+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2ppl | ||||||
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Title | Human Pancreatic lipase-related protein 1 | ||||||
Components | Pancreatic lipase-related protein 1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / LIPID DEGRADATION / PANCREATIC LIPASE / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC | ||||||
Function / homology | Function and homology information Digestion of dietary lipid / triacylglycerol lipase activity / lipid metabolic process / calcium ion binding / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Walker, J.R. / Davis, T. / Seitova, A. / Butler-Cole, C. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Structure of the Human Pancreatic Lipase-related Protein 1. Authors: Walker, J.R. / Davis, T. / Seitova, A. / Butler-Cole, C. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. #1: Journal: J.Biol.Chem. / Year: 1992 Title: Two novel human pancreatic lipase related proteins, hPLRP1 and hPLRP2. Differences in colipase dependence and in lipase activity Authors: Giller, T. / Buchwald, P. / Blum-Kaelin, D. / Hunziker, W. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2ppl.cif.gz | 198.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2ppl.ent.gz | 157.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2ppl.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2ppl_validation.pdf.gz | 430.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2ppl_full_validation.pdf.gz | 431.7 KB | Display | |
Data in XML | 2ppl_validation.xml.gz | 19.5 KB | Display | |
Data in CIF | 2ppl_validation.cif.gz | 28.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pp/2ppl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pp/2ppl | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1rp1S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 54026.492 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PNLIPRP1, PLRP1 / Plasmid: pFHMSP-LIC N / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / Strain (production host): HIGH5 / References: UniProt: P54315, triacylglycerol lipase | ||||
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#2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.8 Å3/Da / Density % sol: 56.08 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / pH: 6.5 Details: 20% PEG 4000, 0.2M Ca acetate, 0.1 Na cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291.0K, pH 6.50 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97923 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Mar 29, 2007 |
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL SI (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97923 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→40 Å / Num. obs: 32518 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 12.2 % / Rsym value: 0.113 / Net I/σ(I): 27.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.28 Å / Redundancy: 5.7 % / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Rsym value: 0.306 / % possible all: 98.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1RP1 Resolution: 2.2→35.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 10.905 / SU ML: 0.146 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.184 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 40.03 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→35.92 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.2→2.258 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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