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- PDB-2vxk: Structural comparison between Aspergillus fumigatus and human GNA1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vxk
タイトルStructural comparison between Aspergillus fumigatus and human GNA1
要素GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE ACETYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / KINETICS / UDP-GLCNAC / INHIBITOR DESIGN
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-16G / COENZYME A / PHOSPHATE ION / Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種ASPERGILLUS FUMIGATUS (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hurtado-Guerrero, R. / Raimi, O.G. / Min, J. / Zeng, H. / Vallius, L. / Shepherd, S. / Ibrahim, A.F.M. / Wu, H. / Plotnikov, A.N. / van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2008
タイトル: Structural and Kinetic Differences between Human and Aspergillus Fumigatus D-Glucosamine-6- Phosphate N-Acetyltransferase.
著者: Hurtado-Guerrero, R. / Raimi, O.G. / Min, J. / Zeng, H. / Vallius, L. / Shepherd, S. / Ibrahim, A.F.M. / Wu, H. / Plotnikov, A.N. / Van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2008年7月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Refinement description / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2904
ポリマ－21,1261
非ポリマー1,1643
水2,594144
1
A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5808
ポリマ－42,2522
非ポリマー2,3276
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_454-x-1,y,-z-1/21
Buried area9060 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area13690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.606, 100.826, 55.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSAMINE 6-PHOSPHATE ACETYLTRANSFERASE / AFGNA1


分子量: 21126.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ASPERGILLUS FUMIGATUS (カビ) / プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS
参照: UniProt: Q4WCU5, glucosamine-phosphate N-acetyltransferase
#2: 糖 ChemComp-16G / 2-acetamido-2-deoxy-6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE / N-acetyl-6-O-phosphono-alpha-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-6-O-phosphono-alpha-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-6-O-phosphono-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-6-O-phosphono-glucose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 301.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H16NO9P
識別子タイププログラム
a-D-GlcpNAc6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.27 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 10 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.95
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 18376 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 21.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 10.5 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0005 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 5.622 / SU ML: 0.081 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.121 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. COA IS NOT COMPLETE MODELLED SINCE AT THE END OF THE MOLECULE (REGION OF THE THIOL GROUP) WAS COMPLETELY DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 582 3.2 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.179 17780 98.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1314 0 65 144 1523
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221526
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5462.0352105
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5075196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.12523.62369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.45315270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5081512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2240
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021139
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.2691
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.21043
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2030.2111
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2430.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8481.5893
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.24821431
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2443720
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4814.5655
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.24 45
Rwork0.204 1282
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -26.385 Å / Origin y: -18.1102 Å / Origin z: -4.2609 Å
111213212223313233
T-0.0931 Å20.0043 Å2-0.0208 Å2--0.0819 Å2-0.007 Å2---0.0861 Å2
L1.6215 °2-0.1085 °20.3115 °2-1.6659 °2-0.2146 °2--1.7675 °2
S-0.0345 Å °-0.0952 Å °-0.0224 Å °0.1196 Å °-0.0364 Å °-0.0037 Å °-0.058 Å °-0.077 Å °0.071 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A26 - 190
2X-RAY DIFFRACTION1A1191
3X-RAY DIFFRACTION1A1192
4X-RAY DIFFRACTION1A1193
5X-RAY DIFFRACTION1A2001 - 2144

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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