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万見
- PDB-2v70: Third LRR domain of human Slit2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v70
タイトルThird LRR domain of human Slit2
要素SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN N-PRODUCT
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / NEUROGENESIS / GLYCOPROTEIN / SLIT2 / SECRETED / CHEMOTAXIS / LRR DOMAIN / DIFFERENTIATION / EGF-LIKE DOMAIN / LEUCINE-RICH REPEAT / DEVELOPMENTAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of leukocyte chemotaxis / corticospinal neuron axon guidance through spinal cord / negative regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of lamellipodium assembly / induction of negative chemotaxis / negative regulation of smooth muscle cell chemotaxis / negative regulation of retinal ganglion cell axon guidance / Roundabout binding / apoptotic process involved in luteolysis / negative regulation of monocyte chemotaxis ...negative regulation of leukocyte chemotaxis / corticospinal neuron axon guidance through spinal cord / negative regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of lamellipodium assembly / induction of negative chemotaxis / negative regulation of smooth muscle cell chemotaxis / negative regulation of retinal ganglion cell axon guidance / Roundabout binding / apoptotic process involved in luteolysis / negative regulation of monocyte chemotaxis / chemorepulsion involved in postnatal olfactory bulb interneuron migration / negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / cellular response to heparin / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / negative regulation of chemokine-mediated signaling pathway / laminin-1 binding / axon extension involved in axon guidance / Netrin-1 signaling / Formation of the ureteric bud / GTPase inhibitor activity / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / negative regulation of smooth muscle cell migration / response to cortisol / negative regulation of neutrophil chemotaxis / Inactivation of CDC42 and RAC1 / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / Roundabout signaling pathway / negative regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / pulmonary valve morphogenesis / negative regulation of vascular permeability / motor neuron axon guidance / positive regulation of axonogenesis / Activation of RAC1 / cell migration involved in sprouting angiogenesis / aortic valve morphogenesis / proteoglycan binding / negative regulation of endothelial cell migration / ureteric bud development / negative chemotaxis / retinal ganglion cell axon guidance / branching morphogenesis of an epithelial tube / ventricular septum morphogenesis / negative regulation of protein phosphorylation / cellular response to hormone stimulus / axon guidance / negative regulation of cell migration / negative regulation of cell growth / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / heparin binding / positive regulation of apoptotic process / calcium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine rich repeat C-terminal domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / : / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / C-terminal cystine knot signature. / C-terminal cystine knot domain profile. / Cystine knot, C-terminal ...Leucine rich repeat C-terminal domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / : / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / C-terminal cystine knot signature. / C-terminal cystine knot domain profile. / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / Laminin G domain profile. / Leucine rich repeat N-terminal domain / Laminin G domain / Laminin G domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Alpha-Beta Horseshoe / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Epidermal growth factor-like domain. / Leucine-rich repeat profile. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Slit homolog 2 protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Morlot, C. / Cusack, S. / McCarthy, A.A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: Production of Slit2 Lrr Domains in Mammalian Cells for Structural Studies and the Structure of Human Slit2 Domain 3.
著者: Morlot, C. / Hemrika, W. / Romijn, R.A. / Gros, P. / Cusack, S. / Mccarthy, A.A.
履歴
登録2007年7月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN N-PRODUCT
B: SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN N-PRODUCT
C: SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN N-PRODUCT
D: SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN N-PRODUCT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,4318
ポリマ－99,5464
非ポリマー8854
水00
1
A: SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN N-PRODUCT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1082
ポリマ－24,8861
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN N-PRODUCT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1082
ポリマ－24,8861
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN N-PRODUCT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1082
ポリマ－24,8861
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN N-PRODUCT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1082
ポリマ－24,8861
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)63.650, 96.860, 87.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A505 - 1001
2111B505 - 1001
3111C505 - 1001
4111D505 - 1001

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.39951, 0.1912, 0.89657), (0.21232, -0.93212, 0.29339), (0.8918, 0.30757, 0.33179)18.31262, -16.73755, -29.73543
3given(-0.99923, -0.03916, 0.003), (-0.03431, 0.83332, -0.55172), (0.01911, -0.5514, -0.83402)43.82039, -11.2099, -39.62059
4given(0.31831, -0.30817, -0.8965), (-0.1977, -0.94647, 0.25516), (-0.92714, 0.09601, -0.3622)44.20992, -32.39871, 20.42708

-
要素

#1: タンパク質
SLIT HOMOLOG 2 PROTEIN N-PRODUCT / SLIT-2


分子量: 24886.449 Da / 分子数: 4 / 断片: THIRD LRR DOMAIN, RESIDUES 504-714 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GLYCOSYLATION ON N623 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O94813
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.6
詳細: 15% PEG 4000, 0.2M NH4 ACETATE, 0.1M NACITRATE, PH=5.6.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月22日 / 詳細: TORODIAL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 45165 / % possible obs: 91.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 3→3.5 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 94.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MODIFIED PDB ENTRY 1W8A

1w8a


解像度: 3.01→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.869 / SU B: 50.217 / SU ML: 0.396 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.501 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 1008 5.1 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.225 18760 93.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.35 Å20 Å2-3.2 Å2
2--7.78 Å20 Å2
3----4.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.01→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6495 0 56 0 6551
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0226687
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6831.9739088
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2855836
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.15825.354297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.074151138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4581531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.21060
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024979
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2420.22639
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3340.24467
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.110.2140
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3180.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2230.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.421.54266
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.71726759
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.32332653
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2294.52329
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1604 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.070.05
2Btight positional0.090.05
3Ctight positional0.070.05
4Dtight positional0.070.05
1Atight thermal0.10.5
2Btight thermal0.110.5
3Ctight thermal0.110.5
4Dtight thermal0.110.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.08 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.494 75
Rwork0.444 1315
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0398-0.09172.1591.4071-0.036710.55880.0072-0.0325-0.1060.3299-0.06570.02460.3804-0.0930.0585-0.26840.03320.044-0.1757-0.0344-0.11487.5349-13.95643.9374
27.08692.02034.82282.86262.60826.9290.16170.40720.2690.05640.0006-0.29940.04650.1621-0.1623-0.12480.05580.1189-0.3728-0.0232-0.088434.95965.75332.3268
34.78370.86431.25774.56652.48317.05470.01220.1853-0.2636-0.45760.0251-0.02540.44250.3457-0.0372-0.18380.01370.0655-0.38420.0364-0.130737.153-24.9143-34.8316
47.91640.32755.72480.84650.39097.87430.1549-0.28410.0056-0.1064-0.02020.04960.0122-0.8316-0.1347-0.14520.0580.0705-0.2190.0325-0.20550.0185-7.720843.4935
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A505 - 714
2X-RAY DIFFRACTION2B505 - 714
3X-RAY DIFFRACTION3C505 - 714
4X-RAY DIFFRACTION4D505 - 714

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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