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- PDB-2vfq: Low Temperature Structure of P22 Tailspike Protein Fragment (109-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vfq
タイトルLow Temperature Structure of P22 Tailspike Protein Fragment (109-666), Mutant V450A
要素P22 TAILSPIKE PROTEIN,
キーワードHYDROLASE / P22 TAILSPIKE PROTEIN / SALMONELLA BACTERIOPHAGE P22 / PROTEIN FOLDING / PROTEIN STABILITY / RIGHT-HANDED PARALLEL BETA-HELIX / LATE PROTEIN / ENDOGLYCOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / virus tail, fiber / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / symbiont entry into host / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Pectate Lyase C-like - #20 / P22 tailspike C-terminal domain / Salmonella phage P22 tail-spike / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Autotransporter, pectate lyase C-like domain superfamily / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail spike protein
類似検索 - 構成要素
生物種ENTEROBACTERIA PHAGE P22 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Becker, M. / Mueller, J.J. / Heinemann, U. / Seckler, R.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Side-Chain Stacking and Beta-Helix Stability in P22 Tailspike Protein
著者: Becker, M. / Mueller, J.J. / Weikl, T. / Heinemann, U. / Seckler, R.
#1: ジャーナル: Proteins: Struct.,Funct., Genet. / 年: 2000
タイトル: Plasticity and Steric Strain in a Parallel Beta-Helix: Rational Mutations in the P22 Tailspike Protein
著者: Schuler, B. / Fuerst, F. / Osterroth, F. / Steinbacher, S. / Huber, R. / Seckler, R.
履歴
登録2007年11月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P22 TAILSPIKE PROTEIN,
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8068
ポリマ－60,2051
非ポリマー6017
水14,646813
1
A: P22 TAILSPIKE PROTEIN,
ヘテロ分子

A: P22 TAILSPIKE PROTEIN,
ヘテロ分子

A: P22 TAILSPIKE PROTEIN,
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,41724
ポリマ－180,6163
非ポリマー1,80221
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555z+1/2,-x+1/2,-y1
crystal symmetry operation12_554-y+1/2,-z,x-1/21
Buried area32250 Å2
ΔGint-156.5 kcal/mol
Surface area62520 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)119.990, 119.990, 119.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1672-

SO4

21A-1673-

CA

31A-2006-

HOH

41A-2196-

HOH

51A-2234-

HOH

61A-2404-

HOH

71A-2415-

HOH

81A-2576-

HOH

91A-2602-

HOH

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要素

#1: タンパク質 P22 TAILSPIKE PROTEIN, / P22 TAILSPIKE PROTEIN / MUTANT V450A / LATE PROTEIN GP9 / TAILSPIKE-PROTEIN / TSP / ...P22 TAILSPIKE PROTEIN / MUTANT V450A / LATE PROTEIN GP9 / TAILSPIKE-PROTEIN / TSP / ENDORHAMNOSIDASE / ENDO-1 / 3-ALPHA-L-RHAMNOSIDASE


分子量: 60205.238 Da / 分子数: 1
断片: RESIDUES 110-667 LACKING THE N-TERMINAL HEAD-BINDING DOMAIN
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ENTEROBACTERIA PHAGE P22 (ファージ)
プラスミド: P450ADN / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM83
参照: UniProt: P12528, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 813 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 451 TO ALA
配列の詳細GLY513 IN THE SWISSPROT ENTRY WAS CORRECTED IN THE SEQUENCE TO SER513 WHICH IS ALSO PRESENT IN THE ...GLY513 IN THE SWISSPROT ENTRY WAS CORRECTED IN THE SEQUENCE TO SER513 WHICH IS ALSO PRESENT IN THE PARENT WILD-TYPE DNA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.76 %
解説: FOR REFINEMENT REFLECTIONS IN THE CORNERS OF THE IMAGE PLATE WERE USED ADDITIONALLY, 1.55-1.59 A RESOLUTION, COMPETENESS 15.0 PERCENT, REDUNDANCY 4.1, RSYM 0.157, I DIVIDED BY SIGMA(I) 8.8
結晶化pH: 10
詳細: DROP: 2 MICROLITER 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0, PLUS 3.3 MICROLITER 10 MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 10 MM HEPES, PH 7.0; RESERVOIR: 750 MICOLITER 1.0 M AMMONIUM ...詳細: DROP: 2 MICROLITER 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0, PLUS 3.3 MICROLITER 10 MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 10 MM HEPES, PH 7.0; RESERVOIR: 750 MICOLITER 1.0 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.95373
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月29日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI-111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→50 Å / Num. obs: 50813 / % possible obs: 88.9 % / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 15.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 46.2
反射 シェル解像度: 1.59→1.7 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Mean I/σ(I) obs: 23 / % possible all: 58.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VFO

2vfo


解像度: 1.55→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 0.951 / SU ML: 0.035 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.081 / ESU R Free: 0.08 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.145 2898 5.1 %RANDOM
Rwork0.114 ---
obs0.116 54475 68.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4212 0 35 813 5060
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0224521
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023035
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2131.9616128
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.05937427
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6295577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.29924.444198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.62915746
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7781525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2681
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025089
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02909
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.2780
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1990.23212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.170.22200
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.22412
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1260.2588
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2130.2154
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1410.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.39122934
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.92934571
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.99541829
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.361556
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / Total num. of bins used: 15 /
Rfactor反射数
Rfree0.249 44
Rwork0.121 790

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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