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- PDB-2x50: Crystal structure of Trypanothione reductase from Leishmania infa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x50
タイトルCrystal structure of Trypanothione reductase from Leishmania infantum in complex with NADPH and silver
要素TRYPANOTHIONE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / FAD / FLAVOPROTEIN / LEISHMANIASIS / OXIDATIVE METABOLISM / REDOX-ACTIVE CENTER
機能・相同性
機能・相同性情報


trypanothione-disulfide reductase / trypanothione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SILVER ION / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-NDP / Trypanothione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種LEISHMANIA INFANTUM (幼児リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Baiocco, P. / Ilari, A. / Colotti, G.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2011
タイトル: Inhibitory Effect of Silver Nanoparticles on Trypanothione Reductase Activity and Leishmania Infantum Proliferation
著者: Baiocco, P. / Colotti, G. / Ilari, A.
履歴
登録2010年2月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月16日Group: Database references / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22014年6月18日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
B: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,97412
ポリマ－110,2892
非ポリマー3,68610
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12700 Å2
ΔGint-121.3 kcal/mol
Surface area35680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.323, 102.323, 193.561
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
13A
23B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A1 - 485
2114B1 - 485
1124A1487
2124B1489
1134A1488 - 1492
2134B1492

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TRYPANOTHIONE REDUCTASE


分子量: 55144.387 Da / 分子数: 2 / 断片: YES RESIDUES 1-490 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LEISHMANIA INFANTUM (幼児リーシュマニア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: A4HSF7, trypanothione-disulfide reductase

-
非ポリマー , 5種, 27分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物
ChemComp-AG / SILVER ION


分子量: 107.868 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ag
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 2.2 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M TRIS, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 29722 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 8.87
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 1.99 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
M位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JK6

2jk6


解像度: 3.3→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / SU B: 22.079 / SU ML: 0.355 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.462 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26452 1508 5.1 %RANDOM
Rwork0.22928 ---
obs0.23105 28194 99.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 69.261 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.8 Å20 Å20 Å2
2--3.8 Å20 Å2
3----7.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7358 0 216 17 7591
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0227732
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9741.98910511
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5465970
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.09424.331314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.239151251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.3441538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.21177
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.025760
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1650.23578
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.25196
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0980.2222
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1310.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2571.54907
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.46727708
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.23233334
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.4124.52803
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A3663medium positional0.190.5
12B3663medium positional0.190.5
21A53medium positional0.040.5
22B53medium positional0.040.5
31A48medium positional0.450.5
32B48medium positional0.450.5
11A3663medium thermal0.032
12B3663medium thermal0.032
21A53medium thermal0.052
22B53medium thermal0.052
31A48medium thermal0.092
32B48medium thermal0.092
LS精密化 シェル解像度: 3.296→3.381 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 96 -
Rwork0.31 2079 -
obs--99.68 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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