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万見
- PDB-2r8u: Structure of fragment of human end-binding protein 1 (EB1) contai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r8u
タイトルStructure of fragment of human end-binding protein 1 (EB1) containing the N-terminal domain at 1.35 A resolution
要素Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
キーワードCELL CYCLE / cytoskeleton / Acetylation / Cell division / Cytoplasm / Microtubule / Mitosis / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / microtubule plus-end / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation / microtubule plus-end binding ...protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / microtubule plus-end / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation / microtubule plus-end binding / protein localization to centrosome / microtubule organizing center / negative regulation of microtubule polymerization / mitotic spindle pole / microtubule polymerization / cytoplasmic microtubule / establishment of mitotic spindle orientation / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle assembly / spindle midzone / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / positive regulation of microtubule polymerization / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / RHO GTPases Activate Formins / protein localization / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / cell migration / microtubule / cadherin binding / cell division / focal adhesion / centrosome / protein kinase binding / Golgi apparatus / RNA binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily ...EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
MOLYBDATE ION / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Huang, X. / Lovelace, L.L. / Smith, D. / Lebioda, L.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of fragment of human end-binding protein 1 (EB1) containing the N-terminal domain at 1.35 A resolution
著者: Huang, X. / Lovelace, L.L. / Smith, D. / Lebioda, L.
履歴
登録2007年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2243
ポリマ－60,0642
非ポリマー1601
水4,684260
1
A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1922
ポリマ－30,0321
非ポリマー1601
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0321
ポリマ－30,0321
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.890, 47.921, 100.663
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.650, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 30032.020 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15691
#2: 化合物 ChemComp-MOO / MOLYBDATE ION / MOLYBDATE


分子量: 159.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: MoO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.1M Tris, 0.1M Na2MoO4, 35% PEG4000, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→50 Å / Num. all: 66996 / Num. obs: 50648 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 1.35→1.39 Å / 冗長度: 1.2 % / Rmerge(I) obs: 0.284

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: AB INITIO
開始モデル: pdb entry 1pa7

1pa7


解像度: 1.35→10 Å / Num. parameters: 21846 / Num. restraintsaints: 26490 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): 4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 2114 -RANDOM
Rwork0.164 ---
all0.176 66996 --
obs0.176 50641 76 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
原子変位パラメータBiso mean: 29.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2162 0 5 260 2427
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.023
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.047
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.052
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.047
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.057
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.076
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.39 Å /
反射数%反射
obs50648 75.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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