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- PDB-2riq: Crystal Structure of the Third Zinc-binding domain of human PARP-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2riq
タイトルCrystal Structure of the Third Zinc-binding domain of human PARP-1
要素Poly [ADP-ribose] polymerase 1
キーワードTRANSFERASE / Zn-binding domain / Zn ribbon / Zn finger / ADP-ribosylation / DNA damage / DNA repair / DNA-binding / Glycosyltransferase / Metal-binding / NAD / Nucleus / Phosphorylation / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep ...NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / carbohydrate biosynthetic process / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / replication fork reversal / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / positive regulation of necroptotic process / transcription regulator activator activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / signal transduction involved in regulation of gene expression / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / mitochondrial DNA repair / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / response to aldosterone / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of mitochondrial depolarization / cellular response to zinc ion / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / R-SMAD binding / nuclear replication fork / protein autoprocessing / site of DNA damage / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / decidualization / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / macrophage differentiation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / positive regulation of SMAD protein signal transduction / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nucleosome binding / protein localization to chromatin / nucleotidyltransferase activity / telomere maintenance / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of innate immune response / nuclear estrogen receptor binding / response to gamma radiation / mitochondrion organization / enzyme activator activity / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / cellular response to nerve growth factor stimulus / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein-DNA complex / protein modification process / Dual Incision in GG-NER / positive regulation of protein localization to nucleus / Formation of Incision Complex in GG-NER / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / NAD binding / cellular response to amyloid-beta / cellular response to UV / nuclear envelope / double-strand break repair / regulation of protein localization / site of double-strand break / cellular response to oxidative stress / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear body / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin binding / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A - #130 / N-terminal domain of TfIIb - #630 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 ...Histone, subunit A - #130 / N-terminal domain of TfIIb - #630 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Histone, subunit A / N-terminal domain of TfIIb / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Single Sheet / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANOL / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Pascal, J.M. / Langelier, M.F. / Servent, K.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: A Third Zinc-binding Domain of Human Poly(ADP-ribose) Polymerase-1 Coordinates DNA-dependent Enzyme Activation.
著者: Langelier, M.F. / Servent, K.M. / Rogers, E.E. / Pascal, J.M.
履歴
登録2007年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7816
ポリマ－18,3931
非ポリマー3885
水3,081171
1
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子

A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,56212
ポリマ－36,7872
非ポリマー77610
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area6260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.841, 85.652, 67.758
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / PARP-1 / ADPRT / NAD+ / ADP-ribosyltransferase 1 / Poly[ADP-ribose] synthetase 1


分子量: 18393.297 Da / 分子数: 1 / 断片: Third Zinc-binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP1, ADPRT, PPOL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIPL / 参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル


分子量: 46.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% ethanol, 100 mM Tris-HCl pH 8.5, 25 mM NaCl, and 0.5 mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.1, 1.28
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月12日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
21.281
反射解像度: 1.7→40 Å / Num. obs: 22986 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 34.8
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 1953 / % possible all: 84.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 3.519 / SU ML: 0.061 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0.38 / ESU R: 0.085 / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1146 5 %RANDOM
Rwork0.17838 ---
obs0.18077 21771 98.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.182 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.12 Å20 Å20 Å2
2---1.9 Å20 Å2
3----1.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1064 0 22 171 1257
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221100
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.461.991477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.455134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.55825.77845
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.85615208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.5154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2165
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02789
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2448
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.2768
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1410.2131
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1680.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1410.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8881.5691
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.45621090
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6013460
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0684.5387
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 71 -
Rwork0.222 1311 -
obs--81.44 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.8281 Å / Origin y: 28.9881 Å / Origin z: 24.4436 Å
111213212223313233
T-0.2196 Å2-0.0205 Å20.0051 Å2--0.1761 Å2-0.0046 Å2---0.1713 Å2
L0.7276 °20.1451 °20.2808 °2-2.4652 °21.817 °2--2.7131 °2
S-0.0154 Å °0.1039 Å °-0.0904 Å °0.0864 Å °-0.0561 Å °0.078 Å °0.3365 Å °-0.1143 Å °0.0715 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA225 - 35911 - 145
2X-RAY DIFFRACTION1AB11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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