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- PDB-2w0h: X ray structure of Leishmania infantum Trypanothione reductase in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2w0h
タイトルX ray structure of Leishmania infantum Trypanothione reductase in complex with antimony and NADPH
要素TRYPANOTHIONE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / FAD / LEISHAMNIA / ANTIMONIALS / FLAVOPROTEIN / REDUCED NADPH / REDOX-ACTIVE CENTER / TRYPANOTHIONE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


trypanothione-disulfide reductase / trypanothione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-NDP / ANTIMONY (III) ION / Trypanothione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種LEISHMANIA INFANTUM (幼児リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Baiocco, P. / Colotti, G. / Franceschini, S. / Ilari, A.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: Molecular Basis of Antimony Treatment in Leishmaniasis.
著者: Baiocco, P. / Colotti, G. / Franceschini, S. / Ilari, A.
履歴
登録2008年8月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
B: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,01310
ポリマ－110,5152
非ポリマー3,4988
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12880 Å2
ΔGint-127.4 kcal/mol
Surface area35340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.945, 102.945, 193.129
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
13A
23B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A1 - 484
2112B1 - 484
1124A1486
2124B1486
1134A1488
2134B1488

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TRYPANOTHIONE REDUCTASE


分子量: 55257.547 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LEISHMANIA INFANTUM (幼児リーシュマニア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: A4HSF7, trypanothione-disulfide reductase

-
非ポリマー , 5種, 34分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-SB / ANTIMONY (III) ION


分子量: 121.760 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Sb
#4: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 74 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 2.2 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1 M TRIS PH 7.5, 25 % GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月12日
放射モノクロメーター: KMC-2 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→48 Å / Num. obs: 44389 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 3→3.19 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FEA

1fea


解像度: 3→103.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 18.972 / SU ML: 0.321 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.252 / ESU R Free: 0.401 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE FIRST 21 RESIDUES OF THE SEQUENCE ARE MISSING IN THE STRUCTURE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1788 5.1 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.239 33190 87.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 70.03 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.89 Å20 Å20 Å2
2--3.89 Å20 Å2
3----7.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→103.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7358 0 214 26 7598
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0227732
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1021.98810511
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7045970
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.58224.331314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.712151251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.711538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.21171
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.025764
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1860.23614
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.25160
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1070.2245
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1450.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2811.54914
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.5127708
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.37533314
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6554.52803
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1936tight positional0.010.05
12B1936tight positional0.010.05
11A1727medium positional0.250.5
12B1727medium positional0.250.5
21A53medium positional0.060.5
22B53medium positional0.060.5
31A48medium positional0.080.5
32B48medium positional0.080.5
11A1936tight thermal0.040.5
12B1936tight thermal0.040.5
11A1727medium thermal0.092
12B1727medium thermal0.092
21A53medium thermal0.142
22B53medium thermal0.142
31A48medium thermal0.062
32B48medium thermal0.062
LS精密化 シェル解像度: 3→3.08 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.371 131
Rwork0.363 2431

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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