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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pbf
タイトルCrystal structure of a putative protein-L-isoaspartate O-methyltransferase beta-aspartate methyltransferase (PCMT) from Plasmodium falciparum in complex with S-adenosyl-L-homocysteine
要素Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase beta-aspartate methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / protein repair / isoaspartyl formation / P. falciparum / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性Vaccinia Virus protein VP39 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / :
機能・相同性情報
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wernimont, A.K. / Hassanali, A. / Lin, L. / Lew, J. / Zhao, Y. / Ravichandran, M. / Wasney, G. / Vedadi, M. / Kozieradzki, I. / Bochkarev, A. ...Wernimont, A.K. / Hassanali, A. / Lin, L. / Lew, J. / Zhao, Y. / Ravichandran, M. / Wasney, G. / Vedadi, M. / Kozieradzki, I. / Bochkarev, A. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Hui, R. / Qiu, W. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of a putative protein-L-isoaspartate O-methyltransferase beta-aspartate methyltransferase (PCMT) from Plasmodium falciparum in complex with S-adenosyl-L-homocysteine
著者: Wernimont, A.K. / Hassanali, A. / Lin, L. / Lew, J. / Zhao, Y. / Ravichandran, M. / Wasney, G. / Vedadi, M. / Kozieradzki, I. / Bochkarev, A. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. ...著者: Wernimont, A.K. / Hassanali, A. / Lin, L. / Lew, J. / Zhao, Y. / Ravichandran, M. / Wasney, G. / Vedadi, M. / Kozieradzki, I. / Bochkarev, A. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Hui, R. / Qiu, W.
履歴
登録2007年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 ... BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS A MONOMER. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase beta-aspartate methyltransferase
B: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase beta-aspartate methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5014
ポリマ－51,7322
非ポリマー7692
水3,261181
1
A: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase beta-aspartate methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2502
ポリマ－25,8661
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase beta-aspartate methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2502
ポリマ－25,8661
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.156, 75.156, 77.389
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 9 - 227 / Label seq-ID: 9 - 227

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase beta-aspartate methyltransferase


分子量: 25866.006 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 15-240 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: PF14_0309 / プラスミド: p15-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8ILD5, protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M (NH4)2SO4, 0.1 M Hepes pH 7.2, 2 mM SAH, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 33234 / Num. obs: 33234 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.899 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.713 / % possible all: 90.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1L1N

1l1n


解像度: 2→33.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 6.398 / SU ML: 0.175 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.216 / ESU R Free: 0.188 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26789 1673 5.1 %RANDOM
Rwork0.22407 ---
obs0.22644 31337 99.2 %-
all-31337 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.531 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.46 Å20.73 Å20 Å2
2--1.46 Å20 Å2
3----2.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→33.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3476 0 52 181 3709
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223582
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5032.0054832
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4845432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.43325.325154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.64615696
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.121516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2566
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022580
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.21845
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.22434
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2229
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2430.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1260.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7611.52246
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.30923540
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.90631502
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.874.51292
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
872medium positional0.050.5
863loose positional0.245
872medium thermal0.292
863loose thermal0.7810
LS精密化 シェル解像度: 2→2.047 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 124 -
Rwork0.294 2278 -
obs--97.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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