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- PDB-2rc8: Crystal structure of the NR3A ligand binding core complex with D-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rc8
タイトルCrystal structure of the NR3A ligand binding core complex with D-serine at 1.45 Angstrom resolution
要素Glutamate [NMDA] receptor subunit 3A
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Cell junction / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Magnesium / Postsynaptic cell membrane / Receptor / Synapse / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of dendritic spine development / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / glutamate receptor activity / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / glycine binding / dendrite development / neuron development / prepulse inhibition / glutamate-gated receptor activity ...negative regulation of dendritic spine development / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / glutamate receptor activity / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / glycine binding / dendrite development / neuron development / prepulse inhibition / glutamate-gated receptor activity / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / protein phosphatase 2A binding / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / calcium channel activity / rhythmic process / calcium ion transport / presynapse / postsynaptic membrane / response to ethanol / neuron projection / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / endoplasmic reticulum membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-SERINE / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / Difference Fourier / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Yao, Y. / Mayer, M.L.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Molecular mechanism of ligand recognition by NR3 subtype glutamate receptors.
著者: Yao, Y. / Harrison, C.B. / Freddolino, P.L. / Schulten, K. / Mayer, M.L.
#1: ジャーナル: J.NEUROSCI. / 年: 2006
タイトル: Characterization of a soluble ligand binding domain of the NMDA receptor regulatory subunit NR3A
著者: Yao, Y. / Mayer, M.L.
履歴
登録2007年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Remark 999RESIDUES 153 AND 154, GLY AND THR, ARE INSERTED AS A LINK REPLACING RESIDUES 661-775 OF THE PROTEIN ...RESIDUES 153 AND 154, GLY AND THR, ARE INSERTED AS A LINK REPLACING RESIDUES 661-775 OF THE PROTEIN FROM THE UNP entry Q9R1M7

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate [NMDA] receptor subunit 3A
B: Glutamate [NMDA] receptor subunit 3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,46510
ポリマ－65,8732
非ポリマー5938
水11,403633
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.790, 97.701, 60.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.60, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological unit is believed to be a dimer of dimers. Molecular packing in the present structure is not biologically relevant.

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要素

#1: タンパク質 Glutamate [NMDA] receptor subunit 3A / N-methyl-D-aspartate receptor subtype 3A / NR3A / NMDAR-L / NMDAR-L1 / N-methyl-D-aspartate receptor / Chi-1


分子量: 32936.301 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 511-660, 776-915 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
解説: Peptides corresponding to N511-R660 and E776-K915 were coupled by a GT dipeptid e synthetic linker
遺伝子: Grin3a / プラスミド: pET22b(+) modified / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMIB (DE3) / 参照: UniProt: Q9R1M7
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-DSN / D-SERINE / D-セリン


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 633 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 0.12 M NaSCN, 0.1M NaCitrate, 0.01 M EDTA, 11% PEG 3350, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月23日
放射モノクロメーター: Si 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→35 Å / Num. all: 100689 / Num. obs: 100689 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.292 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 72.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0038精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: Difference Fourier / 解像度: 1.45→34.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 1.941 / SU ML: 0.039 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.064 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17781 4839 5 %RANDOM
Rwork0.15297 ---
all0.15423 91776 --
obs0.15423 91776 95.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.952 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20.03 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→34.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4501 0 35 633 5169
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0215011
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6561.9636847
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0415647
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.62224.44232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.73715833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4711522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2727
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023952
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2510.32387
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.320.53600
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2050.5964
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2350.387
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2460.557
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.52423155
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2335045
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.00622074
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.02131801
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.49 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 233 -
Rwork0.194 4859 -
obs--68.86 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.58010.041-0.4941.47660.06730.76080.06290.35390.0149-0.2276-0.01410.2391-0.0317-0.1966-0.04890.00660.0168-0.04480.08980.0247-0.0122-1.59542.352-5.885
21.07790.1315-0.09660.8133-0.21340.29510.01280.06180.190.0559-0.0127-0.0406-0.0764-0.0171-0.00020.040.0061-0.00140.01340.01960.03915.44253.1787.262
30.5519-0.14630.07650.85810.01840.2040.01680.038-0.047-0.0254-0.0705-0.02030.01980.02070.05360.03920.0080.00210.05820.01210.031215.14536.2964.503
41.8531-0.096-0.18640.86780.35210.8764-0.0927-0.1729-0.24010.09010.0436-0.09640.08110.14910.0490.01610.0160.00080.03430.03420.030937.5526.65825.406
50.9699-0.1114-0.7650.13170.06371.1756-0.0147-0.10370.02520.04740.0248-0.0189-0.0250.0333-0.010.04290.0068-0.00950.0423-0.00280.005315.69238.78734.329
60.2978-0.1724-0.15420.24210.23240.759-0.05290.0937-0.0970.0130.00540.01540.0493-0.0830.04760.0466-0.01730.0090.0449-0.00670.063921.65228.3417.982
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 844 - 84
2X-RAY DIFFRACTION2AA85 - 23385 - 233
3X-RAY DIFFRACTION3AA234 - 287234 - 287
4X-RAY DIFFRACTION4BB4 - 554 - 55
5X-RAY DIFFRACTION5BB56 - 23056 - 230
6X-RAY DIFFRACTION6BB231 - 287231 - 287

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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