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- PDB-2pe6: Non-covalent complex between human SUMO-1 and human Ubc9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pe6
タイトルNon-covalent complex between human SUMO-1 and human Ubc9
要素
  • SUMO-conjugating enzyme UBC9
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードPROTEIN BINDING / LIGASE / SUMO / UBIQUITIN-LIKE / CONJUGATION / SMT3 / UBC9
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / HLH domain binding / SUMO is proteolytically processed ...SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / HLH domain binding / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / PML body organization / negative regulation of DNA binding / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / nuclear stress granule / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly / synaptonemal complex / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / Maturation of nucleoprotein / nuclear export / SUMOylation of RNA binding proteins / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of cardiac muscle cell contraction / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / ubiquitin-specific protease binding / cellular response to cadmium ion / ubiquitin-like protein ligase binding / roof of mouth development / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / postsynaptic cytosol / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / transporter activator activity / nuclear pore / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Meiotic synapsis / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / chromosome segregation / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / PML body / PKR-mediated signaling / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of protein stability / protein modification process / Schaffer collateral - CA1 synapse / nuclear envelope / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of protein localization / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / positive regulation of cell migration / cell division / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme ...Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Capili, A.D. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure and Analysis of a Complex between SUMO and Ubc9 Illustrates Features of a Conserved E2-Ubl Interaction.
著者: Capili, A.D. / Lima, C.D.
履歴
登録2007年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-conjugating enzyme UBC9
B: Small ubiquitin-related modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4632
ポリマ－29,4632
非ポリマー00
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.700, 38.600, 83.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-165-

HOH

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要素

#1: タンパク質 SUMO-conjugating enzyme UBC9 / SUMO-protein ligase / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / Ubiquitin ...SUMO-protein ligase / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin carrier protein 9 / p18


分子量: 18313.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2I, UBC9, UBCE9 / プラスミド: pET28B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P63279, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / Sentrin / Ubiquitin-like protein SMT3C / SMT3 homolog 3 / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / Sentrin / Ubiquitin-like protein SMT3C / SMT3 homolog 3 / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1


分子量: 11149.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1 / プラスミド: pET28B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63165
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.03 %
結晶化温度: 291 K / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris-HCl, pH 8.5, 25% PEG 3000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K, pH 8.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月19日 / 詳細: KB FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: KOHZU HLD8-24 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 11142 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.338 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 92.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A3S

1a3s


解像度: 2.4→38.47 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 228860.344 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 561 5 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.225 11127 96.7 %-
all-11127 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.55 Å2 / ksol: 0.29 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 66.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.94 Å20 Å20 Å2
2---2.9 Å20 Å2
3----3.04 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→38.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1893 0 0 67 1960
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.621.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.812
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.132.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.054 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 40 3.8 %
Rwork0.324 1004 -
obs--92.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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