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万見
- PDB-2v1y: Structure of a phosphoinositide 3-kinase alpha adaptor-binding do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v1y
タイトルStructure of a phosphoinositide 3-kinase alpha adaptor-binding domain (ABD) in a complex with the iSH2 domain from p85 alpha
要素
  • PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY SUBUNIT ALPHA
  • PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE 3-KINASE CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM
キーワードTRANSFERASE / KINASE / CANCER / SH2 DOMAIN / SH3 DOMAIN / ONCOGENIC MUTATIONS / HOST-VIRUS INTERACTION / PHOSPHORYLATION / DISEASE MUTATION / PHOSPHOINOSITIDE / PHOSPHOLIPID / PHOSPHOLIPID SIGNALLING / PHOSPHOINOSITIDE 3-KINASE / SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


PI3K events in ERBB4 signaling / GAB1 signalosome / PI3K events in ERBB2 signaling / MET activates PI3K/AKT signaling / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / FLT3 Signaling / IRS-mediated signalling / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by SCF-KIT / Downstream signal transduction ...PI3K events in ERBB4 signaling / GAB1 signalosome / PI3K events in ERBB2 signaling / MET activates PI3K/AKT signaling / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / FLT3 Signaling / IRS-mediated signalling / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by SCF-KIT / Downstream signal transduction / PI3K/AKT activation / Signaling by ALK / Role of phospholipids in phagocytosis / Tie2 Signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RAC1 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / Interleukin receptor SHC signaling / Co-stimulation by ICOS / PI-3K cascade:FGFR1 / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI3K Cascade / PIP3 activates AKT signaling / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / DAP12 signaling / Regulation of signaling by CBL / Downstream TCR signaling / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / phosphatidylinositol kinase activity / negative regulation of actin filament depolymerization / positive regulation of focal adhesion disassembly / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / IRS-mediated signalling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / T follicular helper cell differentiation / autosome genomic imprinting / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / cellular response to hydrostatic pressure / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / myeloid leukocyte migration / regulation of cellular respiration / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / cis-Golgi network / negative regulation of fibroblast apoptotic process / Activated NTRK3 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / ErbB-3 class receptor binding / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / positive regulation of protein localization to membrane / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Co-stimulation by ICOS / RHOD GTPase cycle / cardiac muscle cell contraction / RHOF GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / kinase activator activity / Nephrin family interactions / Signaling by LTK in cancer / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / positive regulation of leukocyte migration / relaxation of cardiac muscle / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / PI3K/AKT activation / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / negative regulation of stress fiber assembly / RND1 GTPase cycle / positive regulation of filopodium assembly / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / RND2 GTPase cycle / vascular endothelial growth factor signaling pathway / RND3 GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase / insulin binding / growth hormone receptor signaling pathway / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / Signaling by ALK / Extra-nuclear estrogen signaling / RHOB GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / G alpha (q) signalling events / GP1b-IX-V activation signalling / natural killer cell mediated cytotoxicity
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1490 / PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain ...Helix Hairpins - #1490 / PI3Kalpha, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / Rho GTPase activation protein / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / C2 domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Helix Hairpins / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Miled, N. / Yan, Y. / Hon, W.C. / Perisic, O. / Zvelebil, M. / Inbar, Y. / Schneidman-Duhovny, D. / Wolfson, H.J. / Backer, J.M. / Williams, R.L.
引用ジャーナル: Science / 年: 2007
タイトル: Mechanism of Two Classes of Cancer Mutations in the Phosphoinositide 3-Kinase Catalytic Subunit.
著者: Miled, N. / Yan, Y. / Hon, W.C. / Perisic, O. / Zvelebil, M. / Inbar, Y. / Schneidman-Duhovny, D. / Wolfson, H.J. / Backer, J.M. / Williams, R.L.
履歴
登録2007年5月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE 3-KINASE CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM
B: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY SUBUNIT ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0452
ポリマ－34,0452
非ポリマー00
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)58.799, 62.000, 74.654
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL-4,5-BISPHOSPHATE 3-KINASE CATALYTIC SUBUNIT ALPHA ISOFORM / PHOSPHOINOSITIDE 3-KINASE P110 ALPHA / PI3-KINASE P110 SUBUNIT ALPHA / PTDINS-3-KINASE P110 / PI3K


