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万見
- PDB-2uy7: Crystal structure of the P pilus rod subunit PapA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uy7
タイトルCrystal structure of the P pilus rod subunit PapA
要素
  • PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
  • PERIPLASMID CHAPERONE PAPD PROTEIN
キーワードCHAPERONE / DONOR STRAND COMPLEMENTATION / PILI/N-TERMINAL EXTENSION / PILUS BIOGENESIS / DONOR-STRAND EXCHANGE / NTE / DSC / DSE / PAPA / PAPD / FIMBRIA
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / chaperone-mediated protein folding / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily ...Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pap fimbrial major pilin protein / Periplasmid chaperone PapD protein
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Verger, D. / Bullitt, E. / Hultgren, S.J. / Waksman, G.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure of the P Pilus Rod Subunit Papa.
著者: Verger, D. / Bullitt, E. / Hultgren, S.J. / Waksman, G.
履歴
登録2007年4月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PERIPLASMID CHAPERONE PAPD PROTEIN
B: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
C: PERIPLASMID CHAPERONE PAPD PROTEIN
D: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
E: PERIPLASMID CHAPERONE PAPD PROTEIN
F: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
G: PERIPLASMID CHAPERONE PAPD PROTEIN
H: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,11021
ポリマ－164,8618
非ポリマー1,24913
水4,179232
1
A: PERIPLASMID CHAPERONE PAPD PROTEIN
B: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6967
ポリマ－41,2152
非ポリマー4805
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: PERIPLASMID CHAPERONE PAPD PROTEIN
D: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5035
ポリマ－41,2152
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
E: PERIPLASMID CHAPERONE PAPD PROTEIN
F: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3113
ポリマ－41,2152
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
G: PERIPLASMID CHAPERONE PAPD PROTEIN
H: PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6006
ポリマ－41,2152
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)166.960, 166.960, 178.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質
PERIPLASMID CHAPERONE PAPD PROTEIN


分子量: 24589.895 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: WILD TYPE P PILUS CHAPERONE PAPD / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: UTI89 / プラスミド: PTRC99A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): C600 / 参照: UniProt: Q1R2W9
#2: タンパク質
PAP FIMBRIAL MAJOR PILIN PROTEIN / PAP PILI


分子量: 16625.396 Da / 分子数: 4 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: P PILUS ROD SUBUNIT PAPA / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: J96 / プラスミド: PTRC99A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): C600 / 参照: UniProt: P04127
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 37 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLY 37 TO ASN ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 37 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLY 37 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, GLY 37 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, GLY 37 TO ASN
Has protein modificationY
配列の詳細MATURE PROTEIN SEQUENCE AFTER CLIVAGE OF SIGNAL SEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 %
結晶化pH: 5.6 / 詳細: 2M AMMONIUM SULFATE, 0.1M SODIUM ACETATE PH = 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→75.8 Å / Num. obs: 88336 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 53.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PDK

1pdk


解像度: 2.6→75.8 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE 4 COMPLEXES IN THE ASYMETRIC UNIT WERE RETRAINED BY NCS, USING THE MOST SIMILAR PARTS OF THE CORE STRUCTURE (MAIN CHAIN)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 4417 5 %RANDOM
Rwork0.2296 ---
obs0.2296 88123 99.7 %-
溶媒の処理Bsol: 38.4771 Å2 / ksol: 0.36868 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→75.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11030 0 65 232 11327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006528
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.35371
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.62 Å / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 --
Rwork0.378 1682 -
obs--99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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