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- PDB-2vq0: Capsid structure of Sesbania mosaic virus coat protein deletion m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vq0
タイトルCapsid structure of Sesbania mosaic virus coat protein deletion mutant rCP(delta 48 to 59)
要素COAT PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / CAPSID PROTEIN / SESBANIA MOSAIC VIRUS / VIRION / BETA-ANNULUS / COAT PROTEIN / VIRUS ASSEMBLY
機能・相同性
機能・相同性情報


T=3 icosahedral viral capsid / structural molecule activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Plant viruses icosahedral capsid proteins 'S' region signature. / Icosahedral viral capsid protein, S domain / Viral coat protein (S domain) / Jelly Rolls - #20 / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種SESBANIA MOSAIC VIRUS (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Anju, P. / Subashchandrabose, C. / Satheshkumar, P.S. / Savithri, H.S. / Murthy, M.R.N.
引用ジャーナル: Virology / 年: 2008
タイトル: Structure of Recombinant Capsids Formed by the Beta-Annulus Deletion Mutant-Rcp (Delta 48-59) of Sesbania Mosaic Virus
著者: Anju, P. / Subashchandrabose, C. / Satheshkumar, P.S. / Savithri, H.S. / Murthy, M.R.N.
履歴
登録2008年3月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,8676
ポリマ－82,7473
非ポリマー1203
水00
1
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,972,043360
ポリマ－4,964,829180
非ポリマー7,214180
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 414 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)414,33730
ポリマ－413,73615
非ポリマー60115
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: COAT PROTEIN
B: COAT PROTEIN
C: COAT PROTEIN
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 497 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)497,20436
ポリマ－496,48318
非ポリマー72118
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
単位格子
Length a, b, c (Å)288.793, 288.793, 288.793
Angle α, β, γ (deg.)61.70, 61.70, 61.70
Int Tables number146
Space group name H-MR3
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(1), (1), (1)
2generate(0.639553, 0.565756, 0.520566), (0.080019, 0.624429, -0.77697), (-0.764529, 0.538564, 0.354051)
3generate(0.639493, 0.080311, -0.764594), (0.565789, 0.624294, 0.538672), (0.520568, -0.777079, 0.353731)
4generate(0.056313, 0.995464, 0.077662), (0.695158, 0.016735, -0.718594), (-0.716544, 0.094437, -0.691083)
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16generate(0.897407, 0.243167, 0.368276), (-0.433, 0.324028, 0.841139), (0.085225, -0.914201, 0.396083)
17generate(0.903181, -0.0623, -0.424893), (0.344301, -0.486117, 0.80315), (-0.256555, -0.871672, -0.417511)
18generate(0.311721, 0.857784, 0.408582), (-0.893904, 0.410559, -0.179926), (-0.322099, -0.309071, 0.89489)
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20generate(-0.044491, 0.932361, -0.358594), (-0.400584, -0.345446, -0.848666), (-0.915228, 0.105958, 0.388879)
21generate(0.373887, -0.555129, 0.742998), (0.81791, 0.575082, 0.018205), (-0.437405, 0.600833, 0.669064)
22generate(-0.373881, 0.265253, 0.888822), (0.55535, 0.831402, -0.014535), (-0.74282, 0.488148, -0.458176)
23generate(0.311795, -0.893903, -0.322083), (0.857901, 0.41056, -0.309147), (0.40852, -0.179948, 0.894757)
24generate(-0.897552, 0.432537, -0.086118), (0.432751, 0.82603, -0.360902), (-0.084951, -0.36117, -0.928646)
25generate(-0.473219, -0.283063, -0.834171), (0.619519, 0.566354, -0.543639), (0.626325, -0.774037, -0.092615)
26generate(0.373334, -0.137063, 0.917599), (-0.264785, 0.932096, 0.246956), (-0.889117, -0.335073, 0.311682)
27generate(0.638869, -0.76863, -0.034697), (0.486599, 0.368731, 0.791905), (-0.595912, -0.522791, 0.60957)
28generate(-0.473314, 0.61957, 0.626235), (-0.282786, 0.566341, -0.774121), (-0.834212, -0.543534, -0.092866)
29generate(-0.04468, -0.401657, -0.914757), (0.932463, -0.345131, 0.10605), (-0.358277, -0.848294, 0.389972)
30generate(-0.731907, 0.456365, -0.506058), (0.456299, -0.223261, -0.861317), (-0.506018, -0.861373, -0.044832)
31generate(0.044203, 0.400582, 0.915199), (0.400841, -0.846177, 0.351074), (0.915131, 0.351292, -0.197942)
32generate(0.731337, -0.457551, 0.505719), (-0.039663, -0.768882, -0.638107), (0.680935, 0.446621, -0.580489)
33generate(-0.639279, 0.768153, 0.035284), (-0.080418, -0.112347, 0.990479), (0.764746, 0.630235, 0.133593)
34generate(0.47325, -0.619133, -0.626628), (-0.792276, 0.011881, -0.610003), (0.385169, 0.785205, -0.484969)
35generate(-0.373798, 0.137864, -0.917236), (-0.818123, 0.417021, 0.396072), (0.437081, 0.898301, -0.043061)
36generate(-0.056144, 0.755709, 0.652462), (-0.695787, -0.498204, 0.517309), (0.716063, -0.424923, 0.553901)
37generate(-0.473379, 0.792381, -0.384705), (-0.880804, -0.425562, 0.207435), (0.000636, 0.437112, 0.899461)
38generate(0.73132, -0.039739, 0.680805), (-0.457534, -0.768894, 0.446614), (0.505844, -0.638192, -0.58046)
39generate(0.054772, 0.019781, -0.998286), (-0.755964, -0.652336, -0.054425), (-0.65228, 0.757723, -0.020836)
40generate(0.79983, -0.494301, -0.340301), (-0.49407, -0.86434, 0.094048), (-0.340605, 0.092892, -0.935658)
41generate(-0.639242, -0.080384, 0.764803), (0.76821, -0.112387, 0.630357), (0.035236, 0.990339, 0.133594)
42generate(-0.999951, 0.000961, 0.000257), (0.000853, 0.703158, 0.711106), (0.000533, 0.71106, -0.703125)
43generate(-0.056138, -0.695833, 0.715995), (0.755821, -0.498302, -0.424931), (0.6524, 0.517278, 0.553785)
44generate(-0.639643, -0.56499, -0.521195), (-0.486849, 0.822531, -0.294119), (0.594799, 0.065631, -0.801137)
45generate(-0.055828, -0.995374, -0.078526), (-0.020685, 0.079773, -0.996651), (0.998149, -0.053971, -0.025005)
46generate(0.054831, -0.756012, -0.652296), (0.01975, -0.652303, 0.75765), (-0.998316, -0.054404, -0.020777)
47generate(0.473145, -0.792327, 0.385246), (-0.619076, 0.012164, 0.785221), (-0.626827, -0.609942, -0.484789)
48generate(-0.73215, 0.039155, -0.679954), (0.038643, -0.994361, -0.09893), (-0.680012, -0.098776, 0.726554)
49generate(-0.05603, -0.020362, 0.998155), (-0.995264, 0.080932, -0.05415), (-0.079688, -0.996561, -0.02474)
50generate(-0.800701, 0.49334, 0.339794), (-0.588492, -0.541714, -0.600174), (-0.112041, -0.680497, 0.724167)
51generate(-0.800707, -0.588488, -0.11202), (0.49341, -0.54177, -0.680527), (0.339774, -0.60015, 0.724079)
52generate(-0.903086, -0.345364, 0.255354), (-0.345276, 0.23043, -0.90975), (0.255292, -0.909763, -0.327344)
53generate(-0.473579, -0.880696, 0.000827), (0.792369, -0.425678, 0.437097), (-0.384588, 0.207684, 0.899418)
54generate(-0.639657, -0.486842, 0.594875), (-0.564974, 0.822447, 0.065613), (-0.521192, -0.294075, -0.80119)
55generate(-0.374832, -0.817567, 0.437254), (0.13819, 0.417088, 0.898215), (-0.916758, 0.397141, -0.043316)
56generate(0.043384, -0.932754, 0.357848), (-0.932761, -0.166138, -0.319908), (0.35792, -0.31997, -0.877245)
57generate(-0.32077, -0.364923, 0.87401), (-0.365149, -0.803758, -0.469666), (0.87396, -0.469856, 0.124608)
58generate(-0.313079, -0.856949, -0.409464), (-0.857102, 0.069173, 0.510491), (-0.409037, 0.51078, -0.756137)
59generate(-0.902871, 0.061606, 0.425536), (0.060431, -0.961721, 0.267483), (0.425691, 0.267202, 0.864425)
60generate(-0.897757, -0.24308, -0.367347), (-0.243097, -0.422044, 0.873424), (-0.367334, 0.87333, 0.319801)

