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- PDB-2v9x: E138D variant of Escherichia coli dCTP deaminase in complex with dUTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v9x
タイトルE138D variant of Escherichia coli dCTP deaminase in complex with dUTP
要素DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
キーワードHYDROLASE / DUTPASE / DCTP DEAMINASE / NUCLEOTIDE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


dCTP deaminase / dUTP biosynthetic process / dCTP deaminase activity / dUMP biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / dTTP biosynthetic process / protein homotrimerization / response to radiation / nucleotide binding / protein-containing complex ...dCTP deaminase / dUTP biosynthetic process / dCTP deaminase activity / dUMP biosynthetic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / dTTP biosynthetic process / protein homotrimerization / response to radiation / nucleotide binding / protein-containing complex / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
dCTP deaminase / dCTP deaminase-like / Deoxyuridine triphosphatase (dUTPase) / Deoxyuridine 5'-Triphosphate Nucleotidohydrolase; Chain A / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DEOXYURIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dCTP deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Thymark, M. / Johansson, E. / Larsen, S. / Willemoes, M.
引用ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2008
タイトル: Mutational Analysis of the Nucleotide Binding Site of Escherichia Coli Dctp Deaminase.
著者: Thymark, M. / Johansson, E. / Larsen, S. / Willemoes, M.
履歴
登録2007年8月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
B: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
C: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
D: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
E: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
F: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
G: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
H: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
I: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
J: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
K: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
L: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)261,44040
ポリマ－255,14712
非ポリマー6,29428
水8,287460
1
A: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
B: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
C: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
J: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
K: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
L: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,72020
ポリマ－127,5736
非ポリマー3,14714
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area30230 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area43650 Å2
手法PQS
2
D: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
E: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
F: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
G: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
H: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
I: DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,72020
ポリマ－127,5736
非ポリマー3,14714
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area30620 Å2
ΔGint-121.3 kcal/mol
Surface area44030 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)94.187, 71.301, 319.916
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H
91I
101K

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 1 - 193 / Label seq-ID: 1 - 193

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
5EE
6FF
7GG
8HH
9II
10KK

-
要素

#1: タンパク質
DEOXYCYTIDINE TRIPHOSPHATE DEAMINASE / DCTP DEAMINASE


分子量: 21262.230 Da / 分子数: 12 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PET11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P28248, dCTP deaminase
#2: 化合物
ChemComp-DUT / DEOXYURIDINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 468.142 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N2O14P3
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 138 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 138 TO ASP ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 138 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 138 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLU 138 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLU 138 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, GLU 138 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, GLU 138 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, GLU 138 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, GLU 138 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, GLU 138 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, GLU 138 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN K, GLU 138 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN L, GLU 138 TO ASP

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 27.5 %PEG 400, 50 MM MGSO4, 0.1 M HEPES, PH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR, SI(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 108216 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.03 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 84.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XS1

1xs1


解像度: 2.2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 6.073 / SU ML: 0.156 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.373 / ESU R Free: 0.23 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 5341 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.205 101282 96.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.86 Å20 Å20 Å2
2--1.01 Å20 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17531 0 368 460 18359
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02218263
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0216958
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7432.00424862
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.007339135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.652252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.57122.383814
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.773152934
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.6215209
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.22730
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0220232
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.023789
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.22984
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2050.216265
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.28583
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.211192
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1980.2641
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.550.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.5260.2240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2550.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.391.511940
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.014218057
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.94937597
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6524.56805
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2929 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.040.05
2Btight positional0.050.05
3Ctight positional0.060.05
4Dtight positional0.040.05
5Etight positional0.050.05
6Ftight positional0.050.05
7Gtight positional0.040.05
8Htight positional0.040.05
9Itight positional0.050.05
10Ktight positional0.050.05
1Atight thermal0.160.5
2Btight thermal0.150.5
3Ctight thermal0.170.5
4Dtight thermal0.150.5
5Etight thermal0.150.5
6Ftight thermal0.140.5
7Gtight thermal0.170.5
8Htight thermal0.140.5
9Itight thermal0.150.5
10Ktight thermal0.180.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.286 351
Rwork0.245 6462

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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