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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2v5g | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the mutated N263A YscU C-terminal domain | ||||||
要素 | YSCU | ||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / PLASMID / AUTOCLEAVAGE / RECOGNITION PROTEIN / TYPE III SECRETION SYSTEM | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | YERSINIA ENTEROCOLITICA (腸炎エルシニア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Wiesand, U. / Sorg, I. / Amstutz, M. / Wagner, S. / Van Den Heuvel, J. / Luehrs, T. / Cornelis, G.R. / Heinz, D.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009 タイトル: Structure of the Type III Secretion Recognition Protein Yscu from Yersinia Enterocolitica 著者: Wiesand, U. / Sorg, I. / Amstutz, M. / Wagner, S. / Van Den Heuvel, J. / Luehrs, T. / Cornelis, G.R. / Heinz, D.W. #1: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1994 タイトル: Yscu, a Yersinia Enterocolitica Inner Membrane Protein Involved in Yop Secretion. 著者: Allaoui, A. / Woestyn, S. / Sluiters, C. / Cornelis, G.R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2v5g.cif.gz | 36.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2v5g.ent.gz | 27.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2v5g.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2v5g_validation.pdf.gz | 427.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2v5g_full_validation.pdf.gz | 429.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2v5g_validation.xml.gz | 7.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2v5g_validation.cif.gz | 9.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v5/2v5g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v5/2v5g | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16994.943 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 211-354 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) YERSINIA ENTEROCOLITICA (腸炎エルシニア) 株: W22703 / プラスミド: PGEX-6-P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TUNER DE3 / 参照: UniProt: Q56844 |
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#2: 化合物 | ChemComp-CL / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | ENGINEERED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: HANGING DROP METHOD USING 3 UL OF A 8 MG/ML PROTEIN SOLUTION MIXED WITH 3UL RESERVOIR BUFFER (1.6 M (NH4)2SO4, 0.2 M NACL, 0.1 M HEPES PH 7.5) IN THE DROPLET. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.97854 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月26日 |
放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97854 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.05→30 Å / Num. obs: 10836 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2.2 / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 8.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.05→2.11 Å / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 開始モデル: NONE 解像度: 2→29.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 4.549 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.188 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. MISSING RESIDUES 211-221 AND 343-354 DUE TO WEAK DENSITY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 30.46 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→29.84 Å
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拘束条件 |
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