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万見
- PDB-2pre: Crystal structure of plant cysteine protease Ervatamin-C complexe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pre
タイトルCrystal structure of plant cysteine protease Ervatamin-C complexed with irreversible inhibitor E-64 at 2.7 A resolution
要素Ervatamin-C
キーワードHYDROLASE / protease-inhibitor complex / papain-like fold / plant cysteine protease / Ervatamin
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-type peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E64 / Ervatamin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Tabernaemontana divaricata (植物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ghosh, R. / Chakrabarti, C. / Dattagupta, J.K. / Biswas, S.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2008
タイトル: Structural insights into the substrate specificity and activity of ervatamins, the papain-like cysteine proteases from a tropical plant, Ervatamia coronaria.
著者: Ghosh, R. / Chakraborty, S. / Chakrabarti, C. / Dattagupta, J.K. / Biswas, S.
履歴
登録2007年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE NO SUITABLE SEQUENCE DATABASE REFERENCE WAS AVAILABLE AT THE TIME OF PROCESSING THIS ENTRY

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ervatamin-C
B: Ervatamin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,28610
ポリマ－45,9892
非ポリマー1,2978
水2,990166
1
A: Ervatamin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6435
ポリマ－22,9941
非ポリマー6494
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ervatamin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6435
ポリマ－22,9941
非ポリマー6494
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.370, 81.460, 131.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ervatamin-C


分子量: 22994.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: tropical flowering plant / 由来: (天然) Tabernaemontana divaricata (植物)
参照: UniProt: A8DS38, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-E64 / N-[N-[1-HYDROXYCARBOXYETHYL-CARBONYL]LEUCYLAMINO-BUTYL]-GUANIDINE


分子量: 360.429 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H30N5O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: Precipitant solution - 0.2M Ammonium Sulphate and 30% PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年7月27日 / 詳細: MAR CONFOCAL MULTILAYER OPTICS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 12883 / Num. obs: 12869 / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 3.36 % / Biso Wilson estimate: 37.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 4.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.79 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 1258 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MAR345dtbデータ収集
AUTOMARデータ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PNS

2pns


解像度: 2.7→14.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 865154.36 / Data cutoff high rms absF: 865154.36 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 633 5 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 12754 95.5 %-
all-12754 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 21.2815 Å2 / ksol: 0.322029 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.79 Å20 Å20 Å2
2---0.63 Å20 Å2
3----2.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→14.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3234 0 80 166 3480
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.621.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it7.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.342.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 93 4.4 %
Rwork0.284 2036 -
obs-2026 98.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4e64-try.xprme64.xrtf

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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