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- PDB-2qfa: Crystal structure of a Survivin-Borealin-INCENP core complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qfa
タイトルCrystal structure of a Survivin-Borealin-INCENP core complex
要素
  • Baculoviral IAP repeat-containing protein 5
  • Borealin
  • Inner centromere protein
キーワードCell cycle/Cell cycle/Cell cycle / three-helical-bundle / long helix / protein complex / Alternative splicing / Apoptosis / Cell cycle / Cell division / Centromere / Chromosomal protein / Cytoplasm / Metal-binding / Mitosis / Nucleus / Phosphorylation / Polymorphism / Protease inhibitor / Thiol protease inhibitor / Zinc / Coiled coil / Microtubule / Cell cycle-Cell cycle-Cell cycle COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


central element / meiotic spindle midzone / chromosome localization / survivin complex / meiotic spindle midzone assembly / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / metaphase chromosome alignment / positive regulation of exit from mitosis / mitotic spindle midzone assembly ...central element / meiotic spindle midzone / chromosome localization / survivin complex / meiotic spindle midzone assembly / positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / metaphase chromosome alignment / positive regulation of exit from mitosis / mitotic spindle midzone assembly / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / chromocenter / interphase microtubule organizing center / chromosome passenger complex / lateral element / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cobalt ion binding / protein-containing complex localization / mitotic metaphase chromosome alignment / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / spindle midzone / nuclear chromosome / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / mitotic cytokinesis / mitotic sister chromatid segregation / SUMOylation of DNA replication proteins / chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly / chromosome organization / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / pericentric heterochromatin / intercellular bridge / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of mitotic cell cycle / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / molecular function activator activity / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / mitotic spindle organization / spindle microtubule / centriole / chromosome segregation / tubulin binding / sensory perception of sound / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle / small GTPase binding / Separation of Sister Chromatids / mitotic cell cycle / protein-folding chaperone binding / Neddylation / microtubule cytoskeleton / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / midbody / microtubule binding / microtubule / nuclear body / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / enzyme binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3600 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1900 / Borealin, N-terminal / Cell division protein borealin / Borealin, C-terminal / Nbl1 / Borealin N terminal / Cell division cycle-associated protein 8 / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N-terminal / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N terminal / Inner centromere protein, ARK-binding domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3600 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1900 / Borealin, N-terminal / Cell division protein borealin / Borealin, C-terminal / Nbl1 / Borealin N terminal / Cell division cycle-associated protein 8 / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N-terminal / Chromosome passenger complex (CPC) protein INCENP N terminal / Inner centromere protein, ARK-binding domain / Inner centromere protein, ARK binding region / : / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 / Borealin / Inner centromere protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Jeyaprakash, A.A. / Klein, U.R. / Lindner, D. / Ebert, J. / Nigg, E.A. / Conti, E.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: Structure of a Survivin-Borealin-INCENP Core Complex Reveals How Chromosomal Passengers Travel Together.
著者: Jeyaprakash, A.A. / Klein, U.R. / Lindner, D. / Ebert, J. / Nigg, E.A. / Conti, E.
履歴
登録2007年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Baculoviral IAP repeat-containing protein 5
B: Borealin
C: Inner centromere protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8715
ポリマ－29,6103
非ポリマー2612
水5,891327
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.467, 78.793, 100.017
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Baculoviral IAP repeat-containing protein 5 / Apoptosis inhibitor survivin / Apoptosis inhibitor 4


分子量: 16414.736 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BIRC5, API4, IAP4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold / 参照: UniProt: O15392
#2: タンパク質 Borealin / Dasra-B / hDasra-B / Cell division cycle-associated protein 8 / Pluripotent embryonic stem cell- ...Dasra-B / hDasra-B / Cell division cycle-associated protein 8 / Pluripotent embryonic stem cell-related gene 3 protein


分子量: 7649.897 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 15-76 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDCA8, PESCRG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold / 参照: UniProt: Q53HL2

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド Inner centromere protein


分子量: 5545.409 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1-47 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INCENP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold / 参照: UniProt: Q9NQS7

-
非ポリマー , 3種, 329分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 327 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 50mM MES pH6, 10% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99 Å
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→42 Å / Num. obs: 64114 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 15.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.392 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 7613 / Rsym value: 0.327 / % possible all: 80.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.4→42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 1.826 / SU ML: 0.033 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.059 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 3802 5.9 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.186 64044 95.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.956 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.35 Å20 Å20 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2090 0 13 327 2430
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222156
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3261.9792916
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4225264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.03624.483116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.74115423
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4071518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1390.2308
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021650
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.21037
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21500
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1090.2229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2140.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1060.227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0131.51306
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.54422048
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1223955
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3214.5856
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.25932261
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free2.5173328
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.73832102
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 201 -
Rwork0.228 3366 -
obs-3567 73.33 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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