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万見
- PDB-2pev: Complex of Aldose Reductase with NADP+ and simaltaneously bound c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pev
タイトルComplex of Aldose Reductase with NADP+ and simaltaneously bound competetive inhibitors Fidarestat and IDD594. Concentration of Fidarestat in soaking solution exceeds concentration of IDD594.
要素Aldose reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / NADP / IDD594 / FIDARESTAT
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / aldose reductase / D/L-glyceraldehyde reductase / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / C21-steroid hormone biosynthetic process / NADP-retinol dehydrogenase / Pregnenolone biosynthesis ...glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / aldose reductase / D/L-glyceraldehyde reductase / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / C21-steroid hormone biosynthetic process / NADP-retinol dehydrogenase / Pregnenolone biosynthesis / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / regulation of urine volume / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / metanephric collecting duct development / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / retinal dehydrogenase (NAD+) activity / aldose reductase (NADPH) activity / epithelial cell maturation / cellular hyperosmotic salinity response / retinoid metabolic process / renal water homeostasis / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel ...Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Chem-FID / IDD594 / Chem-NDP / Aldo-keto reductase family 1 member B1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.9 Å
データ登録者Petrova, T. / Hazemann, I. / Cousido, A. / Mitschler, A. / Ginell, S. / Joachimiak, A. / Podjarny, A.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2012
タイトル: Crystal packing modifies ligand binding affinity: The case of aldose reductase.
著者: Cousido-Siah, A. / Petrova, T. / Hazemann, I. / Mitschler, A. / Ruiz, F.X. / Howard, E. / Ginell, S. / Atmanene, C. / Van Dorsselaer, A. / Sanglier-Cianferani, S. / Joachimiak, A. / Podjarny, A.
履歴
登録2007年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年7月25日Group: Database references
改定 1.42012年10月17日Group: Database references
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999sequence There is a Leu -> Ile sequence conflict at residue 5 in the UniPort database.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5676
ポリマ－35,8981
非ポリマー1,6685
水12,268681
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.247, 66.667, 47.226
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Aldose reductase / AR / Aldehyde reductase


分子量: 35898.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKR1B1, ALDR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15121, aldose reductase

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非ポリマー , 6種, 686分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-LDT / IDD594 / [2-(4-BROMO-2-FLUORO-BENZYLTHIOCARBAMOYL)-5-FLUORO-PHENOXY]-ACETIC ACID / IDD-594


分子量: 416.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H12BrF2NO3S
#5: 化合物 ChemComp-FID / (2S,4S)-2-AMINOFORMYL-6-FLUORO-SPIRO[CHROMAN-4,4'-IMIDAZOLIDINE]-2',5'-DIONE / FIDARESTAT / フィダレスタット


分子量: 279.224 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H10FN3O4 / コメント: 阻害剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 681 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.97 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: micro-seeding, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.65255
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月1日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR UTILIZING A SI-111 AND SAGITAL HORIZONTAL FOCUSING
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.65255 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.9→50 Å / Num. obs: 216325 / % possible obs: 96.23 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 85.92
反射 シェル解像度: 0.9→0.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 4.03 / % possible all: 93.06

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1US0

1us0


解像度: 0.9→50 Å / Num. parameters: 36221 / Num. restraintsaints: 53871 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1007 10823 5 %RANDOM
Rwork0.0884 ---
obs0.0884 205502 96.2 %-
all-216325 --
Refine analyzeNum. disordered residues: 475 / Occupancy sum hydrogen: 2284.44 / Occupancy sum non hydrogen: 3009.1
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2521 0 106 681 3308
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0312
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.111
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.106
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.101
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.08

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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