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- PDB-2qlv: Crystal structure of the heterotrimer core of the S. cerevisiae A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qlv
タイトルCrystal structure of the heterotrimer core of the S. cerevisiae AMPK homolog SNF1
要素
  • Carbon catabolite derepressing protein kinase
  • Nuclear protein SNF4
  • Protein SIP2
キーワードTransferase/Protein binding / heterotrimer / ATP-binding / Carbohydrate metabolism / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphorylation / Serine/threonine-protein kinase / Transferase / Lipoprotein / Myristate / CBS domain / Transcription / Transcription regulation / Transferase-Protein binding COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


fungal-type cell wall assembly / positive regulation of pseudohyphal growth / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / regulation of cellular response to glucose starvation / single-species surface biofilm formation / positive regulation of filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to starvation / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / cellular bud neck septin ring / Carnitine shuttle ...fungal-type cell wall assembly / positive regulation of pseudohyphal growth / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / regulation of cellular response to glucose starvation / single-species surface biofilm formation / positive regulation of filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to starvation / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / cellular bud neck septin ring / Carnitine shuttle / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / invasive growth in response to glucose limitation / Macroautophagy / peroxisome organization / regulation of carbon utilization / AMP-activated protein kinase activity / nucleotide-activated protein kinase complex / filamentous growth / protein kinase regulator activity / vacuolar membrane / regulation of glycolytic process / AMP binding / cellular response to stress / nuclear envelope lumen / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of macroautophagy / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / regulation of protein-containing complex assembly / cellular response to glucose starvation / positive regulation of gluconeogenesis / response to endoplasmic reticulum stress / guanyl-nucleotide exchange factor activity / molecular function activator activity / protein serine/threonine kinase activator activity / autophagy / nuclear membrane / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / negative regulation of translation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / signal transduction / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-terminal domain of TfIIb - #290 / Carbon catabolite-derepressing protein kinase, ubiquitin-associated domain / Ubiquitin associated domain (UBA) / Kinase associated domain 1, KA1 / : / Association with the SNF1 complex (ASC) domain / ASC domain superfamily / : / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interaction domain / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interation domain ...N-terminal domain of TfIIb - #290 / Carbon catabolite-derepressing protein kinase, ubiquitin-associated domain / Ubiquitin associated domain (UBA) / Kinase associated domain 1, KA1 / : / Association with the SNF1 complex (ASC) domain / ASC domain superfamily / : / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interaction domain / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interation domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / AMP-activated protein kinase, glycogen-binding domain / Glycogen recognition site of AMP-activated protein kinase / CBS-domain / CBS-domain / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / TATA-Binding Protein / N-terminal domain of TfIIb / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Single Sheet / Immunoglobulin E-set / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbon catabolite-derepressing protein kinase / 5'-AMP-activated protein kinase subunit gamma / SNF1 protein kinase subunit beta-2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Amodeo, G.A. / Rudolph, M.J. / Tong, L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of the heterotrimer core of Saccharomyces cerevisiae AMPK homologue SNF1.
著者: Amodeo, G.A. / Rudolph, M.J. / Tong, L.
履歴
登録2007年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbon catabolite derepressing protein kinase
B: Protein SIP2
C: Nuclear protein SNF4
D: Carbon catabolite derepressing protein kinase
E: Protein SIP2
F: Nuclear protein SNF4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,3566
ポリマ－168,3566
非ポリマー00
水2,000111
1
A: Carbon catabolite derepressing protein kinase
B: Protein SIP2
C: Nuclear protein SNF4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,1783
ポリマ－84,1783
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
D: Carbon catabolite derepressing protein kinase
E: Protein SIP2
F: Nuclear protein SNF4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,1783
ポリマ－84,1783
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.330, 81.840, 174.740
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.220, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is that of a trimer consisting of Snf1, Sip2, and Snf4.

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要素

#1: タンパク質 Carbon catabolite derepressing protein kinase


分子量: 19596.268 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SNF1, CAT1, CCR1, GLC2, PAS14 / プラスミド: pET 28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: P06782, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Protein SIP2 / Protein SPM2


分子量: 28956.588 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SIP2, SPM2 / プラスミド: pET 28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P34164
#3: タンパク質 Nuclear protein SNF4 / Regulatory protein CAT3


分子量: 35625.066 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SNF4, CAT3 / プラスミド: pET 28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P12904
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.24 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 250 mM ammonium citrate, 15% PEG3350, 1mM AMP, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月21日
放射モノクロメーター: Cryogenically cooled double crystal monochrometer with horizontal focusing sagittal bend second mono crystal with 4:1 magnification ratio and vertically focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 2.9 % / Av σ(I) over netI: 17.4 / 数: 130084 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Χ2: 1.02 / D res high: 2.6 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 44415 / % possible obs: 93.3
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.593098.110.0470.9663.5
4.445.5998.810.0581.033.2
3.884.4497.910.0661.0123.1
3.533.8897.510.0911.0123.1
3.283.5397.810.121.0363.1
3.083.289810.1681.053
2.933.0897.510.2420.9822.8
2.82.9392.710.2891.0742.6
2.692.883.410.3430.9892.4
2.62.6971.310.3851.0752.1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 44415 / % possible obs: 93.3 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Χ2: 1.018 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.385 / Num. unique all: 3361 / Χ2: 1.075 / % possible all: 71.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→29.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / FOM work R set: 0.727 / Data cutoff high absF: 501624.375 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 3208 7.6 %RANDOM
Rwork0.239 ---
obs-42058 88.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.919 Å2 / ksol: 0.311 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 66.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.43 Å20 Å23.6 Å2
2---7.75 Å20 Å2
3---22.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9468 0 0 111 9579
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.661.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.282.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 230 8.6 %
Rwork0.369 2445 -
obs-2675 56.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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