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万見
- PDB-2v3u: Structure of the ligand-binding core of the ionotropic glutamate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v3u
タイトルStructure of the ligand-binding core of the ionotropic glutamate receptor-like GluRdelta2 in complex with D-serine
要素GLUTAMATE RECEPTOR DELTA-2 SUBUNIT
キーワードRECEPTOR / POSTSYNAPTIC MEMBRANE / IONOTROPIC GLUTAMATE RECEPTORS / TRANSMEMBRANE / MEMBRANE PROTEIN / LIGAND-BINDING CORE / GLYCOPROTEIN / IONIC CHANNEL / ION TRANSPORT / MEMBRANE / D-SERINE / TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebellar granule cell differentiation / excitatory synapse assembly / positive regulation of long-term synaptic depression / synaptic signaling via neuropeptide / regulation of postsynaptic density assembly / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of neuron projection development / parallel fiber to Purkinje cell synapse / AMPA glutamate receptor activity ...cerebellar granule cell differentiation / excitatory synapse assembly / positive regulation of long-term synaptic depression / synaptic signaling via neuropeptide / regulation of postsynaptic density assembly / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of neuron projection development / parallel fiber to Purkinje cell synapse / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / regulation of presynapse assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / prepulse inhibition / regulation of neuron apoptotic process / somatodendritic compartment / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / intracellular protein localization / scaffold protein binding / dendritic spine / postsynaptic membrane / synapse / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-SERINE / THIOCYANATE ION / Glutamate receptor ionotropic, delta-2
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Naur, P. / Vestergaard, B. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2007
タイトル: Ionotropic Glutamate-Like Receptor {Delta}2 Binds D-Serine and Glycine.
著者: Naur, P. / Hansen, K.B. / Kristensen, A.S. / Dravid, S.M. / Pickering, D.S. / Olsen, L. / Vestergaard, B. / Egebjerg, J. / Gajhede, M. / Traynelis, S.F. / Kastrup, J.S.
履歴
登録2007年6月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR DELTA-2 SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2176
ポリマ－29,9381
非ポリマー2805
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)36.801, 40.307, 44.393
Angle α, β, γ (deg.)66.88, 79.31, 86.46
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR DELTA-2 SUBUNIT / GLURDELTA2 / GLUR DELTA-2


分子量: 29937.670 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND-BINDING CORE, RESIDUES 440-551,664-813 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PET28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI 2 / 参照: UniProt: Q63226

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非ポリマー , 5種, 140分子

#2: 化合物 ChemComp-DSN / D-SERINE / D-セリン


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE NATIVE GLURDELTA2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE CRYSTALLIZED PROTEIN IS THE EXTRACELLULAR LIGAND- ...THE NATIVE GLURDELTA2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE CRYSTALLIZED PROTEIN IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING CORE OF GLURDELTA2. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER. CONSEQUENTLY, THE PROTEIN SEQUENCE MATCHES DISCONTINOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE. THE FIRST GLYCINE OF THE SEQUENCE IS A REMNANT OF A TRYPSIN CLEVAGE SITE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
解説: THE TWO SEPARATE DOMAINS OF THE APO STRUCTURE WERE USED AS SEARCH MODELS AS BINDING OF D-SERINE WAS EXPECTED TO INDUCE CONFORMATIONAL CHANGES.
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. 20% PEG4000, 0.1 M CACODYLATE PH 6.5, 0.2 M SODIUM THIOCYANATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.95373
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年1月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→40 Å / Num. obs: 23508 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 23.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 1.73→1.82 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 70.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0016精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V3T

2v3t


解像度: 1.74→40.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 2.762 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 167-171, 215-217 AND 262-265 ARE DISORDERED AND COULD NOT BE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1154 5.2 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.2 21250 95.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.73 Å20.26 Å20.54 Å2
2--0.64 Å2-0.07 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→40.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2022 0 15 135 2172
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222088
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5261.9512827
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.4785250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.77624.175103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.31515347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3711513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2306
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2999
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21431
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2151
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1270.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0191.51262
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7522035
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4153867
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7854.5792
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.74→1.79 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.347 80
Rwork0.27 1378

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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