAY DIFFRACTION94
3.6588-3.75770.37051400.3462820X-RAY DIFFRACTION96
3.7577-3.86830.43611450.32622856X-RAY DIFFRACTION95
3.8683-3.99320.34862010.30362795X-RAY DIFFRACTION96
3.9932-4.13590.28561480.29482864X-RAY DIFFRACTION97
4.1359-4.30150.34561430.27942876X-RAY DIFFRACTION97
4.3015-4.49730.28581470.24992899X-RAY DIFFRACTION98
4.4973-4.73440.29881430.25522923X-RAY DIFFRACTION98
4.7344-5.0310.34041360.24262949X-RAY DIFFRACTION98
5.031-5.41940.30821450.24532911X-RAY DIFFRACTION98
5.4194-5.96470.29171970.24092866X-RAY DIFFRACTION99
5.9647-6.82760.3141640.2482905X-RAY DIFFRACTION98
6.8276-8.60130.25931620.242898X-RAY DIFFRACTION98
8.6013-97.10680.29671310.26172942X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る