分子量: 12821.479 Da / 分子数: 1 / 断片: ADAPTOR-BINDING DOMAIN, RESIDUES 1-108 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ)
解説: CHAIN A IS THE ADAPTOR-BINDING DOMAIN FROM BOVINE P110 ALPHA
プラスミド: POPCG / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: P32871, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase
#2: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY SUBUNIT ALPHA / PHOSPHOINOSITIDE 3-KINASE P85 ALPHA / PI3-KINASE P85-SUBUNIT ALPHA / PTDINS-3-KINASE P85-ALPHA / PI3K


分子量: 21223.402 Da / 分子数: 1 / 断片: INTER-SH2 DOMAIN (ISH2), RESIDUES 431-600 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: CHAIN B IS THE ISH2 DOMAIN FROM HUMAN P85 ALPHA / プラスミド: POPCG / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: P27986, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細PHOSPHORYLATES PTDINS, PTDINS4P AND PTDINS(4,5)P2. BINDS TO ACTIVATED (PHOSPHORYLATED) PROTEIN-TYR ...PHOSPHORYLATES PTDINS, PTDINS4P AND PTDINS(4,5)P2. BINDS TO ACTIVATED (PHOSPHORYLATED) PROTEIN-TYR KINASES, THROUGH ITS SH2 DOMAIN, AND ACTS AS AN ADAPTER, MEDIATING THE ASSOCIATION OF THE P110 CATALYTIC UNIT TO THE PLASMA MEMBRANE
Has protein modificationY
配列の詳細ADAPTOR-BINDING DOMAIN, RESIDUES 1-108 RESIDUES 431-600 OF HUMAN P85 ALPHA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 7
詳細: 0.2M MG(NO3)2, 20% PEG3350 (HAMPTON), 5MM TRIS-HCL PH 7.0 (25C), 5% GLYCEROL AND 5MM FRESH DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9794,0.9393
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.93931
反射解像度: 2.4→47.67 Å / Num. obs: 10926 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.53 % / Biso Wilson estimate: 45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 13.48
反射 シェル解像度: 2.4→2.42 Å / 冗長度: 3.58 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 3.32 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SnB位相決定
autoSHARP位相決定
REFMAC5.1.24精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→47.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU B: 9.151 / SU ML: 0.215 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.71 / ESU R Free: 0.333
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOODWITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 521 4.8 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.236 10385 97.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.33 Å20 Å20 Å2
2--2.03 Å20 Å2
3----2.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→47.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2217 0 0 17 2234
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222252
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2591.9643016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78534812
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4525258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022437
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02455
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2472
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2260.22149
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21399
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.224
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2230.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2790.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2650.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7011.51300
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.37122112
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9513952
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3444.5904
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.246 35
Rwork0.231 782
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3613-0.3209-0.04972.1215-0.41724.0073-0.06890.01670.18470.06390.02610.0007-0.1550.20640.04280.0145-0.0112-0.00540.06110.02120.06153.702860.667113.9575
2-2.1467-7.86318.531517.1876-4.308516.364-0.04380.2970.7349-0.7157-0.0213-0.91460.83580.29840.06510.1351000.1347-0.00010.134999.00918.2357-38.9518
311.8007-7.4162-9.91084.71976.47628.56330.1017-0.08160.0066-0.1183-0.0631-0.024-0.18110.0674-0.03860.09450.02420.0070.06740.05810.052365.788651.3096-14.1316
41.4606-0.9912-1.75390.31681.25911.95730.03020.04940.13860.00130.068-0.1324-0.0397-0.0079-0.09820.19350.03280.00980.11940.02460.168968.319451.0904-17.8304
528.1263-13.907421.63915.5963-4.80447.6572-0.07270.3891.58631.2639-0.2303-2.3947-0.0248-0.37480.30290.13440.0019-0.00040.13480.00160.13497.434133.6587-31.2563
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A20 - 105
2X-RAY DIFFRACTION2B431 - 441
3X-RAY DIFFRACTION3B442 - 510
4X-RAY DIFFRACTION4B518 - 595
5X-RAY DIFFRACTION5B596 - 600

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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