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Yorodumi- PDB-2qhz: Crystal structure of protease inhibitor, MIT-1-AC87 in complex wi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2qhz | ||||||
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Title | Crystal structure of protease inhibitor, MIT-1-AC87 in complex with wild type HIV-1 protease | ||||||
Components | Protease | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Drug design / HIV-1 protease / protease inhibitors | ||||||
Function / homology | Function and homology information HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / viral nucleocapsid / aspartic-type endopeptidase activity / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / Hydrolases; Acting on ester bonds / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Human immunodeficiency virus 1 | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.85 Å | ||||||
Authors | Schiffer, C.A. / Nalam, M.N.L. | ||||||
Citation | Journal: J.Am.Chem.Soc. / Year: 2008 Title: HIV-1 protease inhibitors from inverse design in the substrate envelope exhibit subnanomolar binding to drug-resistant variants. Authors: Altman, M.D. / Ali, A. / Reddy, G.S. / Nalam, M.N. / Anjum, S.G. / Cao, H. / Chellappan, S. / Kairys, V. / Fernandes, M.X. / Gilson, M.K. / Schiffer, C.A. / Rana, T.M. / Tidor, B. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2qhz.cif.gz | 58.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2qhz.ent.gz | 43.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2qhz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2qhz_validation.pdf.gz | 780.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2qhz_full_validation.pdf.gz | 781.2 KB | Display | |
Data in XML | 2qhz_validation.xml.gz | 11.9 KB | Display | |
Data in CIF | 2qhz_validation.cif.gz | 16.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qh/2qhz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qh/2qhz | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2qhyC 2qi0C 2qi1C 2qi3C 2qi4C 2qi5C 2qi6C 2qi7C 1f7aS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 10815.790 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: Q7K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human immunodeficiency virus 1 / Genus: Lentivirus / Strain: SF2 / Gene: pol / Plasmid: PXC35 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): TAP56 / References: UniProt: O38732, UniProt: P03369*PLUS #2: Chemical | ChemComp-PO4 / #3: Chemical | ChemComp-MZ2 / ( | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.1 Å3/Da / Density % sol: 41.49 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.2 Details: 126 mM Sodium Phosphate, 63 mM sodium citrate, 24-29% ammonium sulphate, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 200 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU / Wavelength: 1.5418 Å |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: Dec 22, 2005 / Details: osmic mirrors |
Radiation | Monochromator: osmic mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→50 Å / Num. obs: 15443 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 6.5 / Net I/σ(I): 12.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdb entry 1F7A Resolution: 1.85→42.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 5.182 / SU ML: 0.083 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.137 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 21.822 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→42.3 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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