[日本語] English
万見
- PDB-2v5f: Crystal structure of wild type peptide-binding domain of human ty... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v5f
タイトルCrystal structure of wild type peptide-binding domain of human type I collagen prolyl 4-hydroxylase.
要素
  • HEXA-HISTIDINE PEPTIDE
  • PROLYL 4-HYDROXYLASE SUBUNIT ALPHA-1
キーワードOXIDOREDUCTASE / ENDOPLASMIC RETICULUM / METAL-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen-proline 4-dioxygenase / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen fibril organization / L-ascorbic acid binding / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum ...procollagen-proline 4-dioxygenase / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / collagen fibril organization / L-ascorbic acid binding / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum / mitochondrion / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / Prolyl 4-hydroxylase peptide-substrate-binding domain / Prolyl 4-hydroxylase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. ...Prolyl 4-hydroxylase alpha-subunit, N-terminal / Prolyl 4-Hydroxylase alpha-subunit, N-terminal region / Prolyl 4-hydroxylase peptide-substrate-binding domain / Prolyl 4-hydroxylase / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolyl 4-hydroxylase subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Pekkala, M. / Hieta, R. / Kivirikko, K. / Myllyharju, J. / Wierenga, R.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Wild Type Peptide-Binding Domain of Human Type I Collagen Prolyl 4- Hydroxylase.
著者: Pekkala, M. / Hieta, R. / Kivirikko, K. / Myllyharju, J. / Wierenga, R.
履歴
登録2008年10月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22016年12月21日Group: Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.32017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROLYL 4-HYDROXYLASE SUBUNIT ALPHA-1
X: HEXA-HISTIDINE PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9252
ポリマ－12,9252
非ポリマー00
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-2.5 kcal/mol
Surface area7420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.472, 59.046, 61.668
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 PROLYL 4-HYDROXYLASE SUBUNIT ALPHA-1 / 4-PH ALPHA-1 / PROCOLLAGEN-PROLINE / 2-OXOGLUTARATE-4-DIOXYGENASE SUBUNIT ALPHA-1


分子量: 12078.583 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPTIDE-SUBSTRATE-BINDING DOMAIN, RESIDUES 161-263 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: ALPHA-1F144-S244 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13674, procollagen-proline 4-dioxygenase
#2: タンパク質・ペプチド HEXA-HISTIDINE PEPTIDE


分子量: 846.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) / プラスミド: ALPHA-1F144-S244 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.25 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1 M NA CITRATE, 100 MM CHES, PH 9.5.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月10日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→42.6 Å / Num. obs: 9304 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.03→2.14 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 10.1 / % possible all: 93.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0077精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TJC

1tjc


解像度: 2.03→42.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 9.996 / SU ML: 0.125 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.195 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES RESIDUAL ONLY. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 432 5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.199 8227 93.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å20 Å20 Å2
2---0.75 Å20 Å2
3---1.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→42.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数859 0 0 136 995
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.021879
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02573
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4971.9451186
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.01331402
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg14.7255101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.89125.10249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.47415156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg4.693152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2126
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02969
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02176
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.0610.2236
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.0750.2598
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined00.2417
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other00.2441
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1230.296
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3410.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3030.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.160.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9215510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9477813
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3915369
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5797373
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.03→2.08 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.453 22
Rwork0.302 413
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.055 Å / Origin y: 7.096 Å / Origin z: 10.14 Å
111213212223313233
T0.1316 Å20.0157 Å2-0.0016 Å2-0.0975 Å20.01 Å2--0.0204 Å2
L2.1054 °21.2983 °20.0233 °2-4.9557 °2-0.531 °2--1.581 °2
S0.0328 Å °-0.1132 Å °0.029 Å °-0.008 Å °-0.0145 Å °0.1099 Å °0.0399 Å °0.0433 Å °-0.0183 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A143 - 240
2X-RAY DIFFRACTION1X-1 - 4

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る