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万見
- PDB-2tgp: THE GEOMETRY OF THE REACTIVE SITE AND OF THE PEPTIDE GROUPS IN TR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2tgp
タイトルTHE GEOMETRY OF THE REACTIVE SITE AND OF THE PEPTIDE GROUPS IN TRYPSIN, TRYPSINOGEN AND ITS COMPLEXES WITH INHIBITORS
要素
  • TRYPSIN INHIBITOR
  • TRYPSINOGEN
キーワードCOMPLEX (PROTEINASE/INHIBITOR) / COMPLEX (PROTEINASE-INHIBITOR) / COMPLEX (PROTEINASE-INHIBITOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / endopeptidase activity / protease binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures ...Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease 1 / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Huber, R. / Bode, W. / Deisenhofer, J. / Schwager, P.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1983
タイトル: The Geometry of the Reactive Site and of the Peptide Groups in Trypsin, Trypsinogen and its Complexes with Inhibitors
著者: Marquart, M. / Walter, J. / Deisenhofer, J. / Bode, W. / Huber, R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1979
タイトル: The Transition of Bovine Trypsinogen to a Trypsin-Like State Upon Strong Ligand Binding. II. The Binding of the Pancreatic Trypsin Inhibitor and of Isoleucine-Valine and of Sequentially ...タイトル: The Transition of Bovine Trypsinogen to a Trypsin-Like State Upon Strong Ligand Binding. II. The Binding of the Pancreatic Trypsin Inhibitor and of Isoleucine-Valine and of Sequentially Related Peptides to Trypsinogen and to P-Guanidinobenzoate-Trypsinogen
著者: Bode, W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: The Transition of Bovine Trypsinogen to a Trypsin-Like State Upon Strong Ligand Binding. The Refined Crystal Structures of the Bovine Trypsinogen-Pancreatic Trypsin Inhibitor Complex ...タイトル: The Transition of Bovine Trypsinogen to a Trypsin-Like State Upon Strong Ligand Binding. The Refined Crystal Structures of the Bovine Trypsinogen-Pancreatic Trypsin Inhibitor Complex and of its Ternary Complex with Ile-Val at 1.9 Angstroms Resolution
著者: Bode, W. / Schwager, P. / Huber, R.
#3: ジャーナル: Acc.Chem.Res. / 年: 1978
タイトル: Structural Basis of the Activation and Action of Trypsin
著者: Huber, R. / Bode, W.
#4: ジャーナル: Biophys.Struct.Mech. / 年: 1975
タイトル: The Structure of the Complex Formed by Bovine Trypsin and Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor. III. Structure of the Anhydro-Trypsin-Inhibitor Complex
著者: Huber, R. / Bode, W. / Kukla, D. / Kohl, U. / Ryan, C.A.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1974
タイトル: Structure of the Complex Formed by Bovine Trypsin and Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor. II. Crystallographic Refinement at 1.9 Angstroms Resolution
著者: Huber, R. / Kukla, D. / Bode, W. / Schwager, P. / Bartels, K. / Deisenhofer, J. / Steigemann, W.
#6: ジャーナル: Atlas of Protein Sequence and Structure (Data Section)
年: 1972
#7: ジャーナル: Atlas of Protein Sequence and Structure,Supplement 1
年: 1973
履歴
登録1982年9月27日処理サイト: BNL
置き換え1983年1月18日ID: 1TGP
改定 1.01983年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Z: TRYPSINOGEN
I: TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7735
ポリマ－30,5412
非ポリマー2323
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1870 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area12160 Å2
手法PISA
2
Z: TRYPSINOGEN
I: TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子

Z: TRYPSINOGEN
I: TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子

Z: TRYPSINOGEN
I: TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子

Z: TRYPSINOGEN
I: TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,09120
ポリマ－122,1628
非ポリマー92912
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
Buried area14850 Å2
ΔGint-230 kcal/mol
Surface area41260 Å2
手法PISA
3
Z: TRYPSINOGEN
I: TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子

Z: TRYPSINOGEN
I: TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,54510
ポリマ－61,0814
非ポリマー4646
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
Buried area5480 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area22580 Å2
手法PISA
4
Z: TRYPSINOGEN
I: TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子

Z: TRYPSINOGEN
I: TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,54510
ポリマ－61,0814
非ポリマー4646
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
Buried area5260 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area22790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.500, 85.700, 122.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Atom site foot note1: SEE REMARK 4.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11I-700-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TRYPSINOGEN


分子量: 24012.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00760
#2: タンパク質 TRYPSIN INHIBITOR


分子量: 6527.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00974
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE 229 AMINO ACIDS OF TRYPSINOGEN ARE IDENTIFIED BY THE RESIDUE NUMBERS OF THE HOMOLOGOUS ...THE 229 AMINO ACIDS OF TRYPSINOGEN ARE IDENTIFIED BY THE RESIDUE NUMBERS OF THE HOMOLOGOUS CHYMOTRYPSINOGEN. IN THIS COMPLEX THE ZYMOGEN IS GIVEN THE CHAIN INDICATOR Z AND THE INHIBITOR IS GIVEN THE CHAIN INDICATOR I. A NULL (BLANK) CHAIN INDICATOR IS ASSIGNED TO THE SULFATES, THE CALCIUM, AND THE WATER MOLECULES. THE NOMENCLATURE OF THE WATER MOLECULES IS THAT OF THE DEPOSITORS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.19 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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解析

精密化解像度: 1.9→6.8 Å / Rfactor Rwork: 0.2
詳細: THERE IS NO SIGNIFICANT ELECTRON DENSITY IN THE FINAL FOURIER MAP FOR THE N-TERMINUS OF THE ZYMOGEN FROM VAL Z 10 THROUGH GLY Z 18 AND THIS DATA ENTRY CONTAINS NO COORDINATES FOR VAL Z 10 THROUGH LYS Z 15.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2083 0 11 138 2232

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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