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万見
- PDB-2pjd: Crystal structure of 16S rRNA methyltransferase RsmC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pjd
タイトルCrystal structure of 16S rRNA methyltransferase RsmC
要素Ribosomal RNA small subunit methyltransferase C
キーワードTRANSFERASE / gene duplication / RNA modification / SAM binding
機能・相同性
機能・相同性情報


16S rRNA (guanine1207-N2)-methyltransferase / 16S rRNA (guanine(1207)-N(2))-methyltransferase activity / rRNA (guanine-N2-)-methyltransferase activity / RNA folding chaperone / rRNA base methylation / rRNA methylation / RNA folding / nucleic acid binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase small, N-terminal / rRNA small subunit methyltransferase C / Methyltransferase small domain N-terminal / : / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold ...Methyltransferase small, N-terminal / rRNA small subunit methyltransferase C / Methyltransferase small domain N-terminal / : / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosomal RNA small subunit methyltransferase C
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Sunita, S. / Purta, E. / Durawa, M. / Tkaczuk, K.L. / Bujnicki, J.M. / Sivaraman, J.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2007
タイトル: Functional specialization of domains tandemly duplicated within 16S rRNA methyltransferase RsmC
著者: Sunita, S. / Purta, E. / Durawa, M. / Tkaczuk, K.L. / Swaathi, J. / Bujnicki, J.M. / Sivaraman, J.
履歴
登録2007年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月12日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal RNA small subunit methyltransferase C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9031
ポリマ－37,9031
非ポリマー00
水4,179232
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)123.939, 51.503, 73.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.52, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ribosomal RNA small subunit methyltransferase C / rRNA (guanine-N(2)-)-methyltransferase / 16S rRNA m2G1207 methyltransferase / RsmC protein


分子量: 37903.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: rsmC / プラスミド: pCA24N / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DL41 / 参照: UniProt: P39406, EC: 2.1.1.52
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25% PEG MME 5000, 0.1M Tris-HCl pH8.5, 0.2M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 25390 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.04→2.11 Å / Mean I/σ(I) obs: 15.2 / Rsym value: 0.074 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→15 Å / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 3223 -random
Rwork0.204 ---
obs0.256 23420 93.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2487 0 0 232 2719

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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