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- PDB-2pk0: Structure of the S. agalactiae serine/threonine phosphatase at 2.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pk0
タイトルStructure of the S. agalactiae serine/threonine phosphatase at 2.65 resolution
要素Serine/threonine protein phosphatase Stp1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Streptococcus agalactiae / serine / threonine / phosphatase / signaling motif
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-serine/threonine phosphatase / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphatase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 2C / Sigma factor PP2C-like phosphatases / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / protein-serine/threonine phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus agalactiae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Rantanen, M.K. / Lehtio, L. / Rajagopal, L. / Rubens, C.E. / Goldman, A.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2007
タイトル: Structure of Streptococcus agalactiae serine/threonine phosphatase. The subdomain conformation is coupled to the binding of a third metal ion
著者: Rantanen, M.K. / Lehtio, L. / Rajagopal, L. / Rubens, C.E. / Goldman, A.
履歴
登録2007年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine protein phosphatase Stp1
B: Serine/threonine protein phosphatase Stp1
C: Serine/threonine protein phosphatase Stp1
D: Serine/threonine protein phosphatase Stp1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,98816
ポリマ－109,6184
非ポリマー37112
水5,314295
1
A: Serine/threonine protein phosphatase Stp1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4533
ポリマ－27,4041
非ポリマー492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serine/threonine protein phosphatase Stp1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5454
ポリマ－27,4041
非ポリマー1413
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Serine/threonine protein phosphatase Stp1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4774
ポリマ－27,4041
非ポリマー733
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Serine/threonine protein phosphatase Stp1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5135
ポリマ－27,4041
非ポリマー1084
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)139.400, 92.100, 86.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALASERSERAA-4 - 2421 - 247
21ALAALASERSERBB-4 - 2421 - 247
12TYRTYRGLUGLUCC0 - 2415 - 246
22TYRTYRSERSERDD0 - 2425 - 247

NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細Biological monomer

-
要素

#1: タンパク質
Serine/threonine protein phosphatase Stp1


分子量: 27404.447 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus agalactiae (バクテリア)
株: A909 / 遺伝子: stp / プラスミド: pGEX4T3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q3K363, UniProt: Q8VQA1*PLUS, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 295 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Mg acetate, 18% PEG 8000, 0.1M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→20 Å / Num. all: 32931 / Num. obs: 32767 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 50 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.65→2.7 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 7442 / Rsym value: 0.44 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Manually built model from SAD phasing = S.a. STP with 70% of residues built

解像度: 2.65→19.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.87 / SU B: 12.859 / SU ML: 0.273 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / ESU R: 3.077 / ESU R Free: 0.364 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27121 1651 5 %RANDOM
Rwork0.19667 ---
all0.20046 32000 --
obs0.2 31351 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.058 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20 Å20 Å2
2--0.09 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→19.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7468 0 17 295 7780
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0217566
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3131.95410268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1475975
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.09726.297370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.979151300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7281532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.21210
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025714
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1460.13317
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.55126
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.3582
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.10.310
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1140.156
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2760.317
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.82724936
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.90137750
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.91522892
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.91832518
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1862medium positional0.390.5
2C1810medium positional0.180.5
1A1862medium thermal0.842
2C1810medium thermal0.612
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.718 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 116 -
Rwork0.252 2193 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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