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万見
- PDB-2v5q: CRYSTAL STRUCTURE OF WILD-TYPE PLK-1 KINASE DOMAIN IN COMPLEX WIT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v5q
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF WILD-TYPE PLK-1 KINASE DOMAIN IN COMPLEX WITH A SELECTIVE DARPIN
要素
  • DESIGN ANKYRIN REPEAT PROTEIN
  • SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PLK1
キーワードTRANSFERASE / DESIGN ANKYRIN REPEAT PROTEIN / TRANSFERASE COMPLEX / PHOSPHORYLATION / NUCLEOTIDE-BINDING / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / KINASE / NUCLEUS / ATP-BINDING / SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / mitotic nuclear membrane disassembly / polo kinase / protein localization to nuclear envelope ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Golgi inheritance / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / mitotic nuclear membrane disassembly / polo kinase / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 / nuclear membrane disassembly / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / Phosphorylation of the APC/C / anaphase-promoting complex binding / outer kinetochore / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / microtubule bundle formation / mitotic chromosome condensation / Polo-like kinase mediated events / regulation of mitotic spindle assembly / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / centrosome cycle / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / sister chromatid cohesion / regulation of mitotic cell cycle phase transition / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / positive regulation of proteolysis / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis / mitotic sister chromatid segregation / spindle midzone / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein localization to chromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / centriole / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / regulation of mitotic cell cycle / Condensation of Prophase Chromosomes / AURKA Activation by TPX2 / regulation of cytokinesis / mitotic spindle organization / RHO GTPases Activate Formins / establishment of protein localization / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / protein destabilization / kinetochore / positive regulation of protein localization to nucleus / centriolar satellite / spindle / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / mitotic cell cycle / peptidyl-serine phosphorylation / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule binding / protein kinase activity / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Ankyrin repeat-containing domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe ...Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Ankyrin repeat-containing domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Bandeiras, T.M. / Hillig, R.C. / Matias, P.M. / Eberspaecher, U. / Fanghaenel, J. / Thomaz, M. / Miranda, S. / Crusius, K. / Puetter, V. / Amstutz, P. ...Bandeiras, T.M. / Hillig, R.C. / Matias, P.M. / Eberspaecher, U. / Fanghaenel, J. / Thomaz, M. / Miranda, S. / Crusius, K. / Puetter, V. / Amstutz, P. / Gulotti-Georgieva, M. / Binz, H.K. / Holz, C. / Schmitz, A.A.P. / Lang, C. / Donner, P. / Egner, U. / Carrondo, M.A. / Mueller-Tiemann, B.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2008
タイトル: Structure of wild-type Plk-1 kinase domain in complex with a selective DARPin.
著者: Bandeiras, T.M. / Hillig, R.C. / Matias, P.M. / Eberspaecher, U. / Fanghanel, J. / Thomaz, M. / Miranda, S. / Crusius, K. / Putter, V. / Amstutz, P. / Gulotti-Georgieva, M. / Binz, H.K. / ...著者: Bandeiras, T.M. / Hillig, R.C. / Matias, P.M. / Eberspaecher, U. / Fanghanel, J. / Thomaz, M. / Miranda, S. / Crusius, K. / Putter, V. / Amstutz, P. / Gulotti-Georgieva, M. / Binz, H.K. / Holz, C. / Schmitz, A.A. / Lang, C. / Donner, P. / Egner, U. / Carrondo, M.A. / Muller-Tiemann, B.
履歴
登録2007年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年2月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity_src_gen / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PLK1
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PLK1
C: DESIGN ANKYRIN REPEAT PROTEIN
D: DESIGN ANKYRIN REPEAT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,6184
ポリマ－107,6184
非ポリマー00
水7,314406
1
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PLK1
D: DESIGN ANKYRIN REPEAT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8092
ポリマ－53,8092
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-5.7 kcal/mol
Surface area22410 Å2
手法PQS
2
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PLK1
C: DESIGN ANKYRIN REPEAT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8092
ポリマ－53,8092
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1920 Å2
ΔGint-5.5 kcal/mol
Surface area23400 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.329, 135.225, 136.824
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PLK1 / PLK-1 / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 13 / STPK13 / POLO-LIKE KINASE 1 / HUMAN POLO-LIKE KINASE 1


分子量: 35972.875 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 33-345 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CONSTRUCT 4 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P53350, polo kinase
#2: タンパク質 DESIGN ANKYRIN REPEAT PROTEIN


分子量: 17835.967 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: VARIANT 3H10 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 解説: DESIGNED PROTEIN / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化温度: 303 K
詳細: 0.1 M TRIS-HCL PH 8.0, 8% PEG 5000 MME, 0.01 M EDTA SODIUM SALT AT 303 K.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.037
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月20日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.037 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→96.2 Å / Num. obs: 51702 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 45.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER1.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PLK-1 - HOMOLOGY MODEL FROM PDB ENTRY 1OL5 DARPIN 3H10 - PDB ENTRY 1MJ0 TRUNCATED AFTER RESIDUE 141

1ol5

3h10

1mj0


解像度: 2.3→61.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 11.227 / SU ML: 0.145 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.245 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 2601 5 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.184 49051 98.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.07 Å20 Å20 Å2
2---1.87 Å20 Å2
3---0.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→61.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6502 0 0 406 6908
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0226697
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2651.989072
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9525833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.47723.49298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.116151188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8751549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21036
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025019
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.23169
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.24572
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.2453
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1620.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.61534262
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.866691
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.21492691
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.068122377
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.287 172
Rwork0.226 3580
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.6756-2.297-3.54163.0215-1.1855.9214-0.0418-0.3611-0.18780.48110.25480.9448-0.4088-0.5455-0.213-0.12410.0763-0.02160.0725-0.02250.1671-14.7929.12533.139
21.52730.06440.22013.13990.132.1696-0.0387-0.14070.1577-0.08750.0795-0.2592-0.20760.0773-0.0407-0.22670.08520.0149-0.156-0.0615-0.220610.06732.41428.827
38.827-5.307-2.41149.49921.18871.4472-0.1891-0.3782-0.755-0.08320.1317-0.51040.39840.57040.0574-0.11030.11180.03080.19530.020.119130.653-1.57710.71
42.40060.6165-0.32712.719-0.56712.639-0.10860.141-0.1117-0.4210.1813-0.176-0.16580.0279-0.0726-0.11830.03850.1146-0.2196-0.0192-0.197611.46812.1322.141
52.73950.7043-0.23743.18280.84094.1490.05570.0616-0.3610.0332-0.10630.07270.1993-0.28280.0506-0.18030.016-0.016-0.22750.0711-0.0968-1.958-13.71417.794
61.43940.20420.24237.07081.42343.81780.1239-0.4054-0.17281.20070.1309-0.49750.49830.0303-0.25470.12690.0837-0.1111-0.03240.0678-0.15416.4917.31150.362
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A45 - 131
2X-RAY DIFFRACTION2A132 - 323
3X-RAY DIFFRACTION3B45 - 131
4X-RAY DIFFRACTION4B132 - 323
5X-RAY DIFFRACTION5C13 - 141
6X-RAY DIFFRACTION6D14 - 141

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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