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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2rcc | ||||||
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タイトル | Crystal structure of putative class I ribonucleotide reductase (NP_241368.1) from Bacillus halodurans at 1.90 A resolution | ||||||
![]() | Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit beta | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / NP_241368.1 / Putative Class I Ribonucleotide Reductase / Ribonucleotide reductase / small chain / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 / DNA replication / Iron / Metal-binding | ||||||
機能・相同性 | ![]() ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / deoxyribonucleotide biosynthetic process / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of putative class I ribonucleotide reductase (NP_241368.1) from Bacillus halodurans at 1.90 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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Remark 300 | BIOMOLECULE: 1, 2, 3 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND PROGRAM GENERATED ASSEMBLY ... BIOMOLECULE: 1, 2, 3 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND PROGRAM GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON BURIED SURFACE AREA. THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION IS SUPPORTED BY SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY AND STATIC LIGHT SCATTERING. | ||||||
Remark 999 | SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 209.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 168.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 497.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 509.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 37.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 52.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION IS SUPPORTED BY SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY AND STATIC LIGHT SCATTERING. |
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要素
-タンパク質 , 1種, 3分子 ABC
#1: タンパク質 | 分子量: 40855.270 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 生物種: Bacillus halodurans / 株: C-125, DSM 18197, FERM 7344, JCM 9153 / 遺伝子: NP_241368.1, nrdB, BH0502 / プラスミド: speedET / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9KFH7, ribonucleoside-diphosphate reductase |
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-非ポリマー , 7種, 356分子 












#2: 化合物 | ChemComp-PG4 / | ||||||||||
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#3: 化合物 | ChemComp-PEG / #4: 化合物 | ChemComp-ZN / #5: 化合物 | ChemComp-EDO / | #6: 化合物 | ChemComp-PGE / | #7: 化合物 | #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.43 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: NANODROP, 10.0% Glycerol, 5.0% PEG 3000, 30.0% PEG 400, 0.1M HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月26日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing) プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.9→28.502 Å / Num. obs: 90521 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 27.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 7.13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. ZINC HAS BEEN MODELED IN THE PUTATIVE ACTIVE SITES OF MOLECULES B AND C BASED ON A X-RAY FLUORESCENCE SCAN FOR METAL, PRESENCE OF ELECTRON DENSITY AND COORDINATION GEOMETRY. 5. ETHYLENE GLYCOL, GLYCEROL, AND PARTIAL PEG MOLECULES HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 6. THERE IS A LARGE BLOB OF UNIDENTIFIED DENSITY IN THE VICINITY OF AMINO ACIDS A25-A28.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 19.585 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.502 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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