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- PDB-2vpk: Crystal structure of the BTB domain of human myoneurin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vpk
タイトルCrystal structure of the BTB domain of human myoneurin
要素MYONEURIN
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION / METAL-BINDING / ALTERNATIVE SPLICING / ZINC / NUCLEUS / BTB DOMAIN / ZINC-FINGER / DNA-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to leukemia inhibitory factor / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Zinc finger, C2H2 type / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily ...Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Zinc finger, C2H2 type / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Cooper, C.D.O. / Murray, J.W. / Bullock, A. / Pike, A.C.W. / von Delft, F. / Filippakopoulos, P. / Salah, E. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. ...Cooper, C.D.O. / Murray, J.W. / Bullock, A. / Pike, A.C.W. / von Delft, F. / Filippakopoulos, P. / Salah, E. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Knapp, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Btb Domain of Human Myoneurin
著者: Cooper, C.D.O. / Murray, J.W. / Bullock, A. / Pike, A.C.W. / von Delft, F. / Filippakopoulos, P. / Salah, E. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Knapp, S.
履歴
登録2008年2月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月5日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MYONEURIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4571
ポリマ－13,4571
非ポリマー00
水91951
1
A: MYONEURIN

A: MYONEURIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9142
ポリマ－26,9142
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/31
Buried area3140 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area14040 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)55.688, 55.688, 126.201
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2011-

HOH

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要素

#1: タンパク質 MYONEURIN / BTB DOMAIN OF MYONEURIN / ZINC FINGER / BTB DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 31


分子量: 13457.242 Da / 分子数: 1 / 断片: BTB DOMAIN, RESIDUES 4-117 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: INTERMOLECULAR DISULFIDE LINK BETWEEN SYMMETRY RELATED CYS6.
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: NEUROMUSCULAR SYSTEM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-RARE2 / 参照: UniProt: Q9NPC7
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.39 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.2 M NA/KPO4, 0.1 M BIS-TRIS PROPANE PH 6.5, 20% PEG 3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9828
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9828 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48 Å / Num. obs: 9485 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.33 % / Biso Wilson estimate: 24.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4.06 % / Rmerge(I) obs: 1.1 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IF5

2if5


解像度: 2→38.317 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 0.05 / 位相誤差: 24.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2584 529 6.8 %
Rwork0.1938 --
obs0.1981 7785 92.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.17 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.4584 Å20 Å20 Å2
2--5.4584 Å20 Å2
3----10.9169 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→38.317 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数928 0 0 51 979
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081842
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9043306
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.372449
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07140
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004289
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.20130.31561190.2411696X-RAY DIFFRACTION90
2.2013-2.51970.26821280.19881759X-RAY DIFFRACTION92
2.5197-3.17440.26461450.171822X-RAY DIFFRACTION95
3.1744-38.32450.23811370.19121979X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.453-0.1877-0.23120.4960.28341.2535-0.09640.2917-0.3101-0.02020.24350.4044-0.0892-0.63560.02330.1769-0.0157-0.0280.25770.00750.2335.855118.093824.2669
20.4038-0.6805-0.08761.4670.60091.2501-0.04980.01910.108-0.10370.06270.0302-0.02920.13580.05840.0770.0371-0.01150.14240.02490.138916.114229.739212.1646
30.8211-0.1124-0.35351.26550.48761.09590.08550.1357-0.0365-0.2722-0.0449-0.1316-0.1475-0.42410.01970.2070.0448-0.00540.24480.02110.150212.351726.04554.1687
40.70660.22740.05081.0980.0513-0.1835-0.10550.4876-0.2214-0.7340.08810.3194-0.12010.0604-0.04240.22730.0534-0.04020.2299-0.04890.197113.216816.2582-1.0666
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 2:13)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 14:57)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 58:88)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 89:116)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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