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- PDB-2vph: Crystal structure of the human protein tyrosine phosphatase, non-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vph
タイトルCrystal structure of the human protein tyrosine phosphatase, non- receptor type 4, PDZ domain
要素TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE 4
キーワードHYDROLASE / PROTEIN PHOSPHATASE / PTPN4 / PTPMEG / CYTOSKELETON / MEGAKARYOCYTE / DEPHOSPHORYLATION / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Interleukin-37 signaling / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / glutamate receptor binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / cytoskeletal protein binding / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cytoplasmic side of plasma membrane ...Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Interleukin-37 signaling / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / glutamate receptor binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / cytoskeletal protein binding / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cytoplasmic side of plasma membrane / cytoskeleton / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-3, -4 / PTPN3/4, FERM domain C-lobe / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-3, -4 / PTPN3/4, FERM domain C-lobe / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Roos, A.K. / Wang, J. / Burgess-Brown, N. / Elkins, J.M. / Kavanagh, K. / Pike, A.C.W. / Filippakopoulos, P. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. ...Roos, A.K. / Wang, J. / Burgess-Brown, N. / Elkins, J.M. / Kavanagh, K. / Pike, A.C.W. / Filippakopoulos, P. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / von Delft, F. / Bountra, C. / Knapp, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Human Protein Tyrosine Phosphatase, Non-Receptor Type 4, Pdz Domain
著者: Roos, A.K. / Wang, J. / Burgess-Brown, N. / Elkins, J.M. / Kavanagh, K. / Pike, A.C.W. / Filippakopoulos, P. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / von Delft, F. / Bountra, C. / Knapp, S.
履歴
登録2008年2月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE 4
B: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0812
ポリマ－22,0812
非ポリマー00
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1920 Å2
ΔGint-4.5 kcal/mol
Surface area12340 Å2
手法PQS
2
A: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0411
ポリマ－11,0411
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0411
ポリマ－11,0411
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.489, 71.015, 71.598
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUASPASPAA515 - 5545 - 44
21LEULEUASPASPBB515 - 5545 - 44
12CYSCYSALAALAAA556 - 58846 - 78
22CYSCYSALAALABB556 - 58846 - 78
13GLUGLUGLUGLUAA596 - 60786 - 97
23GLUGLUGLUGLUBB596 - 60786 - 97

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.992, 0.037, -0.117), (0.118, -0.022, 0.993), (0.034, -0.999, -0.027)
ベクター: -8.44412, 15.433, 17.8965)

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE 4 / PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE MEG1 / PTPASE-MEG1 / MEG


分子量: 11040.697 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ DOMAIN, RESIDUES 513-606 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-ROSETTA-PRARE2 / 参照: UniProt: P29074, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.20M (NH4)2H(CIT), PH 5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.98068
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98068 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 15306 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2.8 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 30.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2OCS, 2HE2, 1QAV

2ocs

2he2

1qav


解像度: 1.9→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 7.694 / SU ML: 0.113 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 765 5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.21 14492 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.56 Å20 Å20 Å2
2---0.9 Å20 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1424 0 0 72 1496
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221444
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.02949
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4481.981963
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92132327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4145186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.52624.60363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.30815233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3041511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2234
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211619
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02264
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8613945
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.23551522
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.8898499
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.36611441
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A491medium positional0.150.5
2B491medium positional0.150.5
1A547loose positional0.215
2B547loose positional0.215
1A491medium thermal1.192
2B491medium thermal1.192
1A547loose thermal1.1510
2B547loose thermal1.1510
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.347 51
Rwork0.255 1059
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.029-0.63620.54092.7036-1.2294.42660.0713-0.0628-0.01430.0590.14840.11320.069-0.1328-0.2197-0.07460.0159-0.0276-0.1158-0.0103-0.073316.735819.570417.6481
21.57541.01270.45982.70181.12536.7214-0.06250.06070.0648-0.0199-0.01540.1460.0812-0.51970.0778-0.0635-0.0025-0.0297-0.06290.0172-0.05117.894733.9617-2.0656
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A513 - 610
2X-RAY DIFFRACTION2B513 - 610

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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