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- PDB-4tt4: Crystal structure of ATAD2A bromodomain complexed with H3(1-21)K1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tt4
タイトルCrystal structure of ATAD2A bromodomain complexed with H3(1-21)K14Ac peptide
要素
  • ATPase family AAA domain-containing protein 2
  • Histone H3(1-21)K4Ac
キーワードGENE REGULATION / bromodomain-acetylated histone complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosome disassembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome ...nucleosome disassembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain ...ATPase family AAA domain-containing protein ATAD2-like / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / ATPase, AAA-type, core / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATPase family AAA domain-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Poncet-Montange, G. / Zhan, Y. / Bardenhagen, J. / Petrocchi, A. / Leo, E. / Shi, X. / Lee, G. / Leonard, P. / Geck Do, M. / Cardozo, M. ...Poncet-Montange, G. / Zhan, Y. / Bardenhagen, J. / Petrocchi, A. / Leo, E. / Shi, X. / Lee, G. / Leonard, P. / Geck Do, M. / Cardozo, M. / Palmer, W. / Andersen, J. / Jones, P. / Ladbury, J.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2015
タイトル: Observed bromodomain flexibility reveals histone peptide- and small molecule ligand-compatible forms of ATAD2.
著者: Poncet-Montange, G. / Zhan, Y. / Bardenhagen, J.P. / Petrocchi, A. / Leo, E. / Shi, X. / Lee, G.R. / Leonard, P.G. / Geck Do, M.K. / Cardozo, M.G. / Andersen, J.N. / Palmer, W.S. / Jones, P. / Ladbury, J.E.
履歴
登録2014年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月4日Group: Database references
改定 2.02022年4月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / citation / database_2 / entity / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / refine_hist / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_model_num / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 2.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase family AAA domain-containing protein 2
B: ATPase family AAA domain-containing protein 2
P: Histone H3(1-21)K4Ac
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8539
ポリマ－31,3983
非ポリマー4556
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.160, 115.680, 77.500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1337-

HOH

21B-1325-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ATPase family AAA domain-containing protein 2 / AAA nuclear coregulator cancer-associated protein / ANCCA


分子量: 15453.514 Da / 分子数: 2 / 断片: bromodomain (UNP residues 981-1108) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATAD2, L16, PRO2000 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6PL18, EC: 3.6.1.3
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3(1-21)K4Ac


分子量: 490.509 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.14 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 2.0M Ammonium sulfate, 100mM Tris pH8.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→57.84 Å / Num. obs: 13680 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.2 / Rpim(I) all: 0.084 / Net I/σ(I): 6 / Num. measured all: 91579 / Scaling rejects: 5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.7-2.8370.8182.21259017900.890.335100
8.96-57.846.50.06214.127614260.9980.02599.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
Aimless0.1.27データスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DAI

3dai


解像度: 2.7→79.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 23.057 / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.464 / ESU R Free: 0.279 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2404 681 5 %RANDOM
Rwork0.2149 12973 --
obs0.2161 13654 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 107.81 Å2 / Biso mean: 32.511 Å2 / Biso min: 17.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.53 Å2-0 Å20 Å2
2--0.01 Å2-0 Å2
3---0.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→79.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2201 0 34 79 2314
Biso mean--78.73 38.68 -
残基数----264
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0192261
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2151.9923056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.04534966
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5335264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.77523.577123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.5615419
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3071526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2343
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212496
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02502
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7073.0751059
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7013.071058
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7364.61319
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 39 -
Rwork0.377 957 -
all-996 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.27332.4189-0.45383.3034-0.57421.210.03140.17010.2442-0.08030.03010.3079-0.0327-0.1724-0.06150.06580.0193-0.04440.03660.02640.41163.50441.7844.401
23.11432.59910.91574.79011.19111.10080.0133-0.0169-0.29470.13090.0885-0.23470.2156-0.0885-0.10180.0542-0.01990.0050.01960.03430.424138.85362.91414.998
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A979 - 1108
2X-RAY DIFFRACTION2B979 - 1108

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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