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万見
- PDB-2q36: Actin Dimer Cross-linked between Residues 191 and 374 and complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q36
タイトルActin Dimer Cross-linked between Residues 191 and 374 and complexed with Kabiramide C
要素Actin, alpha skeletal muscle
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / cross-linked dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / skeletal muscle myofibril / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / skeletal muscle myofibril / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / protein domain specific binding / hydrolase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family ...ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / KABIRAMIDE C / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sawaya, M.R. / Pashkov, I. / Kudryashov, D.S. / Reisler, E. / Yeates, T.O.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2008
タイトル: Multiple crystal structures of actin dimers and their implications for interactions in the actin filament.
著者: Sawaya, M.R. / Kudryashov, D.S. / Pashkov, I. / Adisetiyo, H. / Reisler, E. / Yeates, T.O.
履歴
登録2007年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5486
ポリマ－41,8631
非ポリマー1,6865
水1,24369
1
A: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子

A: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,09612
ポリマ－83,7252
非ポリマー3,37110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y+1/2,-z-1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)40.539, 74.276, 144.474
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細the cross-linked dimer is generated by the following symmetry operator -X,1/2+Y,-1/2-Z

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135

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非ポリマー , 5種, 74分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-KAB / KABIRAMIDE C


分子量: 946.134 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C48H75N5O14
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG4000, 0.1 M Tris, 0.2 M lithium sulfate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月21日
放射モノクロメーター: double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→90 Å / Num. all: 15987 / Num. obs: 15987 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 41.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Χ2: 1.065 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.49→2.59 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.419 / Num. unique all: 1727 / Χ2: 1.089 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
BOSデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2A5X

2a5x


解像度: 2.5→72.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 13.315 / SU ML: 0.16 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.446 / ESU R Free: 0.254 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 800 5.1 %RANDOM
Rwork0.175 ---
all0.177 15767 --
obs0.177 15767 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.725 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2 Å20 Å20 Å2
2--0.53 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→72.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2817 0 109 69 2995
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222989
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021994
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5332.0044062
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88534872
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.7975358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.19323.92125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.22715495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.681518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2454
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023235
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02582
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.2561
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.22059
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.21441
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21437
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.292
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1730.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.280.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1240.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.68121865
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3312725
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.50432902
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.61621377
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.43231160
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 64 -
Rwork0.198 1065 -
obs-1129 99.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.24270.2103-0.46151.19290.01732.10920.0159-0.1520.16250.06470.0386-0.0471-0.2540.0308-0.0546-0.0513-0.0082-0.0384-0.0697-0.045-0.05423.3882-4.7701-11.0904
21.36130.4405-0.02151.88460.01641.291-0.01310.08950.0317-0.189-0.0004-0.09780.04860.11290.0136-0.07910.0203-0.0026-0.02040.0192-0.062910.7206-15.6152-33.3337
32.59140.0604-0.02692.1481.63772.52770-0.1785-0.11060.2521-0.0415-0.01980.2135-0.10210.0414-0.0123-0.014-0.0026-0.06290.0035-0.095-1.3126-35.0932-24.1077
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA5 - 365 - 36
2X-RAY DIFFRACTION1AA51 - 13751 - 137
3X-RAY DIFFRACTION1AA337 - 371337 - 371
4X-RAY DIFFRACTION2AA138 - 181138 - 181
5X-RAY DIFFRACTION2AA263 - 336263 - 336
6X-RAY DIFFRACTION3AA182 - 262182 - 262

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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