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- PDB-2pav: Ternary complex of Profilin-Actin with the Last Poly-Pro of Human VASP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pav
タイトルTernary complex of Profilin-Actin with the Last Poly-Pro of Human VASP
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Profilin-1
  • Vasodilator-stimulated phosphoprotein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Ternary complex / Profilin / Actin / VASP / Poly-Proline / Loading Poly-Pro Site
機能・相同性
機能・相同性情報


modification of postsynaptic actin cytoskeleton / synapse maturation / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / profilin binding / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / Cell-extracellular matrix interactions ...modification of postsynaptic actin cytoskeleton / synapse maturation / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / profilin binding / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / Cell-extracellular matrix interactions / actin polymerization or depolymerization / positive regulation of ATP-dependent activity / proline-rich region binding / positive regulation of ruffle assembly / PCP/CE pathway / filopodium membrane / negative regulation of stress fiber assembly / cytoskeletal motor activator activity / positive regulation of actin filament polymerization / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / lamellipodium membrane / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / Generation of second messenger molecules / skeletal muscle thin filament assembly / positive regulation of epithelial cell migration / actin monomer binding / bicellular tight junction / stress fiber / skeletal muscle fiber development / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / phosphotyrosine residue binding / axon guidance / filopodium / actin filament / neural tube closure / RHO GTPases Activate Formins / modulation of chemical synaptic transmission / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / small GTPase binding / SH3 domain binding / calcium-dependent protein binding / Platelet degranulation / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell body / cell cortex / protein homotetramerization / blood microparticle / cytoskeleton / hydrolase activity / postsynapse / protein stabilization / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vasodilator-stimulated phosphoprotein/ENA/VASP-like / Profilin1/2/3, vertebrate / VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : ...Vasodilator-stimulated phosphoprotein/ENA/VASP-like / Profilin1/2/3, vertebrate / VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : / Profilin / Profilin superfamily / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Beta-Lactamase / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Profilin-1 / Vasodilator-stimulated phosphoprotein / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ferron, F. / Rebowski, G. / Dominguez, R.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Structural basis for the recruitment of profilin-actin complexes during filament elongation by Ena/VASP.
著者: Ferron, F. / Rebowski, G. / Lee, S.H. / Dominguez, R.
履歴
登録2007年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年3月6日Group: Advisory / Other
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
P: Profilin-1
V: Vasodilator-stimulated phosphoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,7175
ポリマ－58,1703
非ポリマー5472
水9,764542
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.467, 75.460, 180.741
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: alpha skeletal muscle / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Profilin-1 / Profilin I


分子量: 14940.021 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFN1 / プラスミド: pET29 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07737

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 V

#3: タンパク質・ペプチド Vasodilator-stimulated phosphoprotein / VASP


分子量: 1354.509 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 参照: UniProt: P50552

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非ポリマー , 3種, 544分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 542 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.94 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 200 mM sodium formate, 20% PEG 3350, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9002 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月19日
放射モノクロメーター: Bent conical Si-mirror (Rh coated)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 47947 / Num. obs: 47947 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.345 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Num. unique all: 4691 / Rsym value: 0.345 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BTF

2btf


解像度: 1.8→47.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 4.503 / SU ML: 0.076 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.124 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 2401 5 %RANDOM
Rwork0.158 ---
all0.16 45338 --
obs0.16 47739 98.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.002 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.09 Å20 Å20 Å2
2---0.1 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→47.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3968 0 32 542 4542
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0224351
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6631.9825969
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.925588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.53224.153183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.16915761
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.341527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1870.2669
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023321
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.22262
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.23016
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1970.2458
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0360.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2480.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2040.231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0961.52784
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6124413
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7331798
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.094.51520
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 170 -
Rwork0.189 3273 -
obs-3443 97.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2876-0.0216-0.10050.54430.04850.8485-0.03230.027-0.02580.02060.01560.05220.1288-0.04970.0167-0.1012-0.00870.0025-0.04190.0021-0.0514.2318.43966.404
21.13490.22460.33512.5944-0.43571.70960.0657-0.03920.02470.3214-0.0577-0.0437-0.29220.0758-0.0081-0.0411-0.0240.0106-0.0771-0.0165-0.090216.09649.0477.82
38.7444-3.10235.067711.5629-6.90285.4278-0.30690.24190.76670.2084-0.4350.5532-0.99420.11930.74180.0002-0.0021-0.0004-0.00050.0020.000620.36263.03369.215
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA5 - 325 - 32
21AA33 - 7033 - 70
31AA71 - 13071 - 130
41AA131 - 148131 - 148
51AA149 - 181149 - 181
61AA182 - 262182 - 262
71AA263 - 274263 - 274
81AA275 - 336275 - 336
91AA337 - 375337 - 375
102PB1 - 151 - 15
112PB16 - 3816 - 38
122PB39 - 9239 - 92
132PB93 - 11693 - 116
142PB117 - 139117 - 139
153VC201 - 2064 - 9
163VC207 - 21310 - 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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