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万見
- PDB-2rkm: STRUCTURE OF OPPA COMPLEXED WITH LYS-LYS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rkm
タイトルSTRUCTURE OF OPPA COMPLEXED WITH LYS-LYS
要素OLIGO-PEPTIDE BINDING PROTEIN
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PEPTIDE TRANSPORT / COMPLEX (BINDING PROTEIN-DIPEPTIDE)
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide transmembrane transporter activity / peptide transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / protein transport / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle ...Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Roll / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URANYL (VI) ION / LYSINE / Periplasmic oligopeptide-binding protein OppA
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sleigh, S.H. / Tame, J.R.H. / Wilkinson, A.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Peptide binding in OppA, the crystal structures of the periplasmic oligopeptide binding protein in the unliganded form and in complex with lysyllysine.
著者: Sleigh, S.H. / Tame, J.R. / Dodson, E.J. / Wilkinson, A.J.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: The Role of Water in Sequence-Independent Ligand Binding by an Oligopeptide Transporter Protein
著者: Tame, J.R. / Sleigh, S.H. / Wilkinson, A.J. / Ladbury, J.E.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1995
タイトル: Structure Determination of Oppa at 2.3 Angstroms Resolution Using Multiple Wavelength Anomalous Methods
著者: Glover, I.D. / Denny, R. / Nguti, N.D. / Mcsweeney, S. / Thompson, A. / Dodson, E. / Wilkinson, A.J. / Tame, J.R.H.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: The Crystal Structures of the Oligopeptide-Binding Protein Oppa Complexed with Tripeptide and Tetrapeptide Ligands
著者: Tame, J.R. / Dodson, E.J. / Murshudov, G. / Higgins, C.F. / Wilkinson, A.J.
#4: ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: The Structural Basis of Sequence-Independent Peptide Binding by Oppa Protein
著者: Tame, J.R. / Murshudov, G.N. / Dodson, E.J. / Neil, T.K. / Dodson, G.G. / Higgins, C.F. / Wilkinson, A.J.
履歴
登録1997年3月25日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET THE HELIX AND SHEET RECORDS PRESENTED HERE DIFFER FROM THE LIST WHICH THE PDB HAS GENERATED ...SHEET THE HELIX AND SHEET RECORDS PRESENTED HERE DIFFER FROM THE LIST WHICH THE PDB HAS GENERATED USING DSSP WHICH APPEAR ON ACTUAL HELIX AND SHEET RECORDS FURTHER DOWN IN THE ENTRY. BECAUSE OF LINE LENGTH LIMITATIONS THE FORMAT OF THE SHEET INFORMATION PRESENTED IN THIS REMARK HAS BEEN MODIFIED. HELIX 1 1 VAL A 34 LEU A 43 1 HELIX 2 2 HIS A 91 ALA A 101 1 HELIX 3 3 TYR A 112 GLY A 116 1 HELIX 4 4 ILE A 121 ALA A 126 1 HELIX 5 5 LYS A 169 PHE A 175 1 HELIX 6 6 GLU A 229 SER A 238 1 HELIX 7 7 ILE A 250 GLU A 259 1 HELIX 8 8 VAL A 287 ALA A 296 1 HELIX 9 9 ARG A 299 LYS A 305 1 HELIX 10 10 GLN A 337 ALA A 351 1 HELIX 11 11 ASP A 369 LEU A 386 1 HELIX 12 12 TRP A 397 GLN A 406 1 HELIX 13 13 THR A 424 LEU A 427 1 HELIX 14 14 PRO A 444 LYS A 455 1 HELIX 15 15 ASP A 459 ASP A 476 1 SH 1 A 7 VAL A 264 PRO A 268 0 SH 2 A 7 VAL A 486 LEU A 490 -1 N ARG A 489 O ARG A 265 SH 3 A 7 ASP A 242 TYR A 245 -1 N THR A 244 O LEU A 490 SH 4 A 7 THR A 14 ASN A 18 1 N ASN A 18 O MET A 243 SH 5 A 7 GLN A 220 LEU A 224 1 N GLN A 220 O LEU A 15 SH 6 A 7 ARG A 201 ARG A 206 -1 N LEU A 204 O VAL A 221 SH 7 A 7 TYR A 191 VAL A 197 -1 N VAL A 197 O ARG A 201 SH 1 B 4 ALA A 61 LYS A 67 0 SH 2 B 4 VAL A 71 LEU A 76 -1 N HIS A 75 O GLU A 62 SH 3 B 4 THR A 143 THR A 147 -1 N VAL A 146 O TRP A 72 SH 4 B 4 VAL A 136 ASP A 140 -1 N ASP A 140 O THR A 143 SH 1 C 5 ASN A 389 GLN A 395 0 SH 2 C 5 THR A 360 ASN A 366 1 O TYR A 365 N GLN A 395 SH 3 C 5 VAL A 411 CYS A 417 1 O VAL A 411 N LEU A 364 SH 4 C 5 CYS A 271 ILE A 277 -1 N GLU A 276 O ALA A 412 SH 5 C 5 ILE A 479 TYR A 484 -1 N TYR A 483 O TYR A 273

