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万見
- PDB-1w8a: Third LRR domain of Drosophila Slit -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w8a
タイトルThird LRR domain of Drosophila Slit
要素SLIT PROTEIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / SECRETED PROTEIN / AXON GUIDANCE / LEUCINE-RICH REPEAT GLYCOPROTEIN / EGF-LIKE DOMAIN / SIGNAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


digestive tract mesoderm development / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / Slit-Robo signaling complex / Signaling by ROBO receptors / mesodermal cell migration / induction of negative chemotaxis / mesoderm migration involved in gastrulation / synaptic target inhibition / Roundabout binding / regulation of epithelial cell migration, open tracheal system ...digestive tract mesoderm development / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / Slit-Robo signaling complex / Signaling by ROBO receptors / mesodermal cell migration / induction of negative chemotaxis / mesoderm migration involved in gastrulation / synaptic target inhibition / Roundabout binding / regulation of epithelial cell migration, open tracheal system / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / salivary gland boundary specification / epithelial cell migration, open tracheal system / gonad development / glial cell migration / positive regulation of cell-cell adhesion / regulation of epithelial cell migration / Roundabout signaling pathway / embryonic heart tube development / axon midline choice point recognition / dendrite morphogenesis / outflow tract morphogenesis / axon guidance / neuron differentiation / neuron migration / heparin binding / positive regulation of cell migration / axon / calcium ion binding / cell surface / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leucine rich repeat C-terminal domain / : / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / C-terminal cystine knot signature. / C-terminal cystine knot domain profile. / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / Laminin G domain profile. ...Leucine rich repeat C-terminal domain / : / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / C-terminal cystine knot signature. / C-terminal cystine knot domain profile. / Cystine knot, C-terminal / C-terminal cystine knot-like domain (CTCK) / Laminin G domain profile. / Leucine rich repeat N-terminal domain / Laminin G domain / Laminin G domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich Repeat / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Alpha-Beta Horseshoe / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Epidermal growth factor-like domain. / Leucine-rich repeat profile. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Howitt, J.A. / Clout, N.J. / Hohenester, E.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Binding Site for Robo Receptors Revealed by Dissection of the Leucine-Rich Repeat Region of Slit.
著者: Howitt, J.A. / Clout, N.J. / Hohenester, E.
履歴
登録2004年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月8日Group: Advisory / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.42023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SLIT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3131
ポリマ－21,3131
非ポリマー00
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)121.213, 31.852, 49.526
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.72, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 SLIT PROTEIN


分子量: 21313.307 Da / 分子数: 1 / 断片: THIRD LRR DOMAIN, RESIDUES 542-733 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
プラスミド: PCEP-PU / 細胞株 (発現宿主): 293-EBNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P24014
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.19 %

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 4705 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 7 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OZN

1ozn


解像度: 2.8→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2687 493 10.3 %RANDOM
Rwork0.1994 ---
obs0.1994 4705 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 21.6057 Å2 / ksol: 0.294686 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.417 Å20 Å2-1.61 Å2
2--0.528 Å20 Å2
3---7.889 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1465 0 0 5 1470
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.8171
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.4411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.2392
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.483
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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