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万見
- PDB-2v1c: Crystal structure and mutational study of RecOR provide insight i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v1c
タイトルCrystal structure and mutational study of RecOR provide insight into its role in DNA repair
要素
  • HYPOTHETICAL PROTEIN
  • RECOMBINATION PROTEIN RECR遺伝的組換え
キーワードRECOMBINATION (遺伝的組換え) / HOMOLOGOUS RECOMBINATION (相同組換え) / RECFOR PATHWAY / DNA RECOMBINATION / DNA BINDING (デオキシリボ核酸) / ZINC-FINGER (ジンクフィンガー) / METAL-BINDING / RECOR COMPLEX / HYPOTHETICAL PROTEIN / DEINOCOCCUS RADIODURANS (デイノコッカス・ラディオデュランス) / RECR / ZINC (亜鉛) / RECO / DNA DAMAGE (DNA修復) / DNA REPAIR (DNA修復)
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial nucleoid / double-strand break repair / DNA recombination / DNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RecR Domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #240 / Recombination protein O, zinc-binding domain / Recombination protein O, C-terminal domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #80 / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / Recombination protein O, C-terminal / Recombination protein O, RecO / DNA replication/recombination mediator RecO, N-terminal / Recombination protein O C terminal ...RecR Domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #240 / Recombination protein O, zinc-binding domain / Recombination protein O, C-terminal domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #80 / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / Recombination protein O, C-terminal / Recombination protein O, RecO / DNA replication/recombination mediator RecO, N-terminal / Recombination protein O C terminal / Recombination protein O N terminal / RecR, C-terminal / RecR, helix-hairpin-helix / DNA recombination protein RecR / Recombination protein RecR, conserved site / Recombination protein RecR / RecR, TOPRIM domain / RecR, Cys4-zinc finger motif / RecR protein signature. / Toprim domain / Dna Topoisomerase Vi A Subunit; Chain: A, domain 2 / Dna Topoisomerase Vi A Subunit; Chain: A, domain 2 - #10 / ARFGAP/RecO-like zinc finger / de novo design (two linked rop proteins) / TOPRIM / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Toprim domain / Other non-globular / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Nucleic acid-binding proteins / Helix non-globular / Special / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Up-down Bundle / Βバレル / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA repair protein RecO / Recombination protein RecR
類似検索 - 構成要素
生物種DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Timmins, J. / Leiros, I. / McSweeney, S.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure and Mutational Study of Recor Provide Insight Into its Mode of DNA Binding.
著者: Timmins, J. / Leiros, I. / Mcsweeney, S.
履歴
登録2007年5月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RECOMBINATION PROTEIN RECR
B: RECOMBINATION PROTEIN RECR
C: HYPOTHETICAL PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,0776
ポリマ－73,8813
非ポリマー1963
水0
1
A: RECOMBINATION PROTEIN RECR
B: RECOMBINATION PROTEIN RECR
C: HYPOTHETICAL PROTEIN
ヘテロ分子

A: RECOMBINATION PROTEIN RECR
B: RECOMBINATION PROTEIN RECR
C: HYPOTHETICAL PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,15412
ポリマ－147,7626
非ポリマー3926
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)144.000, 83.200, 66.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 RECOMBINATION PROTEIN RECR / 遺伝的組換え / RECR


分子量: 23752.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
株: R1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9ZNA2
#2: タンパク質 HYPOTHETICAL PROTEIN / / RECO


分子量: 26376.443 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
株: R1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9RW50
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.1 %
結晶化詳細: 0.1 M MES PH 6.5, 10% DIOXANE, 1.6 M AMMONIUM SULPHATE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→45 Å / Num. obs: 7194 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 96 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 3.8→4 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1VDD,1W3S

1vdd

1w3s


解像度: 3.8→71.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.644 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.667 / SU ML: 3.138 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.508 / ESU R Free: 1.456 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THIS MODEL REPRESENTS A RIGID-BODY REFINEMENT WHERE EACH PROTEIN MONOMER WAS TREATED AS ONE RIGID BODY, FOLLOWED BY A SINGLE ROUND OF MANUAL ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THIS MODEL REPRESENTS A RIGID-BODY REFINEMENT WHERE EACH PROTEIN MONOMER WAS TREATED AS ONE RIGID BODY, FOLLOWED BY A SINGLE ROUND OF MANUAL REMODELLING WITH APPROXIMATIVE FITTING OF SIDECHAINS. THE LIMITED NUMBER OF OBSERVATIONS PRECLUDED POSITIONAL REFINEMENT OF INDIVIDUAL ATOMS. RESIDUES A1, A200-A220, B1, B200-B220, C1-C2, C237-C244 ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.443 329 4.6 %RANDOM
Rwork0.459 ---
obs0.458 6850 95.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.26 Å20 Å2-1.84 Å2
2--9.04 Å20 Å2
3----2.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→71.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4778 0 3 0 4781
LS精密化 シェル解像度: 3.8→3.9 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.487 24
Rwork0.46 457

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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