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万見
- PDB-2rr3: Solution structure of the complex between human VAP-A MSP domain ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rr3
タイトルSolution structure of the complex between human VAP-A MSP domain and human OSBP FFAT motif
要素
  • Oxysterol-binding protein 1
  • Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
キーワードmembrane protein/transport protein / Lipid transport / Transport / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / major sperm protein domain / protein binding / endoplasmic reticulum / lipid binding / membrane protein-transport protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of secretory granule organization / FFAT motif binding / endoplasmic reticulum-plasma membrane tethering / sterol transfer activity / sphingomyelin biosynthetic process / intracellular cholesterol transport / ceramide transport / sterol binding / host-mediated activation of viral genome replication / COPII-coated vesicle budding ...positive regulation of secretory granule organization / FFAT motif binding / endoplasmic reticulum-plasma membrane tethering / sterol transfer activity / sphingomyelin biosynthetic process / intracellular cholesterol transport / ceramide transport / sterol binding / host-mediated activation of viral genome replication / COPII-coated vesicle budding / host-mediated suppression of viral genome replication / sterol transport / perinuclear endoplasmic reticulum / bile acid biosynthetic process / protein localization to endoplasmic reticulum / Sphingolipid de novo biosynthesis / phospholipid transport / oxysterol binding / cholesterol transport / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / azurophil granule membrane / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / viral release from host cell / Synthesis of bile acids and bile salts / bicellular tight junction / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / protein-membrane adaptor activity / trans-Golgi network / neuron projection development / cell junction / microtubule cytoskeleton / vesicle / nuclear membrane / microtubule binding / membrane fusion / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Golgi membrane / protein domain specific binding / endoplasmic reticulum membrane / Neutrophil degranulation / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vesicle-associated membrane-protein-associated protein / Major sperm protein (MSP) domain / MSP (Major sperm protein) domain / Major sperm protein (MSP) domain profile. / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / PapD-like superfamily ...Vesicle-associated membrane-protein-associated protein / Major sperm protein (MSP) domain / MSP (Major sperm protein) domain / Major sperm protein (MSP) domain profile. / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / PapD-like superfamily / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Oxysterol-binding protein 1 / Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Furuita, K. / Jee, J. / Fukada, H. / Mishima, M. / Kojima, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Electrostatic interaction between oxysterol-binding protein and VAMP-associated protein A revealed by NMR and mutagenesis studies
著者: Furuita, K. / Jee, J. / Fukada, H. / Mishima, M. / Kojima, C.
履歴
登録2010年3月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein-associated protein A
B: Oxysterol-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1852
ポリマ－20,1852
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1484.8 Å2
ΔGint-10.8 kcal/mol
Surface area12542.7 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 300structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Vesicle-associated membrane protein-associated protein A / VAMP-A / VAMP-associated protein A / VAP-A / 33 kDa VAMP-associated protein / VAP-33


分子量: 14774.982 Da / 分子数: 1 / 断片: MSP domain, UNP residues 11-135 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P0L0
#2: タンパク質・ペプチド Oxysterol-binding protein 1 / OSBP


分子量: 5409.747 Da / 分子数: 1 / 断片: FFAT motif, residues 346-379 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22059

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D HNCO
1213D HN(CA)CO
1313D HN(CA)CB
1413D HN(COCA)CB
1513D C(CO)NH
1613D H(CCO)NH
1713D (H)CCH-TOCSY
1814D HC(CO)NH
1932D 1H-1H NOESY
11033D 1H-15N TOCSY
11123D HNCO
11223D HN(CA)CO
11323D HN(CA)CB
11423D HN(COCA)CB
11523D C(CO)NH
11623D H(CCO)NH
11723D (H)CCH-TOCSY
11824D HC(CO)NH
11933D 1H-15N NOESY
12043D 1H-13C NOESY
12113D 13C-edited/13C-filtered NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM [U-13C; U-15N] VAP-A MSP domain; 1mM OSBP FFAT motif; 50mM potassium phosphate; 100mM potassium chloride; 1mM DTT; 0.1mM EDTA; 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
21mM VAP-A MSP domain; 1mM [U-13C; U-15N] OSBP FFAT motif; 50mM potassium phosphate; 100mM potassium chloride; 1mM DTT; 0.1mM EDTA; 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
31mM [U-15N] VAP-A MSP domain; 1mM [U-15N] OSBP FFAT motif; 50mM potassium phosphate; 100mM potassium chloride; 1mM DTT; 0.1mM EDTA; 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
41mM [U-13C; U-15N] VAP-A MSP domain; 1mM [U-13C; U-15N] OSBP FFAT motif; 50mM potassium phosphate; 100mM potassium chloride; 1mM DTT; 0.1mM EDTA; 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMVAP-A MSP domain-1[U-13C; U-15N]1
1 mMOSBP FFAT motif-2[U-13C; U-15N]1
50 mMpotassium phosphate-31
100 mMpotassium chloride-41
1 mMDTT-51
0.1 mMEDTA-61
1 mMVAP-A MSP domain-7[U-13C; U-15N]2
1 mMOSBP FFAT motif-82
50 mMpotassium phosphate-92
100 mMpotassium chloride-102
1 mMDTT-112
0.1 mMEDTA-122
1 mMVAP-A MSP domain-133
1 mMOSBP FFAT motif-14[U-13C; U-15N]3
50 mMpotassium phosphate-153
100 mMpotassium chloride-163
1 mMDTT-173
0.1 mMEDTA-183
1 mMVAP-A MSP domain-19[U-15N]4
1 mMOSBP FFAT motif-20[U-15N]4
50 mMpotassium phosphate-214
100 mMpotassium chloride-224
1 mMDTT-234
0.1 mMEDTA-244
1 mMVAP-A MSP domain-25[U-13C; U-15N]5
1 mMOSBP FFAT motif-26[U-13C; U-15N]5
50 mMpotassium phosphate-275
100 mMpotassium chloride-285
1 mMDTT-295
0.1 mMEDTA-305
試料状態pH: 6.9 / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
Amber9Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollm精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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