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OLIGO-PEPTIDE BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,33411
ポリマ－58,8791
非ポリマー2,45510
水9,350519
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)110.470, 77.150, 71.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 OLIGO-PEPTIDE BINDING PROTEIN / OPPA


分子量: 58878.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE OLIGOPEPTIDE BINDING PROTEIN OPPA IS SYNTHESISED AS A 542 AMINO ACID PRE-PROTEIN. THE 25 AMINO ACID SIGNAL PEPTIDE IS CLEAVED FROM THE N-TERMINUS TO GIVE A 517 RESIDUE MATURE PROTEIN IN ...詳細: THE OLIGOPEPTIDE BINDING PROTEIN OPPA IS SYNTHESISED AS A 542 AMINO ACID PRE-PROTEIN. THE 25 AMINO ACID SIGNAL PEPTIDE IS CLEAVED FROM THE N-TERMINUS TO GIVE A 517 RESIDUE MATURE PROTEIN IN THE PERIPLASMIC SPACE. ALL 517 RESIDUES ARE VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAP.
由来: (天然) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P06202
#2: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#3: 化合物
ChemComp-IUM / URANYL (VI) ION


分子量: 270.028 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2U
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 519 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE RESIDUES 2001 AND 2002 REPRESENT A DIPEPTIDE (LYS-LYS) BOUND TO PERIPLASMIC OLIGOPEPTIDE- ...THE RESIDUES 2001 AND 2002 REPRESENT A DIPEPTIDE (LYS-LYS) BOUND TO PERIPLASMIC OLIGOPEPTIDE-BINDING PROTEIN SOLVENT STRUCTURE AROUND THE URANYL IONS IS TENTATIVE. URANIUM 8 IS PARTIALLY OCCUPIED AND THE DENSITY AROUND IT IS NOT CONCLUSIVE; HENCE THE SECOND OXYGEN IS MISSING.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.2 %
結晶化pH: 5.5
詳細: 7% PEG 4K, 50MM SODIUM ACETATE PH5.5, 1MM URANYL ACETATE AND 30MG/ML OPPA
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125 mg/mlprotein1drop
250 mMsodium acetate1drop
36 %PEG40001reservoir
41 mMuranyl acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年8月4日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 57099 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.89 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.219 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 92.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 379533
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
CCP4データ削減
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 1.8→20 Å / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0
詳細: THE EIGHT URANIUM IONS HAVE ASSOCIATED OXYGEN ATOMS IN THE MODEL. THE GEOMETRY OF THESE URANYL IONS HAS NOT BEEN RESTRAINED OR MANUALLY MODIFIED. THE (O-U-O)2+ ION SHOULD BE LINEAR WITH AN O- ...詳細: THE EIGHT URANIUM IONS HAVE ASSOCIATED OXYGEN ATOMS IN THE MODEL. THE GEOMETRY OF THESE URANYL IONS HAS NOT BEEN RESTRAINED OR MANUALLY MODIFIED. THE (O-U-O)2+ ION SHOULD BE LINEAR WITH AN O-U DISTANCE OF APPROXIMATELY 1.8 ANGSTROMS. SOLVENT STRUCTURE AROUND THE URANYL IONS IS TENTATIVE. URANIUM 8 IS PARTIALLY OCCUPIED AND THE DENSITY AROUND IT IS NOT CONCLUSIVE; HENCE THE SECOND OXYGEN IS MISSING. THE EIGHT URANIUM IONS HAVE ASSOCIATED OXYGEN ATOMS IN THE MODEL. THE GEOMETRY OF THESE URANYL IONS HAS NOT BEEN RESTRAINED OR MANUALLY MODIFIED. THE (O-U-O)2+ ION SHOULD BE LINEAR WITH AN O-U DISTANCE OF APPROXIMATELY 1.8 ANGSTROMS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 -5 %COPIED FROM 1JET
Rwork0.167 ---
obs-57099 --
原子変位パラメータBiso mean: 16.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4189 0 42 519 4750
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0060.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0220.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0240.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.5052
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.0463
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.0172
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.9843
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0830.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1720.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2420.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1690.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.57
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor1615
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor30.520
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.167 / Rfactor Rfree: 0.202
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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