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- PDB-2tsr: THYMIDYLATE SYNTHASE FROM RAT IN TERNARY COMPLEX WITH DUMP AND TOMUDEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2tsr
タイトルTHYMIDYLATE SYNTHASE FROM RAT IN TERNARY COMPLEX WITH DUMP AND TOMUDEX
要素THYMIDYLATE SYNTHASE
キーワードMETHYLTRANSFERASE / THYMIDYLATE SYNTHASE / DUMP / TOMUDEX / ANTIFOLATE
機能・相同性
機能・相同性情報


uracil metabolic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / intestinal epithelial cell maturation / pyrimidine nucleobase metabolic process / response to folic acid / tetrahydrofolate metabolic process / thymidylate synthase / sequence-specific mRNA binding / response to vitamin A / cartilage development ...uracil metabolic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / intestinal epithelial cell maturation / pyrimidine nucleobase metabolic process / response to folic acid / tetrahydrofolate metabolic process / thymidylate synthase / sequence-specific mRNA binding / response to vitamin A / cartilage development / heterocyclic compound binding / folic acid binding / thymidylate synthase activity / tetrahydrofolate interconversion / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / developmental growth / response to cytokine / liver regeneration / response to glucocorticoid / response to progesterone / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / circadian rhythm / response to toxic substance / regulation of translation / response to ethanol / methylation / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / mRNA binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TOMUDEX / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Sotelo-Mundo, R.R. / Ciesla, J. / Dzik, J.M. / Rode, W. / Maley, F. / Maley, G. / Hardy, L.W. / Montfort, W.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal structures of rat thymidylate synthase inhibited by Tomudex, a potent anticancer drug.
著者: Sotelo-Mundo, R.R. / Ciesla, J. / Dzik, J.M. / Rode, W. / Maley, F. / Maley, G.F. / Hardy, L.W. / Montfort, W.R.
履歴
登録1998年6月19日処理サイト: BNL
改定 1.01999年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年10月10日Group: Non-polymer description
改定 1.42018年4月18日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_database_status / software
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_database_status.process_site / _software.name
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
B: THYMIDYLATE SYNTHASE
C: THYMIDYLATE SYNTHASE
D: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,30712
ポリマ－140,2404
非ポリマー3,0678
水1,35175
1
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
B: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,6536
ポリマ－70,1202
非ポリマー1,5334
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7440 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area22080 Å2
手法PISA
2
C: THYMIDYLATE SYNTHASE
D: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,6536
ポリマ－70,1202
非ポリマー1,5334
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7600 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area21910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.700, 101.600, 140.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
THYMIDYLATE SYNTHASE


分子量: 35060.023 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45352, thymidylate synthase
#2: 化合物
ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#3: 化合物
ChemComp-D16 / TOMUDEX / ZD1694 / Raltitrexed / ラルチトレキセド


分子量: 458.488 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H22N4O6S / コメント: 化学療法薬, 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.1 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop contained 1:1 mixture of protein and reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
132 mg/mlprotein1drop
25 mMdithiothreitol1drop
320 mMTES1drop
46 mMdUMP1drop
56 mMTomudex1drop
620 %(w/v)mPEG50001reservoir
7200 mMammonium sulfate1reservoir
85 mMdithiothreitol1reservoir
9100 mMMES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 278 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1998年1月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→8 Å / Num. obs: 35484 / % possible obs: 85 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 31.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.66 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.24 / % possible all: 71
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 71 % / Rmerge(I) obs: 0.214

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
MADNESデータ削減
PROCORデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
詳細: RESOLUTION-DEPENDENT WEIGHTING SCHEME USED. BULK SOLVENT MODEL USED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 1689 5 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs0.162 33965 82.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.25 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9084 0 208 75 9367
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.151.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.842
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it5.082
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it7.262.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 72 5.2 %
Rwork0.241 1303 -
obs--66.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA-MULTI-ENDODNA-RNA-MULTI-ENDO.TOP
X-RAY DIFFRACTION3TOMUDEX.PARTOMUDEX.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.16 / Rfactor Rfree: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.02
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.241

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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