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- PDB-2qqm: Crystal Structure of the a2b1b2 Domains from Human Neuropilin-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qqm
タイトルCrystal Structure of the a2b1b2 Domains from Human Neuropilin-1
要素Neuropilin-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / VEGF receptor / semaphorin receptor / calcium-binding domain / Angiogenesis / Developmental protein / Differentiation / Glycoprotein / Heparan sulfate / Membrane / Neurogenesis / Proteoglycan / Secreted / Transmembrane / HORMONE
機能・相同性
機能・相同性情報


endothelial tip cell fate specification / basal dendrite development / otic placode development / protein localization to early endosome / basal dendrite arborization / dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching / retina vasculature morphogenesis in camera-type eye / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / vestibulocochlear nerve structural organization / dorsal root ganglion morphogenesis ...endothelial tip cell fate specification / basal dendrite development / otic placode development / protein localization to early endosome / basal dendrite arborization / dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching / retina vasculature morphogenesis in camera-type eye / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / vestibulocochlear nerve structural organization / dorsal root ganglion morphogenesis / ventral trunk neural crest cell migration / sympathetic neuron projection guidance / facioacoustic ganglion development / trigeminal ganglion development / neurofilament / postsynapse organization / trigeminal nerve structural organization / sensory neuron axon guidance / facial nerve structural organization / gonadotrophin-releasing hormone neuronal migration to the hypothalamus / branchiomotor neuron axon guidance / renal artery morphogenesis / axon extension involved in axon guidance / VEGF-activated neuropilin signaling pathway / negative regulation of axon extension involved in axon guidance / sympathetic neuron projection extension / vascular endothelial growth factor binding / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / endothelial cell chemotaxis / motor neuron migration / axonogenesis involved in innervation / sympathetic ganglion development / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / positive regulation of axon extension involved in axon guidance / CHL1 interactions / vascular endothelial growth factor receptor activity / semaphorin receptor complex / regulation of vesicle-mediated transport / Signaling by ROBO receptors / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / neuropilin signaling pathway / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / coronary artery morphogenesis / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / substrate-dependent cell migration, cell extension / outflow tract septum morphogenesis / semaphorin receptor activity / CRMPs in Sema3A signaling / commissural neuron axon guidance / motor neuron axon guidance / cell migration involved in sprouting angiogenesis / axonal fasciculation / regulation of Cdc42 protein signal transduction / sprouting angiogenesis / neural crest cell migration / positive regulation of filopodium assembly / artery morphogenesis / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / retinal ganglion cell axon guidance / positive chemotaxis / positive regulation of smooth muscle cell migration / growth factor binding / sorting endosome / positive regulation of focal adhesion assembly / cytokine binding / semaphorin-plexin signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / vasculogenesis / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / coreceptor activity / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell migration / GTPase activator activity / Signal transduction by L1 / axon guidance / integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / mitochondrial membrane / animal organ morphogenesis / neuron migration / response to wounding / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell-cell signaling / heparin binding / cytoplasmic vesicle / postsynaptic membrane / angiogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / Attachment and Entry / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / early endosome / receptor complex / neuron projection
類似検索 - 分子機能
Spermadhesin, CUB domain / Neuropilin / Neuropilin, C-terminal / C-terminal domain of neuropilin glycoprotein / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / : / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. ...Spermadhesin, CUB domain / Neuropilin / Neuropilin, C-terminal / C-terminal domain of neuropilin glycoprotein / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / : / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Appleton, B.A. / Wiesmann, C.
引用ジャーナル: Embo J. / : 2007
タイトル: Structural studies of neuropilin/antibody complexes provide insights into semaphorin and VEGF binding
著者: Appleton, B.A. / Wu, P. / Maloney, J. / Yin, J. / Liang, W.C. / Stawicki, S. / Mortara, K. / Bowman, K.K. / Elliott, J.M. / Desmarais, W. / Bazan, J.F. / Bagri, A. / Tessier-Lavigne, M. / ...著者: Appleton, B.A. / Wu, P. / Maloney, J. / Yin, J. / Liang, W.C. / Stawicki, S. / Mortara, K. / Bowman, K.K. / Elliott, J.M. / Desmarais, W. / Bazan, J.F. / Bagri, A. / Tessier-Lavigne, M. / Koch, A.W. / Wu, Y. / Watts, R.J. / Wiesmann, C.
履歴
登録2007年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02017年10月25日Group: Atomic model / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / pdbx_struct_assembly_gen ...atom_site / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.occupancy / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_asym_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuropilin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,29810
ポリマ-50,7441
非ポリマー1,5549
3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.177, 68.178, 66.613
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.100, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Neuropilin-1 / Vascular endothelial cell growth factor 165 receptor / CD304 antigen


分子量: 50744.254 Da / 分子数: 1 / 断片: CUB 2, F5/8 type C 1, and F5/8 type C 2 domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NRP1, NRP, VEGF165R / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O14786

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, 2種, 2分子

#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)][alpha-L-fucopyranose-(1- ...alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)][alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 716.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-3[DGlcpNAcb1-4][LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2-1-2/a3-b1_a4-c1_a6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 3種, 201分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.14 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES, 12% PEG 20000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 30901 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 30.9 Å2 / Rsym value: 0.086 / Χ2: 1.038 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique allRsym valueΧ2% possible allRmerge(I) obs
2-2.0733.227940.3220.88788.7
2.07-2.153.229570.9694.40.299
2.15-2.253.430221.00296.20.268
2.25-2.373.531041.06298.20.243
2.37-2.523.631361.08199.40.205
2.52-2.713.731821.0599.80.169
2.71-2.993.631581.10599.90.129
2.99-3.423.631571.08699.80.091
3.42-4.313.531621.01499.20.067
4.31-503.532291.05999.30.053

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QQI (b1b2 domains), 2QQK (a2 domain)
解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 11.623 / SU ML: 0.158 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.193 / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1558 5.1 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.186 29213 97.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.38 Å20 Å22.16 Å2
2---1.22 Å20 Å2
3---4.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3456 0 101 194 3751
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223649
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022572
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4551.9814933
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8433.0036204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6315435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.33523.727161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.54615611
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6991524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2532
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023949
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02737
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1850.2644
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.22684
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.21760
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0960.21957
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1050.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2340.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2130.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1260.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.5112.52250
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8432.5889
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.66653507
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3142.51643
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.57251425
LS精密化 シェル解像度: 2→2.041 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 85 -
Rwork0.242 1517 -
all-1602 -
obs--87.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.67410.00450.28521.29020.15020.6469-0.00970.00410.07440.0125-0.060.0613-0.04170.03610.0697-0.0460.010.0187-0.02850.045-0.0869-10.72667.388314.6973
20.74620.4045-0.00581.09580.03011.49210.00230.02110.05430.0686-0.01280.1945-0.0696-0.09640.0105-0.01150.01610.0105-0.0334-0.0205-0.05933.49811.574843.143
31.9166-0.01-0.45673.1716-0.54140.6883-0.02330.0449-0.1335-0.05170.01690.02340.0717-0.01240.0064-0.0152-0.0095-0.0442-0.002-0.0097-0.189713.5363-13.158114.8863
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A145 - 270
2X-RAY DIFFRACTION1A601
3X-RAY DIFFRACTION1A608 - 611
4X-RAY DIFFRACTION1A612 - 613
5X-RAY DIFFRACTION2A273 - 425
6X-RAY DIFFRACTION3A426 - 586

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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