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- PDB-2qmx: The crystal structure of L-Phe inhibited prephenate dehydratase f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qmx
タイトルThe crystal structure of L-Phe inhibited prephenate dehydratase from Chlorobium tepidum TLS
要素Prephenate dehydratase
キーワードLIGASE / APC86053 / L-Phe inhibition / prephenate dehydratase / PDT / Chlorobium tepidum TLS / structural genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / Lyase
機能・相同性
機能・相同性情報


prephenate dehydratase / prephenate dehydratase activity / chorismate mutase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prephenate dehydratase signature 2. / Bifunctional P-protein, chorismate mutase/prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase, conserved site / Prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase domain profile. / ACT domain / ACT domain / ACT domain profile. / ACT domain ...Prephenate dehydratase signature 2. / Bifunctional P-protein, chorismate mutase/prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase, conserved site / Prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase / Prephenate dehydratase domain profile. / ACT domain / ACT domain / ACT domain profile. / ACT domain / ACT-like domain / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / PHENYLALANINE / Prephenate dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Chlorobium tepidum TLS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tan, K. / Li, H. / Clancy, S. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structures of open (R) and close (T) states of prephenate dehydratase (PDT) - implication of allosteric regulation by L-phenylalanine.
著者: Tan, K. / Li, H. / Zhang, R. / Gu, M. / Clancy, S.T. / Joachimiak, A.
履歴
登録2007年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prephenate dehydratase
B: Prephenate dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,32417
ポリマ－63,1922
非ポリマー1,13115
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5810 Å2
手法PISA
2
A: Prephenate dehydratase
B: Prephenate dehydratase
ヘテロ分子

A: Prephenate dehydratase
B: Prephenate dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,64734
ポリマ－126,3854
非ポリマー2,26230
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.870, 127.886, 56.595
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細Chains A and B form a dimer. The dimer and its symmetry-related dimer (-x,-y,z) form a tetramer.

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要素

#1: タンパク質 Prephenate dehydratase


分子量: 31596.154 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlorobium tepidum TLS (バクテリア)
生物種: Chlorobaculum tepidum / 株: TLS, DSM 12025 / 遺伝子: pheA, CT1666 / プラスミド: pMCSG19 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8KBW6, prephenate dehydratase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-PHE / PHENYLALANINE / フェニルアラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 165.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO2
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.55 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 30% v/v PEG 400, 0.1M Acetate, 0.2M Calcium Acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918, 0.97932
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月14日 / 詳細: Mirror
放射モノクロメーター: Si 111 crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979181
20.979321
反射解像度: 2.3→41.13 Å / Num. all: 23798 / Num. obs: 23798 / % possible obs: 82.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 38.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 35.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.37 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.257 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Num. unique all: 1245 / % possible all: 52.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MLPHARE位相決定
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→41.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 17.822 / SU ML: 0.21 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.547 / ESU R Free: 0.323 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28899 1347 5.7 %RANDOM
Rwork0.21916 ---
all0.22306 22409 --
obs0.22306 22409 82.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.497 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.61 Å20 Å20 Å2
2--4.75 Å20 Å2
3----3.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→41.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4358 0 76 38 4472
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0224528
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2881.9596116
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.895556
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.90323.945218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.33415736
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.8241530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1680.2671
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023478
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2540.22201
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.320.22946
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1860.2193
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2550.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1760.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0461.52885
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.66724478
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.76731861
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9984.51637
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 53 -
Rwork0.212 897 -
obs--45.67 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.04291.27480.07875.69671.00360.81830.0171-0.15090.28790.0482-0.0024-0.0485-0.21120.0778-0.0147-0.1733-0.0087-0.02790.00060.0048-0.270713.730529.85921.6655
22.03660.9304-0.39344.8352-0.91610.1990.03040.13910.46830.00780.05020.3015-0.0969-0.0297-0.0806-0.13470.02370.00210.00170.038-0.2531-2.639832.93017.507
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA3 - 2806 - 283
2X-RAY DIFFRACTION2BB3 - 2806 - 283

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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