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- PDB-2uzr: A transforming mutation in the pleckstrin homology domain of AKT1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uzr
タイトルA transforming mutation in the pleckstrin homology domain of AKT1 in cancer (AKT1-PH_E17K)
要素RAC-alpha serine/threonine-protein kinase
キーワードTRANSFERASE / GLYCOGEN BIOSYNTHESIS / TRANSLATION REGULATION / NUCLEOTIDE- BINDING / GLYCOGEN METABOLISM / ATP-BINDING / SUGAR TRANSPORT / NUCLEAR PROTEIN / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / TRANSPORT / CARBOHYDRATE METABOLISM / KINASE / APOPTOSIS / PHOSPHORYLATION / GLUCOSE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / regulation of tRNA methylation / negative regulation of protein maturation / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / regulation of glycogen biosynthetic process / mammalian oogenesis stage / negative regulation of lymphocyte migration / negative regulation of protein localization to lysosome / cellular response to decreased oxygen levels ...positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / regulation of tRNA methylation / negative regulation of protein maturation / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / positive regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / regulation of glycogen biosynthetic process / mammalian oogenesis stage / negative regulation of lymphocyte migration / negative regulation of protein localization to lysosome / cellular response to decreased oxygen levels / cellular response to rapamycin / maintenance of protein location in mitochondrion / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / Negative regulation of the PI3K/AKT network / regulation of type B pancreatic cell development / maternal placenta development / positive regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / : / potassium channel activator activity / activation-induced cell death of T cells / AKT phosphorylates targets in the nucleus / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of cilium assembly / negative regulation of hydrogen peroxide-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of TORC2 signaling / positive regulation of glucose metabolic process / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / beta-arrestin-dependent dopamine receptor signaling pathway / cellular response to peptide / positive regulation of organ growth / mammary gland epithelial cell differentiation / interleukin-18-mediated signaling pathway / positive regulation of sodium ion transport / fibroblast migration / MTOR signalling / response to growth factor / response to fluid shear stress / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / glycogen biosynthetic process / peripheral nervous system myelin maintenance / cell migration involved in sprouting angiogenesis / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / positive regulation of protein localization to cell surface / complement receptor mediated signaling pathway / phosphorylation / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / anoikis / AKT phosphorylates targets in the cytosol / response to growth hormone / regulation of postsynapse organization / positive regulation of fibroblast migration / labyrinthine layer blood vessel development / execution phase of apoptosis / regulation of myelination / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / sperm glycocalyx / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / response to UV-A / peptidyl-threonine phosphorylation / TORC2 complex binding / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / Co-inhibition by CTLA4 / perinuclear theca / negative regulation of macroautophagy / response to food / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / cellular response to stress / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of neuron projection development / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / apoptotic mitochondrial changes / positive regulation of protein metabolic process / Regulation of localization of FOXO transcription factors / behavioral response to pain / TOR signaling / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / negative regulation of Notch signaling pathway / Activation of BAD and translocation to mitochondria / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / positive regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / positive regulation of fat cell differentiation / response to insulin-like growth factor stimulus / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of lipid biosynthetic process / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry
類似検索 - 分子機能
Protein kinase B alpha, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / PH domain / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. ...Protein kinase B alpha, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / PH domain / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RAC-alpha serine/threonine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Carpten, J.D. / Faber, A.L. / Horn, C. / Donoho, G.P. / Briggs, S.L. / Robbins, C.M. / Hostetter, G. / Boguslawski, S. / Moses, T.Y. / Savage, S. ...Carpten, J.D. / Faber, A.L. / Horn, C. / Donoho, G.P. / Briggs, S.L. / Robbins, C.M. / Hostetter, G. / Boguslawski, S. / Moses, T.Y. / Savage, S. / Uhlik, M. / Lin, A. / Du, J. / Qian, Y.W. / Zeckner, D.J. / Tucker-Kellogg, G. / Touchman, J. / Patel, K. / Mousses, S. / Bittner, M. / Schevitz, R. / Lai, M.H. / Blanchard, K.L. / Thomas, J.E.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: A transforming mutation in the pleckstrin homology domain of AKT1 in cancer.
著者: Carpten, J.D. / Faber, A.L. / Horn, C. / Donoho, G.P. / Briggs, S.L. / Robbins, C.M. / Hostetter, G. / Boguslawski, S. / Moses, T.Y. / Savage, S. / Uhlik, M. / Lin, A. / Du, J. / Qian, Y.W. / ...著者: Carpten, J.D. / Faber, A.L. / Horn, C. / Donoho, G.P. / Briggs, S.L. / Robbins, C.M. / Hostetter, G. / Boguslawski, S. / Moses, T.Y. / Savage, S. / Uhlik, M. / Lin, A. / Du, J. / Qian, Y.W. / Zeckner, D.J. / Tucker-Kellogg, G. / Touchman, J. / Patel, K. / Mousses, S. / Bittner, M. / Schevitz, R. / Lai, M.H. / Blanchard, K.L. / Thomas, J.E.
履歴
登録2007年5月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年9月19日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_name_com / entity_src_gen / entity_src_nat / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity_name_com.name
改定 1.42019年10月16日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns_shell
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf ..._exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.meanI_over_sigI_obs
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAC-alpha serine/threonine-protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7741
ポリマ－14,7741
非ポリマー00
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)83.886, 32.811, 42.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.11, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 RAC-alpha serine/threonine-protein kinase / Protein kinase B / PKB / Protein kinase B alpha / PKB alpha / Proto-oncogene c-Akt / RAC-PK-alpha


分子量: 14773.732 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-123 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKT1, PKB, RAC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P31749, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 17 TO LYS
Has protein modificationY
配列の詳細MUTATED E17K

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.27 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES PH 7.5 AND 1.4 M SODIUM CITRATE, OR 0.1 M SODIUM ACETATE PH 4.6, 0.2 M AMMONIUM ACETATE AND 15%-30% PEG 3350,

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月17日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→36.64 Å / Num. obs: 7529 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Mean I/σ(I) obs: 2.11 / % possible all: 86.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UNQ

1unq


解像度: 1.94→36.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 4.931 / SU ML: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.276 / ESU R Free: 0.194 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 43-47 ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 367 5 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.239 6956 97.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å20 Å20.02 Å2
2--0.17 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→36.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数956 0 0 40 996
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.022980
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8771.9411323
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0065111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.35923.26952
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.21515181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.5271510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2139
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.02744
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1830.2377
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.2651
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.3750.259
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1970.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1320.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4581.5583
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.812920
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.6743460
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.0984.5403
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.94→2 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.316 25
Rwork0.275 414

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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