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- PDB-2qkq: Structure of the SAM Domain of Human Ephrin Type-B Receptor 4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qkq
タイトルStructure of the SAM Domain of Human Ephrin Type-B Receptor 4
要素Ephrin type-B receptor 4
キーワードTRANSFERASE / ATP-binding / Glycoprotein / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Receptor / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


ephrin receptor activity / cell migration involved in sprouting angiogenesis / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / heart morphogenesis / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / EPHB-mediated forward signaling / placental growth factor receptor activity ...ephrin receptor activity / cell migration involved in sprouting angiogenesis / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / heart morphogenesis / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / EPHB-mediated forward signaling / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / protein autophosphorylation / angiogenesis / receptor complex / cell adhesion / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-B receptor 4, ligand binding domain / EPH-B4, SAM domain / Transcription Factor, Ets-1 / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : ...Ephrin type-B receptor 4, ligand binding domain / EPH-B4, SAM domain / Transcription Factor, Ets-1 / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-B receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Walker, J.R. / Cuerrier, D. / Butler-Cole, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: SAM Domain of Human Ephrin Type-B Receptor 4 (EPHB4)
著者: Walker, J.R. / Cuerrier, D. / Butler-Cole, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2007年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年11月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-B receptor 4
B: Ephrin type-B receptor 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1684
ポリマ－18,0972
非ポリマー712
水57632
1
A: Ephrin type-B receptor 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0842
ポリマ－9,0481
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ephrin type-B receptor 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0842
ポリマ－9,0481
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.566, 73.566, 25.679
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number77
Space group name H-MP42

-
要素

#1: タンパク質 Ephrin type-B receptor 4 / Tyrosine-protein kinase receptor HTK / Tyrosine-protein kinase TYRO11


分子量: 9048.308 Da / 分子数: 2 / 断片: SAM (Sterile Alpha Motif) Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHB4, HTK, TYRO11 / プラスミド: pET28-MHL / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P54760, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 2.3 M NaKPO4, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月11日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→37 Å / Num. all: 8210 / Num. obs: 8210 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 39
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 7.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.87 / Num. unique all: 772 / Rsym value: 0.73 / % possible all: 95.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F0M

1f0m


解像度: 2.1→36.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 13.755 / SU ML: 0.176 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.235 / ESU R Free: 0.185 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24406 349 4.3 %RANDOM
Rwork0.21952 ---
obs0.22071 7859 98.67 %-
all-7859 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.737 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.25 Å20 Å20 Å2
2--1.25 Å20 Å2
3----2.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→36.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数948 0 2 33 983
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.021967
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0061.9381300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.0415126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.57423.17141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.19615167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.48156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2141
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02726
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2400
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.2689
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1550.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1530.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.321.5630
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.5252962
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9843386
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3894.5338
LS精密化 シェル解像度: 2.102→2.156 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 27 -
Rwork0.262 547 -
obs--93.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.66575.151-9.279653.62318.66964.72160.0785-1.896-1.36261.0737-0.5018-2.98970.61093.24680.4233-0.165-0.1176-0.09030.29490.18510.323123.4138.6999.8531
232.7053.1195-1.54693.15522.06347.2666-0.91950.39830.6303-0.23250.4192-0.3095-1.23230.28720.50040.008-0.12520.011-0.09890.08690.010215.650812.14835.0382
334.68528.6374-5.8414.54559.267848.9946-0.4493-1.22881.9244-0.0666-0.09190.2239-1.1353-0.14980.5412-0.1150.0013-0.0317-0.0322-0.02120.01511.197310.1312.6215
45.2751-3.7764-4.613211.65920.76429.3455-0.6491-1.1047-1.03010.09160.0411-0.66590.64690.96930.608-0.02740.12220.10740.12420.20920.206316.1849-0.084412.3288
520.1835-2.8895-2.236918.3824-0.48867.5616-0.3907-1.0795-1.2240.06540.45490.50440.2802-0.9457-0.0642-0.108-0.04340.01180.09050.1104-0.0095.91332.51696.4426
635.8803-21.74750.523119.65348.337111.5798-0.52282.0282-1.4526-1.7121-0.58940.8422-1.97380.32221.11220.13320.1131-0.01670.1080.0238-0.15467.9087.0748-1.8322
724.259313.71759.583927.85113.958935.7654-0.05110.7965-1.7152-1.29090.4542-3.19110.95741.935-0.4032-0.00390.00630.27380.1562-0.03360.245617.66752.3120.0203
829.160321.50341.145717.877810.298944.2767-0.85120.1798-2.2754-0.73630.3021-0.98492.3640.6370.54910.2602-0.12420.139-0.17-0.01190.338528.170813.3680.8251
94.33612.88326.124418.7569-3.345111.91750.217-0.75750.0983-0.0413-0.37050.37950.325-1.46860.1535-0.0771-0.14920.09950.06760.04370.029124.494820.20495.9953
102.6954-5.0894-0.297111.3553-6.651629.83420.377-0.0751-0.1322-1.2326-0.29410.8294-0.2149-1.3028-0.0829-0.0234-0.0484-0.0217-0.0294-0.0347-0.047926.172726.0133-1.4494
1119.9525-7.99257.13683.9504-2.642619.0439-0.59440.2059-1.6151-0.9494-0.3086-1.45940.86110.83860.9030.14580.08130.2325-0.05670.10780.225236.196120.3214-1.5316
1227.8334-18.6894-4.860526.6574-3.4758.70951.136-0.27570.8603-0.9275-0.5467-1.4601-0.21691.4382-0.58930.0079-0.0860.11540.00140.08670.144738.934727.60234.2754
139.1597-2.70591.737325.11990.81215.0256-0.3409-0.61560.25930.4837-0.0383-0.3946-0.3952-0.60080.3792-0.074-0.01060.0048-0.08210.0146-0.126130.95729.0318.5249
1410.84784.19264.464875.97651.16361.84190.4131-1.7633-2.58312.28950.7063-4.07423.61122.9355-1.11930.3416-0.0399-0.16430.68930.20640.463236.402217.081910.983
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA908 - 91414 - 20
2X-RAY DIFFRACTION2AA915 - 92421 - 30
3X-RAY DIFFRACTION3AA925 - 92931 - 35
4X-RAY DIFFRACTION4AA930 - 94136 - 47
5X-RAY DIFFRACTION5AA942 - 95348 - 59
6X-RAY DIFFRACTION6AA954 - 95960 - 65
7X-RAY DIFFRACTION7AA960 - 96866 - 74
8X-RAY DIFFRACTION8BB908 - 91414 - 20
9X-RAY DIFFRACTION9BB915 - 92321 - 29
10X-RAY DIFFRACTION10BB924 - 93030 - 36
11X-RAY DIFFRACTION11BB931 - 94037 - 46
12X-RAY DIFFRACTION12BB941 - 94647 - 52
13X-RAY DIFFRACTION13BB947 - 96253 - 68
14X-RAY DIFFRACTION14BB963 - 96869 - 74

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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