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万見
- PDB-2siv: SIV GP41 CORE STRUCTURE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2siv
タイトルSIV GP41 CORE STRUCTURE
要素(SIV GP41 GLYCOPROTEIN) x 2
キーワードENVELOPE GLYCOPROTEIN / RETROVIRUS / HIV / SIV / GP41 / COAT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane fusion involved in viral entry into host cell / host cell endosome membrane / symbiont entry into host cell / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
Env polyprotein / Env polyprotein / Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Simian immunodeficiency virus (サル免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Malashkevich, V.N. / Chan, D.C. / Chutkowski, C.T. / Kim, P.S.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the simian immunodeficiency virus (SIV) gp41 core: conserved helical interactions underlie the broad inhibitory activity of gp41 peptides.
著者: Malashkevich, V.N. / Chan, D.C. / Chutkowski, C.T. / Kim, P.S.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997
タイトル: Core Structure of Gp41 from the HIV Envelope Glycoprotein
著者: Chan, D.C. / Fass, D. / Berger, J.M. / Kim, P.S.
履歴
登録1998年6月17日処理サイト: BNL
改定 1.01998年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIV GP41 GLYCOPROTEIN
B: SIV GP41 GLYCOPROTEIN
C: SIV GP41 GLYCOPROTEIN
D: SIV GP41 GLYCOPROTEIN
E: SIV GP41 GLYCOPROTEIN
F: SIV GP41 GLYCOPROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5866
ポリマ－25,5866
非ポリマー00
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12850 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area10870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.722, 57.713, 66.513
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.997495, 0.030635, 0.063762), (0.068623, -0.637871, -0.76708), (0.017172, 0.769534, -0.638375)-0.61806, 4.72568, 9.06871
2given(0.997852, 0.06516, -0.006749), (0.034627, -0.437199, 0.898698), (0.055608, -0.897001, -0.438516)0.3764, -4.14261, 8.52557
3given(0.993118, -0.059416, 0.100926), (0.031675, -0.693376, -0.71988), (0.112752, 0.718122, -0.686722)-1.3587, 4.19844, 5.67586
4given(0.984594, -0.138165, 0.107169), (-0.100742, 0.052722, 0.993515), (-0.142919, -0.989005, 0.03799)-2.1036, 3.73381, 8.69652

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要素

#1: タンパク質・ペプチド SIV GP41 GLYCOPROTEIN / N36/C34 CORE


分子量: 4218.902 Da / 分子数: 3 / 断片: PROTEASE-RESISTANT CORE / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N36 AND C34 ARE SYNTHETIC PEPTIDES
由来: (組換発現) Simian immunodeficiency virus (サル免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 遺伝子: GP41 / 参照: UniProt: Q87973, UniProt: Q8AKX0*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド SIV GP41 GLYCOPROTEIN / N36/C34 CORE


分子量: 4309.762 Da / 分子数: 3 / 断片: PROTEASE-RESISTANT CORE / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N36 AND C34 ARE SYNTHETIC PEPTIDES
由来: (組換発現) Simian immunodeficiency virus (サル免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 株: MAC239 / 細胞内の位置: VIRAL MEMBRANE / 遺伝子: GP41 / 参照: UniProt: Q87973, UniProt: Q52SW3*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
解説: CRYSTAL DEMONSTRATED HIGH MOSAICITY (1.2 DEGREES) AND ANISOTROPIC DIFFRACTION
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 18-19% PEG8000, 0.1 M SODIUM CACODILATE PH 6.5, 0.2 M MG-ACETATE
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
218-19 %PEG80001reservoir
30.1 Msodium cacodylate1reservoir
40.2 Mmagnesium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月1日 / 詳細: YALE MIRRORS
放射モノクロメーター: NICKEL FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→25 Å / Num. obs: 11157 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 26.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.244 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Rsym value: 0.244 / % possible all: 88.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. measured all: 52353

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AIK

1aik


解像度: 2.2→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 1068 9.8 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.211 10857 95.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.45 Å20 Å20 Å2
2---3.42 Å20 Å2
3---12.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1809 0 0 184 1993
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d20.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.65
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.53.3
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.56.2
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 144 8.7 %
Rwork0.33 1519 -
obs--89.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg20.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.65
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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