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- PDB-1qrb: PLASTICITY AND STERIC STRAIN IN A PARALLEL BETA-HELIX: RATIONAL M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qrb
タイトルPLASTICITY AND STERIC STRAIN IN A PARALLEL BETA-HELIX: RATIONAL MUTATIONS IN P22 TAILSPIKE PROTEIN
要素PROTEIN (TAILSPIKE-PROTEIN)
キーワードVIRAL PROTEIN / BETA-HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / virus tail, fiber / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / symbiont entry into host / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Pectate Lyase C-like - #20 / P22 tailspike C-terminal domain / Salmonella phage P22 tail-spike / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Autotransporter, pectate lyase C-like domain superfamily / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail spike protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage P22 (ファージ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Schuler, B. / Furst, F. / Osterroth, F. / Steinbacher, S. / Huber, R. / Seckler, R.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2000
タイトル: Plasticity and steric strain in a parallel beta-helix: rational mutations in the P22 tailspike protein.
著者: Schuler, B. / Furst, F. / Osterroth, F. / Steinbacher, S. / Huber, R. / Seckler, R.
履歴
登録1999年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (TAILSPIKE-PROTEIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3111
ポリマ－60,3111
非ポリマー00
水3,927218
1
A: PROTEIN (TAILSPIKE-PROTEIN)

A: PROTEIN (TAILSPIKE-PROTEIN)

A: PROTEIN (TAILSPIKE-PROTEIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,9343
ポリマ－180,9343
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area27600 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area48180 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)120.9, 120.9, 120.9
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (TAILSPIKE-PROTEIN) / TSP


分子量: 60311.340 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL FRAGMENT / 変異: T326F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P22 (ファージ)
属: P22-like viruses / 参照: UniProt: P12528
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10
詳細: 1M AMMONIUM SULPHATE 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, pH 10.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 詳細: Steinbacher, S., (1994) Science, 265, 383.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.0 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 Msodium phosphate1reservoir
310 mg/mlprotein1drop
410 mMHEPES1drop
51.5 Mammonium sulfate1drop
60.1 Msodium phosphate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年8月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→15 Å / Num. all: 38358 / Num. obs: 38358 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.233 / % possible all: 79.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 167323
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→8 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数
Rwork0.156 -
all0.156 37769
obs0.156 37769
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4119 0 0 218 4337
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.737
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.64
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.91
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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