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- PDB-6qtc: tSH2 domain of transcription elongation factor Spt6 complexed wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qtc
タイトルtSH2 domain of transcription elongation factor Spt6 complexed with tyrosine phosphorylated CTD
要素
  • Tyrosine phosphorylated CTD
  • tSH2 domain of transcription elongation factor Spt6
キーワードGENE REGULATION / CTD / elongation factor / RNA polymerase II / tandem SH2 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription antitermination factor activity, DNA binding / regulation of mRNA 3'-end processing / poly(A)+ mRNA export from nucleus / cellular response to stress / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / nucleosome binding / transcription elongation factor complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / G1/S transition of mitotic cell cycle / euchromatin ...transcription antitermination factor activity, DNA binding / regulation of mRNA 3'-end processing / poly(A)+ mRNA export from nucleus / cellular response to stress / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / nucleosome binding / transcription elongation factor complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / G1/S transition of mitotic cell cycle / euchromatin / nucleosome assembly / histone binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding
類似検索 - 分子機能
: / Spt6, S1/OB domain / YqgF/RNase H-like domain / Likely ribonuclease with RNase H fold. / Spt6 acidic, N-terminal domain / Helix-turn-helix DNA-binding domain of Spt6 / Transcription elongation factor Spt6, YqgF domain / Transcription elongation factor Spt6, helix-hairpin-helix motif / Spt6, SH2 domain, C terminus / Acidic N-terminal SPT6 ...: / Spt6, S1/OB domain / YqgF/RNase H-like domain / Likely ribonuclease with RNase H fold. / Spt6 acidic, N-terminal domain / Helix-turn-helix DNA-binding domain of Spt6 / Transcription elongation factor Spt6, YqgF domain / Transcription elongation factor Spt6, helix-hairpin-helix motif / Spt6, SH2 domain, C terminus / Acidic N-terminal SPT6 / Helix-hairpin-helix motif / Holliday-junction resolvase-like of SPT6 / Helix-turn-helix DNA-binding domain of SPT6 / Tex-like protein, HTH domain superfamily / Tex-like domain superfamily / Spt6, Death-like domain / : / Tex central region-like / Transcription elongation factor Spt6 / Spt6, SH2 domain, N terminus / Spt6, SH2 domain / SH2 domain / YqgF/RNase H-like domain superfamily / RuvA domain 2-like / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription elongation factor SPT6
類似検索 - 構成要素
生物種Candida glabrata (菌類)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Brazda, P. / Krejcikova, M. / Smirakova, E. / Kubicek, K. / Stefl, R.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Grant Agency of the Czech RepublicGA15-24117S チェコ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: tSH2 domain of transcription elongation factor Spt6 complexed with tyrosine phosphorylated CTD
著者: Brazda, P. / Krejcikova, M. / Kasiliauskaite, A. / Smirakova, E. / Klumpler, T. / Vacha, R. / Kubicek, K. / Stefl, R.
履歴
登録2019年2月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.32024年11月13日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tSH2 domain of transcription elongation factor Spt6
B: Tyrosine phosphorylated CTD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0592
ポリマ－25,0592
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1880 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area10690 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 500structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 tSH2 domain of transcription elongation factor Spt6


分子量: 23257.482 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida glabrata (菌類) / Variant: wt / プラスミド: pET-28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6FLB1
#2: タンパク質・ペプチド Tyrosine phosphorylated CTD


分子量: 1801.647 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Candida glabrata (菌類)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HNCA
122isotropic13D HN(CO)CA
132isotropic13D CBCA(CO)NH
142isotropic13D HN(CA)CB
152isotropic23D (H)CCH-TOCSY
162isotropic33D 1H-13C NOESY aliphatic
171isotropic33D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.5 mM [U-99% 15N] spt6, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
solution20.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] spt6, 90% H2O/10% D2O13C15N_sample90% H2O/10% D2O
solution30.5 mM spt6, 90% H2O/10% D2Ounlbl_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMspt6[U-99% 15N]1
0.5 mMspt6[U-99% 13C; U-99% 15N]2
0.5 mMspt6natural abundance3
試料状態イオン強度: 10 mM / Label: conditions_1 / pH: 7 / PH err: 0.1 / 圧: 1 Pa / 温度: 310 K / Temperature err: 0.05

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7001cryoprobe
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8502cryoprobe
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III9503cryoprobe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Sparky3.115Goddardchemical shift assignment
CYANA3.97-3.98.5Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
Amber16Case, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
TopSpin3.5Bruker Biospincollection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: NMR refinement
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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