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万見
- PDB-2rca: Crystal structure of the NR3B ligand binding core complex with gl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rca
タイトルCrystal structure of the NR3B ligand binding core complex with glycine at 1.58 Angstrom resolution
要素Glutamate [NMDA] receptor subunit 3B
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Cell junction / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Magnesium / Postsynaptic cell membrane / Receptor / Synapse / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor activity / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / glycine binding / monoatomic cation transmembrane transport / protein insertion into membrane / regulation of calcium ion transport / cellular response to glycine / monoatomic cation channel activity ...neurotransmitter receptor activity / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / glycine binding / monoatomic cation transmembrane transport / protein insertion into membrane / regulation of calcium ion transport / cellular response to glycine / monoatomic cation channel activity / presynaptic active zone membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / calcium ion transmembrane transport / regulation of synaptic plasticity / presynaptic membrane / postsynaptic membrane / neuronal cell body / endoplasmic reticulum membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 3B
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Yao, Y. / Mayer, M.L.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Molecular mechanism of ligand recognition by NR3 subtype glutamate receptors.
著者: Yao, Y. / Harrison, C.B. / Freddolino, P.L. / Schulten, K. / Mayer, M.L.
#1: ジャーナル: J.NEUROSCI. / 年: 2006
タイトル: Characterization of a soluble ligand binding domain of the NMDA receptor regulatory subunit NR3A
著者: Yao, Y. / Mayer, M.L.
履歴
登録2007年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999RESIDUES 151 AND 152 GLY AND THR, ARE INSERTED AS A LINK REPLACING RESIDUES 561-675 OF THE PROTEIN ...RESIDUES 151 AND 152 GLY AND THR, ARE INSERTED AS A LINK REPLACING RESIDUES 561-675 OF THE PROTEIN FROM THE UNP entry Q8VHN2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate [NMDA] receptor subunit 3B
B: Glutamate [NMDA] receptor subunit 3B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6045
ポリマ－64,3612
非ポリマー2423
水9,494527
1
A: Glutamate [NMDA] receptor subunit 3B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4234
ポリマ－32,1811
非ポリマー2423
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glutamate [NMDA] receptor subunit 3B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1811
ポリマ－32,1811
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.915, 83.597, 145.153
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological unit is believed to be a dimer of dimers. Molecular packing in the present structure is not biologically relevant.

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要素

#1: タンパク質 Glutamate [NMDA] receptor subunit 3B / N-methyl-D-aspartate receptor subtype 3B / NR3B / NMDAR3B


分子量: 32180.646 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 413-560, 676-815 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
解説: Peptides corresponding to A413-R560 and E676-K815 were coupled by a GT dipeptid e synthetic linker
遺伝子: Grin3b / プラスミド: pET22b(+) modified / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMIB (DE3) / 参照: UniProt: Q8VHN2
#2: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 527 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 0.1 M NaCitrate, 17% PEG 4000, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月23日
放射モノクロメーター: Si 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→40 Å / Num. all: 76724 / Num. obs: 76724 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.58→1.64 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.326 / Mean I/σ(I) obs: 3.25 / % possible all: 91.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0038精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Pdb entry 2RCB

2rcb


解像度: 1.58→36.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 3.262 / SU ML: 0.061 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0.97931 / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.107 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23133 5502 7.8 %RANDOM
Rwork0.1917 ---
all0.19478 65212 --
obs0.19478 65212 92.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.573 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.38 Å20 Å20 Å2
2---0.65 Å20 Å2
3----0.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.58→36.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4390 0 16 527 4933
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0214588
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5791.9646233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0575580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.26722.6200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.38115737
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.781536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2677
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023540
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.32113
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.53263
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1850.5773
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2790.347
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2290.521
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.49422933
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.08134618
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.82821859
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.65331615
LS精密化 シェル解像度: 1.58→1.625 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 347 -
Rwork0.195 4606 -
obs--88.67 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.33620.2146-0.06910.6652-0.25161.18470.08110.15260.1214-0.0114-0.00360.1127-0.149-0.1281-0.07760.02080.01230.02860.050.00420.056244.74927.15413.664
20.8842-0.1163-0.05841.0005-0.37751.23150.0673-0.0943-0.0530.0619-0.0754-0.11750.00130.21010.00820.0202-0.05110.00210.0911-0.00290.055763.7619.28326.161
30.6623-0.1409-0.01021.9319-0.36210.89890.0736-0.0677-0.05820.0175-0.0375-0.02850.03690.1012-0.03610.0184-0.0351-0.00150.07570.00390.047757.67914.59626.652
41.322-0.567-1.08910.88540.44872.36670.0768-0.18640.19650.05940.0442-0.142-0.3041-0.0777-0.1210.06360.00250.05450.0255-0.0510.04945.95134.79631.68
50.993-0.22110.0931.4970.2380.927-0.056-0.0828-0.00850.28860.0149-0.28620.05390.25310.04110.08490.0485-0.04230.02470.02890.011162.772-14.75521.996
60.8641-0.66110.05911.6087-0.50360.703-0.0126-0.0422-0.0259-0.12960.02530.0540.1072-0.0194-0.01280.0696-0.0055-0.01760.0439-0.00060.035249.157-8.3515.899
70.687-0.673-0.01532.37250.00610.1360.08750.06670.0462-0.2518-0.0645-0.03210.0798-0.0196-0.02310.07230.0138-0.01250.03430.00290.022447.9590.5736.97
80.8848-0.5470.20041.939-0.40860.3469-0.0951-0.1936-0.16820.09160.07780.33330.1127-0.06920.01730.0430.00420.03370.03810.01860.049546.807-18.59814.602
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 1134 - 113
2X-RAY DIFFRACTION2AA114 - 192114 - 192
3X-RAY DIFFRACTION3AA193 - 259193 - 259
4X-RAY DIFFRACTION4AA260 - 285260 - 285
5X-RAY DIFFRACTION5BB4 - 1024 - 102
6X-RAY DIFFRACTION6BB103 - 170103 - 170
7X-RAY DIFFRACTION7BB171 - 228171 - 228
8X-RAY DIFFRACTION8BB229 - 285229 - 285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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