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- PDB-2v5l: Structures of the Open and Closed State of Trypanosomal Triosepho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v5l
タイトルStructures of the Open and Closed State of Trypanosomal Triosephosphate Isomerase: as Observed in a New Crystal Form: Implications for the Reaction Mechanism
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / PENTOSE SHUNT / GLUCONEOGENESIS / BINDING STUDIES / TIM / ISOMERASE / GLYCOSOME / GLYCOLYSIS / ENGINEERING / LIPID SYNTHESIS / FATTY ACID BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glycerol catabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Noble, M.E.M. / Zeelen, J.P. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: Proteins: Struct.,Funct., Genet. / 年: 1993
タイトル: Structures of the Open and Closed State of Trypanosomal Triosephosphate Isomerase: As Observed in a New Crystal Form: Implications for the Reaction Mechanism
著者: Noble, M.E.M. / Zeelen, J.P. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2007年7月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9244
ポリマ－53,7322
非ポリマー1922
水1,45981
1
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子

A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9244
ポリマ－53,7322
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
Buried area3460 Å2
ΔGint-45.49 kcal/mol
Surface area19130 Å2
手法PISA
2
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子

B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9244
ポリマ－53,7322
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area3460 Å2
ΔGint-47.05 kcal/mol
Surface area19210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.600, 48.200, 130.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.60, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2018-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMSAL / TIM


分子量: 26865.832 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P04789, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細IN HOUSE NAME P4MAS_W3TB.PDB (RESIDUES 203 AND 503 ARE NOW AN ALANINE) RELATED PDB'S 1TPD AND 1TRD. ...IN HOUSE NAME P4MAS_W3TB.PDB (RESIDUES 203 AND 503 ARE NOW AN ALANINE) RELATED PDB'S 1TPD AND 1TRD. THIS IS AN OLD STRUCTURE THAT WAS ALREADY USED IN PUBLICATION NOBLE, M.E.M., ZEELEN, J.P., WIERENGA, R.K. (1993) PROTEINS, 16, 311-326. IN THAT ARTICLE IT WAS REFERRED WITH IN-HOUSE NAME P4MAS_W3TB.PDB. WE WANT TO DEPOSIT THIS STRUCTURE, BECAUSE SOME DETAILS OF IT HAVE BECOME RELEVANT FOR OUR FORTHCOMING PUBLICATION. ONLY THE COORDINATES AND THE INFORMATION ON THE ARTICLE FROM 1993 ARE AVAILABLE FOR US. THIS MEANS THAT MOST OF THE INFORMATION FOR THE HEADER FILES IS NOT AVAILABLE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.87 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.8
詳細: 18% PEG6000, 200 MM TRIS PH 8.8, 1MM EDTA, 1MM DTT AND 1MM NAN3

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-21 / 波長: 1.5418
検出器検出器: AREA DETECTOR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→15 Å / Num. obs: 20429 / % possible obs: 81.8 % / Observed criterion σ(I): 99 / 冗長度: 1.95 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル解像度: 2.4→2.43 Å / % possible all: 41.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TNTNULL精密化
XDSデータ削減
GRONINGENBIOMOL PACKAGEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NONE

解像度: 2.4→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 999 / 詳細: X-PLOR USED IN THE INITIAL STAGES OF REFINEMENT /
Rfactor反射数
Rwork0.158 -
obs0.158 39764
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3766 0 10 81 3857

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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