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- PDB-2rrd: Structure of HRDC domain from human Bloom syndrome protein, BLM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rrd
タイトルStructure of HRDC domain from human Bloom syndrome protein, BLM
要素HRDC domain from Bloom syndrome protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA Helicase / RecQ Family / Bloom Syndrome Protein / HRDC Domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA-templated DNA replication / RecQ family helicase-topoisomerase III complex / telomeric G-quadruplex DNA binding / forked DNA-dependent helicase activity / resolution of DNA recombination intermediates / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / DNA/DNA annealing activity / telomeric D-loop binding / telomere maintenance via semi-conservative replication / cellular response to camptothecin ...regulation of DNA-templated DNA replication / RecQ family helicase-topoisomerase III complex / telomeric G-quadruplex DNA binding / forked DNA-dependent helicase activity / resolution of DNA recombination intermediates / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / DNA/DNA annealing activity / telomeric D-loop binding / telomere maintenance via semi-conservative replication / cellular response to camptothecin / t-circle formation / G-quadruplex DNA unwinding / telomeric D-loop disassembly / Y-form DNA binding / negative regulation of cell division / four-way junction helicase activity / G-quadruplex DNA binding / DNA double-strand break processing / cellular response to hydroxyurea / lateral element / negative regulation of DNA recombination / bubble DNA binding / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / DNA 3'-5' helicase / replisome / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / DNA duplex unwinding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / nuclear chromosome / replication fork processing / DNA unwinding involved in DNA replication / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / 3'-5' DNA helicase activity / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / response to X-ray / ATP-dependent activity, acting on DNA / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / four-way junction DNA binding / DNA helicase activity / isomerase activity / telomere maintenance / helicase activity / replication fork / molecular function activator activity / cellular response to ionizing radiation / double-strand break repair via homologous recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / protein homooligomerization / PML body / Meiotic recombination / nuclear matrix / p53 binding / protein complex oligomerization / chromosome / single-stranded DNA binding / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA repair / DNA damage response / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RecQ-like DNA helicase BLM, N-terminal domain / RecQ-like DNA helicase BLM, BDHCT-box associated domain / N-terminal region of Bloom syndrome protein / BDHCT-box associated domain on Bloom syndrome protein / BDHCT / BDHCT (NUC031) domain / HRDC domain / RQC domain / RQC / RQC domain ...RecQ-like DNA helicase BLM, N-terminal domain / RecQ-like DNA helicase BLM, BDHCT-box associated domain / N-terminal region of Bloom syndrome protein / BDHCT-box associated domain on Bloom syndrome protein / BDHCT / BDHCT (NUC031) domain / HRDC domain / RQC domain / RQC / RQC domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / Helicase and RNase D C-terminal / HRDC domain / HRDC domain / HRDC domain profile. / HRDC domain superfamily / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / DNA polymerase; domain 1 / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RecQ-like DNA helicase BLM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Sato, A. / Mishima, M. / Nagai, A. / Kim, S.Y. / Ito, Y. / Hakoshima, T. / Jee, J.G. / Kitano, K.
引用ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2010
タイトル: Solution structure of the HRDC domain of human Bloom syndrome protein BLM
著者: Sato, A. / Mishima, M. / Nagai, A. / Kim, S.Y. / Ito, Y. / Hakoshima, T. / Jee, J.G. / Kitano, K.
履歴
登録2010年7月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HRDC domain from Bloom syndrome protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2821
ポリマ－11,2821
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 HRDC domain from Bloom syndrome protein / BLM HRDC domain


分子量: 11281.925 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BLM, RECQ2, RECQL3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54132

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCA
1513D HN(CO)CA
1613D C(CO)NH
1713D H(CCO)NH
1814D H(CCO)NH
1923D HNHB
11013D HN(CO)HB
11123D 1H-15N NOESY
11233D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5mM [U-98% 13C; U-98% 15N] BLM-1, 50mM TRIS-2, 100mM sodium chloride-3, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21mM [U-100% 15N] BLM-4, 50mM d11-TRIS-5, 100mM sodium chloride-6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31mM [U-98% 13C; U-98% 15N] BLM-7, 50mM d11-TRIS-8, 100mM sodium chloride-9, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMBLM-1[U-98% 13C; U-98% 15N]1
50 mMTRIS-21
100 mMsodium chloride-31
1 mMBLM-4[U-100% 15N]2
50 mMd11-TRIS-52
100 mMsodium chloride-62
1 mMBLM-7[U-98% 13C; U-98% 15N]3
50 mMd11-TRIS-83
100 mMsodium chloride-93
試料状態イオン強度: 100 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
Sparky3.113Goddardpeak picking
NMRPipe5Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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