-
要素

#1: タンパク質 COAT PROTEIN


分子量: 27582.383 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 1-47,60-268 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE RESIDUES 48 TO 59 OF THE COAT PROTEIN WHICH ARE INVOLVED IN THE FORMATION OF A MOTIF CALLED THE BETA-ANNULUS IS DELETED IN THE MUTANT RCP(DELTA 48-59)
由来: (組換発現) SESBANIA MOSAIC VIRUS (ウイルス) / プラスミド: PSBET A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9EB06
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY
配列の詳細THE RESIDUES 48 TO 59 OF THE COAT PROTEIN WHICH ARE INVOLVED IN THE FORMATION OF A MOTIF CALLED THE ...THE RESIDUES 48 TO 59 OF THE COAT PROTEIN WHICH ARE INVOLVED IN THE FORMATION OF A MOTIF CALLED THE BETA-ANNULUS IS DELETED IN THE MUTANT RCP(DELTA 48-59)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M LI2SO4 MONOHYDRATE, 0.1 M BISTRIS (PH7.5), 25 % PEG 3350 VAPOUR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→50 Å / Num. obs: 262266 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.89 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 3.6→3.73 Å / 冗長度: 2.36 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
GLRF位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1X33

1x33


解像度: 3.6→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2584 10868 4.1 %RANDOM
Rwork0.2567 ---
obs0.2567 218390 83 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.204 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.24 Å2-2.97 Å2-3.96 Å2
2--0.24 Å2-3.19 Å2
3----0.48 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.49 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.77 Å0.77 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4451 0 3 0 4454
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00948
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.45693
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 1609 4.9 %
Rwork0.337 30939 -
obs--74.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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