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- PDB-2pjj: E. coli lytic transglycosylase MltA-D308A in apo-1 form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pjj
タイトルE. coli lytic transglycosylase MltA-D308A in apo-1 form
要素Membrane-bound lytic murein transglycosylase A
キーワードHYDROLASE / double-psi beta-barrel / protein-sugar complex / lytic transglycosylase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / peptidoglycan lytic transglycosylase activity / peptidoglycan metabolic process / peptidoglycan turnover / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / peptidoglycan catabolic process / cell wall organization / cell outer membrane / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Barwin-like endoglucanases / Lytic transglycosylase MltA, domain B / Membrane-bound lytic murein transglycosylase A / MltA specific insert domain / MltA specific insert domain / 3D domain / 3D domain / RlpA-like domain / RlpA-like domain superfamily / Ribosomal Protein L25; Chain P ...Barwin-like endoglucanases / Lytic transglycosylase MltA, domain B / Membrane-bound lytic murein transglycosylase A / MltA specific insert domain / MltA specific insert domain / 3D domain / 3D domain / RlpA-like domain / RlpA-like domain superfamily / Ribosomal Protein L25; Chain P / Barwin-like endoglucanases / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Membrane-bound lytic murein transglycosylase A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者van Straaten, K.E. / Dijkstra, B.W. / Thunnissen, A.M.W.H.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structure of Escherichia coli Lytic transglycosylase MltA with bound chitohexaose: implications for peptidoglycan binding and cleavage
著者: van Straaten, K.E. / Barends, T.R. / Dijkstra, B.W. / Thunnissen, A.M.W.H.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Escherichia coli MltA: MAD phasing and refinement of a tetartohedrally twinned protein crystal structure
著者: Barends, T.R.M. / de Jong, R.M. / van Straaten, K.E. / Thunnissen, A.M.W.H. / Dijkstra, B.W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of MltA from Escherichia coli reveals a unique lytic transglycosylase fold
著者: van Straaten, K.E. / Dijkstra, B.W. / Vollmer, W. / Thunnissen, A.M.W.H.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of the lytic transglycosylase MltA from Escherichia coli
著者: van Straaten, K.E. / Dijkstra, B.W. / Thunnissen, A.M.W.H.
履歴
登録2007年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Membrane-bound lytic murein transglycosylase A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2071
ポリマ－38,2071
非ポリマー00
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.9, 104.9, 109.9
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 120.0
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Membrane-bound lytic murein transglycosylase A / E.C.3.2.1.- / Murein hydrolase A / Mlt38


分子量: 38206.680 Da / 分子数: 1 / 変異: D308A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: mltA, mlt / プラスミド: pMSS / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P0A935, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.25-0.35M NaCl, 10mM magnesium chloride, 100mM sodium acetate buffer, pH 4.2, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→30 Å / Num. all: 25918 / Num. obs: 25840 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 46.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 1.085 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.46-2.550.33525331.3651100
2.55-2.650.25225561.1931100
2.65-2.770.18525801.0631100
2.77-2.920.13425560.981100
2.92-3.10.09325600.9871100
3.1-3.340.06325721.0491100
3.34-3.670.0525731.077199.9
3.67-4.20.04226101.072199.9
4.2-5.290.03626131.045199.7
5.29-300.03626871.034198.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ProDCデータ収集
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2AE0

2ae0


解像度: 2.46→14.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / FOM work R set: 0.849 / Data cutoff high absF: 1353221.875 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1321 5.1 %RANDOM
Rwork0.21 ---
all0.212 25670 --
obs0.212 25670 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.755 Å2 / ksol: 0.355 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.85 Å25.4 Å20 Å2
2--7.85 Å20 Å2
3----15.69 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→14.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2634 0 0 227 2861
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.46-2.490.334520.274937989
2.49-2.530.312540.283907961
2.53-2.560.355450.269938983
2.56-2.60.282590.256902961
2.6-2.640.333490.259926975
2.64-2.680.253630.232914977
2.68-2.730.299410.243915956
2.73-2.780.234590.234932991
2.78-2.830.241460.222949995
2.83-2.890.242530.224901954
2.89-2.950.211570.223932989
2.95-3.020.246510.226926977
3.02-3.090.232450.213946991
3.09-3.180.231590.215933992
3.18-3.270.265400.233928968
3.27-3.370.24520.225946998
3.37-3.490.238520.217927979
3.49-3.630.263540.221929983
3.63-3.790.215540.2079511005
3.79-3.990.175470.196937984
3.99-4.240.217530.18940993
4.24-4.550.221460.164952998
4.55-50.158530.1669511004
5-5.690.203510.1959501001
5.69-7.040.257470.2139741021
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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